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- PDB-3b08: Crystal structure of the mouse HOIL1-L-NZF in complex with linear... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3b08
タイトルCrystal structure of the mouse HOIL1-L-NZF in complex with linear di-ubiquitin
要素
  • Polyubiquitin-C
  • RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN/METAL BINDING PROTEIN / protein complex / SIGNALING PROTEIN-METAL BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


TNFR1-induced proapoptotic signaling / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Regulation of TNFR1 signaling / protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / RBR-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin ligase activator activity / negative regulation of necroptotic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway ...TNFR1-induced proapoptotic signaling / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Regulation of TNFR1 signaling / protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / RBR-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin ligase activator activity / negative regulation of necroptotic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / ubiquitin binding / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TCF dependent signaling in response to WNT / Asymmetric localization of PCP proteins / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Degradation of AXIN / Stabilization of p53 / Hh mutants are degraded by ERAD / Regulation of TNFR1 signaling
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / Zn-finger domain of Sec23/24 / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger domain ...: / : / : / : / Zn-finger domain of Sec23/24 / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger domain / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / SH3 type barrels. / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
trehalose / Polyubiquitin-C / RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.701 Å
データ登録者Sato, Y. / Fujita, H. / Yoshikawa, A. / Yamashita, M. / Yamagata, A. / Kaiser, S.E. / Iwai, K. / Fukai, S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Specific recognition of linear ubiquitin chains by the Npl4 zinc finger (NZF) domain of the HOIL-1L subunit of the linear ubiquitin chain assembly complex
著者: Sato, Y. / Fujita, H. / Yoshikawa, A. / Yamashita, M. / Yamagata, A. / Kaiser, S.E. / Iwai, K. / Fukai, S.
履歴
登録2011年6月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_asym.entity_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyubiquitin-C
B: RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1
D: Polyubiquitin-C
E: RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1
G: Polyubiquitin-C
H: RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1
J: Polyubiquitin-C
K: RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,59714
ポリマ－97,6518
非ポリマー9466
水14,952830
1
A: Polyubiquitin-C
B: RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4783
ポリマ－24,4132
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1570 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area12200 Å2
手法PISA
2
D: Polyubiquitin-C
E: RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4783
ポリマ－24,4132
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1560 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area12340 Å2
手法PISA
3
G: Polyubiquitin-C
H: RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,8214
ポリマ－24,4132
非ポリマー4082
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2270 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area11720 Å2
手法PISA
4
J: Polyubiquitin-C
K: RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,8214
ポリマ－24,4132
非ポリマー4082
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2330 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area11790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.938, 104.938, 170.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質
Polyubiquitin-C / Ubiquitin


分子量: 17135.654 Da / 分子数: 4 / 断片: linear di ubiquitin, UNP residues 1-152 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / プラスミド: pET26b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: P0CG48
#2: タンパク質
RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1 / Heme-oxidized IRP2 ubiquitin ligase 1 homolog / HOIL-1 / UbcM4-interacting protein 28 / Ubiquitin- ...Heme-oxidized IRP2 ubiquitin ligase 1 homolog / HOIL-1 / UbcM4-interacting protein 28 / Ubiquitin-conjugating enzyme 7-interacting protein 3


分子量: 7277.155 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 192-250 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rbck1, Rbck, Ubce7ip3, Uip28 / プラスミド: pCold GST / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: Q9WUB0
#3: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-1)-alpha-D-glucopyranose / trehalose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: oligosaccharide with reducing-end-to-reducing-end glycosidic bond
参照: trehalose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-1DGlcpaGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a1-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(1+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 830 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.79 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.3M tri-sodium citrate, 90mM HEPES-NaOH buffer, 100mM potassium sodium tartrate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1.2826 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月17日 / 詳細: mirros
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2826 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. all: 125184 / Num. obs: 125184 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 16.57 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 36.2
反射 シェル解像度: 1.6→1.62 Å / Rmerge(I) obs: 0.39 / Mean I/σ(I) obs: 2.75 / % possible all: 89.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.7.1_743精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3a9j

