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万見
- PDB-3ayu: Crystal structure of MMP-2 active site mutant in complex with APP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ayu
タイトルCrystal structure of MMP-2 active site mutant in complex with APP-drived decapeptide inhibitor
要素
  • 72 kDa type IV collagenase
  • Amyloid beta A4 protein
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / protease / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


gelatinase A / peripheral nervous system axon regeneration / blood vessel maturation / parturition / luteinization / bone trabecula formation / trophoblast cell migration / intramembranous ossification / tissue remodeling / cellular response to UV-A ...gelatinase A / peripheral nervous system axon regeneration / blood vessel maturation / parturition / luteinization / bone trabecula formation / trophoblast cell migration / intramembranous ossification / tissue remodeling / cellular response to UV-A / ovulation from ovarian follicle / positive regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / prostate gland epithelium morphogenesis / negative regulation of cell adhesion / cellular response to fluid shear stress / amyloid-beta complex / negative regulation of presynapse assembly / cytosolic mRNA polyadenylation / collateral sprouting in absence of injury / microglia development / regulation of synapse structure or activity / regulation of Wnt signaling pathway / synaptic assembly at neuromuscular junction / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / axo-dendritic transport / axon midline choice point recognition / smooth endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / astrocyte activation involved in immune response / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / face morphogenesis / mating behavior / regulation of spontaneous synaptic transmission / ciliary rootlet / Golgi-associated vesicle / negative regulation of vasoconstriction / PTB domain binding / Lysosome Vesicle Biogenesis / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of amyloid fibril formation / neuron remodeling / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / nuclear envelope lumen / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / suckling behavior / Activation of Matrix Metalloproteinases / endodermal cell differentiation / macrophage chemotaxis / signaling receptor activator activity / dendrite development / modulation of excitatory postsynaptic potential / response to amyloid-beta / TRAF6 mediated NF-kB activation / Collagen degradation / presynaptic active zone / positive regulation of protein metabolic process / neuromuscular process controlling balance / fibronectin binding / collagen catabolic process / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / The NLRP3 inflammasome / negative regulation of long-term synaptic potentiation / cellular response to interleukin-1 / regulation of presynapse assembly / regulation of multicellular organism growth / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / transition metal ion binding / ephrin receptor signaling pathway / extracellular matrix disassembly / intracellular copper ion homeostasis / negative regulation of neuron differentiation / ECM proteoglycans / response to hyperoxia / spindle midzone / positive regulation of T cell migration / smooth endoplasmic reticulum / response to retinoic acid / response to electrical stimulus / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / response to mechanical stimulus / forebrain development / ovarian follicle development / positive regulation of chemokine production / clathrin-coated pit / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / Notch signaling pathway / protein serine/threonine kinase binding / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / neuron projection maintenance / Mitochondrial protein degradation / response to interleukin-1 / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of mitotic cell cycle / cholesterol metabolic process / axonogenesis / positive regulation of calcium-mediated signaling / dendritic shaft / platelet alpha granule lumen / adult locomotory behavior
類似検索 - 分子機能
Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site ...Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Hemopexin / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Peptidase M10, metallopeptidase / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / Matrixin / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / E2 domain of amyloid precursor protein / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / Collagenase (Catalytic Domain) / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Collagenase (Catalytic Domain) / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Kringle-like fold / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / PH-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Amyloid-beta precursor protein / 72 kDa type IV collagenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Hashimoto, H. / Takeuchi, T. / Komatsu, K. / Miyazaki, K. / Sato, M. / Higashi, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structural basis for matrix metalloproteinase-2 (MMP-2)-selective inhibitory action of {beta}-amyloid precursor protein-derived inhibitor
著者: Hashimoto, H. / Takeuchi, T. / Komatsu, K. / Miyazaki, K. / Sato, M. / Higashi, S.
履歴
登録2011年5月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月10日Group: Structure summary
改定 1.22011年8月17日Group: Database references
改定 1.32017年8月9日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 72 kDa type IV collagenase
B: Amyloid beta A4 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0297
ポリマ－19,7782
非ポリマー2515
水4,738263
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1520 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area8230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.881, 76.060, 37.082
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 72 kDa type IV collagenase / 72 kDa gelatinase / Gelatinase A / Matrix metalloproteinase-2 / MMP-2


分子量: 18697.680 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 110-219 and 394-450 / 変異: E108K, Q110V, E121A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Fusion protein of UNP residues 110-219 and 394-450 from 72 kDa type IV collagenase
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP2, CLG4A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5alpha / 参照: UniProt: P08253, gelatinase A
#2: タンパク質・ペプチド Amyloid beta A4 protein / ABPP / APPI / APP / Alzheimer disease amyloid protein / Cerebral vascular amyloid peptide / CVAP / ...ABPP / APPI / APP / Alzheimer disease amyloid protein / Cerebral vascular amyloid peptide / CVAP / PreA4 / Protease nexin-II / PN-II


分子量: 1080.213 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 586-595 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic peptide / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05067
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 263 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.25 %

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データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: Cu FINE FOCUS / 波長: 1.5418 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 12160

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.6.0085 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 6.269 / SU ML: 0.102 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.158 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20455 578 4.8 %RANDOM
Rwork0.16013 ---
obs0.16229 11476 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.375 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.05 Å20 Å20 Å2
2---0.82 Å20 Å2
3---0.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1392 0 5 263 1660
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0211438
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02963
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0911.9371954
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.81332324
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1215174
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.94323.78474
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.415207
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.069157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2193
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0211650
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02321
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.051 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 36 -
Rwork0.171 819 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 1.3733 Å / Origin y: -11.8568 Å / Origin z: -4.699 Å
111213212223313233
T0.0184 Å2-0.0068 Å20.011 Å2-0.027 Å20.0012 Å2--0.0106 Å2
L0.8147 °2-0.3359 °20.0468 °2-1.3019 °20.0702 °2--0.6166 °2
S0.003 Å °0.0001 Å °0.028 Å °-0.032 Å °0.0356 Å °-0.0463 Å °-0.0211 Å °0.0282 Å °-0.0386 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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