[日本語] English
万見
- PDB-3aqe: Crystal structure of the extracellular domain of human RAMP2 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3aqe
タイトルCrystal structure of the extracellular domain of human RAMP2
要素Receptor activity-modifying protein 2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Transmembrane / GPCR / Adrenomedullin / TRAFFICKING / CLR / CGRP / Endoplasmic Reticulum / DISEASE / Neovascularization / Helix bundle / Calcitonin Receptor-Like Receptor (CRLR) / Endoplasmic Reticulum (ER) / Cell membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


basement membrane assembly / vascular associated smooth muscle cell development / adrenomedullin binding / adrenomedullin receptor activity / adrenomedullin receptor complex / adrenomedullin receptor signaling pathway / Calcitonin-like ligand receptors / positive regulation of vasculogenesis / bicellular tight junction assembly / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway ...basement membrane assembly / vascular associated smooth muscle cell development / adrenomedullin binding / adrenomedullin receptor activity / adrenomedullin receptor complex / adrenomedullin receptor signaling pathway / Calcitonin-like ligand receptors / positive regulation of vasculogenesis / bicellular tight junction assembly / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / adherens junction assembly / negative regulation of vascular permeability / sprouting angiogenesis / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / vasculogenesis / coreceptor activity / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / clathrin-coated pit / cellular response to hormone stimulus / protein localization to plasma membrane / intracellular protein transport / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / receptor internalization / regulation of blood pressure / positive regulation of angiogenesis / calcium ion transport / protein transport / heart development / G alpha (s) signalling events / angiogenesis / receptor complex / lysosome / G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of gene expression / cell surface / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Receptor activity modifying family / Receptor activity modifying protein / RAMP domain superfamily / Receptor activity modifying family / DNA polymerase; domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor activity-modifying protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kusano, S. / Kukimoto-Niino, M. / Shirouzu, M. / Shindo, T. / Yokoyama, S.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2012
タイトル: Structural basis for extracellular interactions between calcitonin receptor-like receptor and receptor activity-modifying protein 2 for adrenomedullin-specific binding
著者: Kusano, S. / Kukimoto-Niino, M. / Hino, N. / Ohsawa, N. / Okuda, K. / Sakamoto, K. / Shirouzu, M. / Shindo, T. / Yokoyama, S.
履歴
登録2010年10月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年7月25日Group: Database references

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Receptor activity-modifying protein 2
B: Receptor activity-modifying protein 2
C: Receptor activity-modifying protein 2
D: Receptor activity-modifying protein 2
E: Receptor activity-modifying protein 2
F: Receptor activity-modifying protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,4896
ポリマ－63,4896
非ポリマー00
水5,080282
1
A: Receptor activity-modifying protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5811
ポリマ－10,5811
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Receptor activity-modifying protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5811
ポリマ－10,5811
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Receptor activity-modifying protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5811
ポリマ－10,5811
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Receptor activity-modifying protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5811
ポリマ－10,5811
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Receptor activity-modifying protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5811
ポリマ－10,5811
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: Receptor activity-modifying protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5811
ポリマ－10,5811
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
7
A: Receptor activity-modifying protein 2
B: Receptor activity-modifying protein 2
C: Receptor activity-modifying protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7443
ポリマ－31,7443
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3660 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area11580 Å2
手法PISA
8
D: Receptor activity-modifying protein 2
E: Receptor activity-modifying protein 2
F: Receptor activity-modifying protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7443
ポリマ－31,7443
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3920 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area11340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.571, 89.729, 91.998
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
Receptor activity-modifying protein 2 / Calcitonin-receptor-like receptor activity-modifying protein 2 / CRLR activity-modifying protein 2


分子量: 10581.471 Da / 分子数: 6 / 断片: extracellular Domain, UNP residues 56-139 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAMP2 / プラスミド: PX070809-03 / 発現宿主: Escherichia coli cell-free system / 参照: UniProt: O60895
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 282 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.48 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 0.1M Sodium-HEPES, 25% (v/v) PEG 400, 0.2M Calcium chloride di-hydrate, 0.15% Agarose , pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 0.9788, 0.9792, 0.9640
検出器タイプ: RIGAKU JUPITER 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月6日
放射モノクロメーター: Si double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97881
20.97921
30.9641
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 33866 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.62 % / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 19.3
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Mean I/σ(I) obs: 7.7 / Rsym value: 0.24 / % possible all: 99.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
PHENIX1.7.2_869精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→36.408 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7331 / SU ML: 0.37 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 31.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2762 1696 5.07 %
Rwork0.2304 --
obs0.2328 33465 97.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 35.941 Å2 / ksol: 0.376 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 124.91 Å2 / Biso mean: 28.0343 Å2 / Biso min: 7.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.9188 Å20 Å2-0 Å2
2--10.5264 Å2-0 Å2
3----2.6076 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→36.408 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3809 0 0 282 4091
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033959
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9425375
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9241397
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071537
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004705
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9967-2.05540.26231330.23442588272198
2.0554-2.12180.31761260.25326762802100
2.1218-2.19760.32531430.26582632277598
2.1976-2.28560.39871410.35222284242586
2.2856-2.38960.34341380.25522574271296
2.3896-2.51550.29731330.230326582791100
2.5155-2.67310.3011500.234226852835100
2.6731-2.87940.26981380.233527122850100
2.8794-3.1690.28321360.234527062842100
3.169-3.62720.23941490.21022699284899
3.6272-4.56850.23351340.18612759289399
4.5685-36.41420.24541750.2242796297198
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る