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- PDB-3ask: Structure of UHRF1 in complex with histone tail -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ask
タイトルStructure of UHRF1 in complex with histone tail
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
  • Histone H3.3
キーワードLIGASE/DNA BINDING PROTEIN / histone reader modules / epigenetic regulation / histone H3 / trimethylaion of lysine residue / LIGASE-DNA BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / histone H3 ubiquitin ligase activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / negative regulation of chromosome condensation / Barr body / histone H3K9me2/3 reader activity / regulation of centromere complex assembly / homologous recombination / pericentric heterochromatin formation ...positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / histone H3 ubiquitin ligase activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / negative regulation of chromosome condensation / Barr body / histone H3K9me2/3 reader activity / regulation of centromere complex assembly / homologous recombination / pericentric heterochromatin formation / inner kinetochore / regulation of epithelial cell proliferation / muscle cell differentiation / methyl-CpG binding / oocyte maturation / nucleosomal DNA binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / nucleus organization / spermatid development / positive regulation of protein metabolic process / single fertilization / mitotic spindle assembly / subtelomeric heterochromatin formation / heterochromatin / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein autoubiquitination / : / embryo implantation / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / epigenetic regulation of gene expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / replication fork / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / double-strand break repair via homologous recombination / euchromatin / NoRC negatively regulates rRNA expression / RING-type E3 ubiquitin transferase / multicellular organism growth / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / spindle / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / nuclear matrix / Transcriptional regulation of granulopoiesis / male gonad development / ubiquitin-protein transferase activity / osteoblast differentiation / structural constituent of chromatin / ubiquitin protein ligase activity / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / positive regulation of cell growth / ubiquitin-dependent protein catabolic process / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / histone binding / nucleic acid binding / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / protein ubiquitination / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / DNA damage response / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
SH3 type barrels. - #1150 / : / UHRF1, tandem tudor domain / Tandem tudor domain within UHRF1 / UHRF1/2-like / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. ...SH3 type barrels. - #1150 / : / UHRF1, tandem tudor domain / Tandem tudor domain within UHRF1 / UHRF1/2-like / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / SH3 type barrels. - #30 / SH3 type barrels. - #140 / PUA-like superfamily / PHD-finger / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger PHD-type signature. / Ring finger / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H3 signature 1. / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / SH3 type barrels. / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.3 / E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.904 Å
データ登録者Arita, K. / Sugita, K. / Unoki, M. / Hamamoto, R. / Sekiyama, N. / Tochio, H. / Ariyoshi, M. / Shirakawa, M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Recognition of modification status on a histone H3 tail by linked histone reader modules of the epigenetic regulator UHRF1
著者: Arita, K. / Isogai, S. / Oda, T. / Unoki, M. / Sugita, K. / Sekiyama, N. / Kuwata, K. / Hamamoto, R. / Tochio, H. / Sato, M. / Ariyoshi, M. / Shirakawa, M.
履歴
登録2010年12月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月15日Group: Database references
改定 1.22013年6月5日Group: Database references
改定 1.32025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
B: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
C: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
D: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
P: Histone H3.3
Q: Histone H3.3
R: Histone H3.3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,49514
ポリマ－109,0377
非ポリマー4587
水724
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
P: Histone H3.3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,8075
ポリマ－27,6112
非ポリマー1963
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1580 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area13620 Å2
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
Q: Histone H3.3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,8075
ポリマ－27,6112
非ポリマー1963
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1470 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area13170 Å2
手法PISA
3
C: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2692
ポリマ－26,2041
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
R: Histone H3.3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6112
ポリマ－27,6112
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)145.178, 145.178, 125.413
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERARGARGchain A and (resseq 133:161 or resseq 179:299 )AA133 - 1611 - 29
12GLUGLUGLYGLYchain A and (resseq 133:161 or resseq 179:299 )AA179 - 29938 - 158
21SERSERARGARGchain B and (resseq 133:161 or resseq 180:299 )BB133 - 1611 - 29
22GLUGLUGLYGLYchain B and (resseq 133:161 or resseq 180:299 )BB180 - 29939 - 158
31SERSERARGARGchain C and (resseq 133:161 or resseq 179:299 )CC133 - 1611 - 29
32GLUGLUGLYGLYchain C and (resseq 133:161 or resseq 179:299 )CC179 - 29938 - 158
41SERSERARGARGchain D and (resseq 133:161 or resseq 179:299 )DD133 - 1611 - 29
42GLUGLUGLYGLYchain D and (resseq 133:161 or resseq 179:299 )DD179 - 29938 - 158

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要素

#1: タンパク質
E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1


分子量: 26203.588 Da / 分子数: 4 / 断片: tandem Tudor domain, PHD finger (residues 134-366) / 変異: residues 167-175 was deleted. / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UHRF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q96T88, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3.3


分子量: 1407.620 Da / 分子数: 3 / 断片: residues in UNP 2-14 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P84243
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.41 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Bis-Tris propane, 200mM sodium citrate, 20% PEG3350, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. all: 29627 / Num. obs: 29627 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 2.9→2.95 Å / % possible all: 97.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.904→40.265 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.778 / SU ML: 1.04 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 28.54 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.286 2924 9.93 %random
Rwork0.2435 ---
all0.2478 29627 --
obs0.2478 29455 97.64 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 30.121 Å2 / ksol: 0.279 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 177.84 Å2 / Biso mean: 73.1257 Å2 / Biso min: 27.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.4092 Å20 Å20 Å2
2---1.4092 Å2-0 Å2
3---2.8183 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.904→40.265 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6130 0 7 4 6141
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0096268
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1578424
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075875
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091118
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.5122383
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1228X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.079
12B1228X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.079
13C1237X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.069
14D1237X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.069
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9035-2.95110.34921350.32721212X-RAY DIFFRACTION96
2.9511-3.0020.3681210.32431211X-RAY DIFFRACTION95
3.002-3.05660.39441310.31791227X-RAY DIFFRACTION96
3.0566-3.11530.36181460.30531210X-RAY DIFFRACTION97
3.1153-3.17890.34551290.28441245X-RAY DIFFRACTION97
3.1789-3.2480.30661230.25891253X-RAY DIFFRACTION97
3.248-3.32350.28711400.25371231X-RAY DIFFRACTION97
3.3235-3.40660.27351380.2421240X-RAY DIFFRACTION98
3.4066-3.49860.30851560.26181237X-RAY DIFFRACTION98
3.4986-3.60150.31171340.25781280X-RAY DIFFRACTION98
3.6015-3.71770.25861350.24561270X-RAY DIFFRACTION99
3.7177-3.85050.31181450.24031248X-RAY DIFFRACTION99
3.8505-4.00450.26241350.22321302X-RAY DIFFRACTION99
4.0045-4.18660.24871370.21281267X-RAY DIFFRACTION99
4.1866-4.4070.25571430.19991278X-RAY DIFFRACTION99
4.407-4.68280.22961420.19041288X-RAY DIFFRACTION99
4.6828-5.04370.24151330.19121300X-RAY DIFFRACTION99
5.0437-5.55010.26141370.22031295X-RAY DIFFRACTION99
5.5501-6.35050.25231660.21251296X-RAY DIFFRACTION99
6.3505-7.99070.27011590.23971318X-RAY DIFFRACTION99
7.9907-40.2690.29811390.26421323X-RAY DIFFRACTION92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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