3a9j


解像度: 1.701→46.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / FOM work R set: 0.8866 / SU ML: 0.42 / σ(F): 2.1 / 位相誤差: 18.66 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2112 5102 5 %
Rwork0.1735 --
obs0.1754 101984 97.47 %
all-125184 -
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.057 Å2 / ksol: 0.401 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 107.41 Å2 / Biso mean: 24.7385 Å2 / Biso min: 6.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.301 Å2-0 Å20 Å2
2--0.301 Å20 Å2
3----0.6019 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.701→46.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6649 0 50 830 7529
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076816
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0799199
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.3452725
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0771048
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051202
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7012-1.72050.26011770.20552967314491
1.7205-1.74080.26171490.2053046319593
1.7408-1.7620.26121420.20733068321093
1.762-1.78430.25761650.19353066323194
1.7843-1.80780.22111610.17493108326994
1.8078-1.83250.21941660.18083104327095
1.8325-1.85870.25931670.17753108327595
1.8587-1.88650.20131580.16993159331796
1.8865-1.91590.231570.17043156331396
1.9159-1.94740.20371770.1623181335897
1.9474-1.98090.2081610.1663228338998
1.9809-2.0170.23251760.16713204338098
2.017-2.05580.20281560.16433258341499
2.0558-2.09770.21771730.16683231340499
2.0977-2.14330.19811550.16463270342599
2.1433-2.19320.20951730.16493263343699
2.1932-2.2480.20341810.16583231341298
2.248-2.30880.20441630.16433235339899
2.3088-2.37670.241910.17233282347399
2.3767-2.45350.22251800.18232703450100
2.4535-2.54110.2111670.18693290345799
2.5411-2.64290.24121730.188233123485100
2.6429-2.76310.24811760.193433253501100
2.7631-2.90880.22931810.185833113492100
2.9088-3.0910.20111920.171333233515100
3.091-3.32960.21461960.167433153511100
3.3296-3.66460.16741670.154733673534100
3.6646-4.19460.17431860.14843380356699
4.1946-5.28360.1771840.16193301348596
5.2836-46.94750.25641520.21193523367596
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8232-0.7628-0.78841.83491.48591.67830.00860.01510.0503-0.06180.0149-0.0143-0.03210.0525-0.02180.10540.0223-0.00190.09290.03790.108329.458244.242430.8375
21.51380.68060.06081.98791.17423.58950.06020.16290.038-0.1655-0.01690.16180.0561-0.2017-0.03960.11590.0234-0.01660.08650.03020.136617.397433.889128.2409
31.0303-0.7881-0.73222.1011.52311.924-0.0035-0.004-0.0092-0.0452-0.00780.0115-0.03380.06270.010.09020.0043-0.00910.07380.04360.101381.93396.449831.5992
41.67410.2599-0.06721.54841.03393.15110.0290.1017-0.0114-0.189-0.05130.13670.1619-0.25570.0240.1196-0.0033-0.01890.06640.01860.115569.579986.41428.6768
51.3749-0.39730.77751.1704-0.91761.8209-0.0188-0.0462-0.1065-0.05930.00210.04440.0981-0.12140.0180.12720.01960.03170.0634-0.03310.096323.51516.046934.8732
61.53060.3484-0.20221.1702-0.09741.3664-0.02960.35730.0159-0.4074-0.0749-0.11310.14240.0987-0.01190.14370.04980.04190.0590.02610.036934.69915.505229.1013
71.4657-0.8521.13991.5123-1.35122.54570.0118-0.039-0.0605-0.0266-0.0080.07550.0995-0.0954-0.01290.1123-0.00630.01460.0707-0.02010.111575.255157.934834.7442
81.74380.5102-0.09621.42170.00462.329-0.01080.2365-0.0782-0.27160.0512-0.1418-0.04020.0085-0.02210.10850.0260.02610.06150.00050.064486.146567.036829.0096
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain AA1 - 151
2X-RAY DIFFRACTION2chain BB191 - 248
3X-RAY DIFFRACTION3chain DD1 - 151
4X-RAY DIFFRACTION4chain EE191 - 249
5X-RAY DIFFRACTION5chain GG1 - 150
6X-RAY DIFFRACTION6chain HH191 - 249
7X-RAY DIFFRACTION7chain JJ1 - 149
8X-RAY DIFFRACTION8chain KK190 - 248

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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