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- PDB-3alq: Crystal structure of TNF-TNFR2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3alq
タイトルCrystal structure of TNF-TNFR2 complex
要素
  • Tumor necrosis factor
  • Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1B
キーワードCYTOKINE/CYTOKINE RECEPTOR / LIGAND-RECEPTOR COMPLEX / CYTOKINE / CYTOKINE-CYTOKINE RECEPTOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


glial cell-neuron signaling / regulation of cytokine production involved in immune response / tumor necrosis factor receptor superfamily complex / pulmonary valve development / RNA destabilization / negative regulation of L-glutamate import across plasma membrane / negative regulation of bile acid secretion / response to Gram-negative bacterium / positive regulation of neutrophil activation / negative regulation of branching involved in lung morphogenesis ...glial cell-neuron signaling / regulation of cytokine production involved in immune response / tumor necrosis factor receptor superfamily complex / pulmonary valve development / RNA destabilization / negative regulation of L-glutamate import across plasma membrane / negative regulation of bile acid secretion / response to Gram-negative bacterium / positive regulation of neutrophil activation / negative regulation of branching involved in lung morphogenesis / positive regulation of interleukin-33 production / positive regulation of fractalkine production / positive regulation of blood microparticle formation / positive regulation of chronic inflammatory response to antigenic stimulus / aortic valve development / tumor necrosis factor receptor activity / positive regulation of protein transport / positive regulation of leukocyte adhesion to arterial endothelial cell / positive regulation of vitamin D biosynthetic process / response to 3,3',5-triiodo-L-thyronine / response to macrophage colony-stimulating factor / negative regulation of extracellular matrix constituent secretion / positive regulation of translational initiation by iron / positive regulation of apoptotic process involved in morphogenesis / regulation of membrane lipid metabolic process / regulation of endothelial cell apoptotic process / chronic inflammatory response to antigenic stimulus / regulation of branching involved in salivary gland morphogenesis / negative regulation of protein-containing complex disassembly / positive regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / regulation of T cell cytokine production / positive regulation of hair follicle development / response to gold nanoparticle / negative regulation of myelination / negative regulation of neuroinflammatory response / TNFs bind their physiological receptors / negative regulation of cytokine production involved in immune response / negative regulation of vascular wound healing / negative regulation of amyloid-beta clearance / tumor necrosis factor binding / positive regulation of interleukin-18 production / inflammatory response to wounding / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / death receptor agonist activity / positive regulation of action potential / TNF signaling / epithelial cell proliferation involved in salivary gland morphogenesis / toll-like receptor 3 signaling pathway / regulation of neuroinflammatory response / embryonic digestive tract development / negative regulation of D-glucose import / vascular endothelial growth factor production / leukocyte migration involved in inflammatory response / positive regulation of fever generation / response to fructose / positive regulation of myelination / positive regulation of neuroinflammatory response / necroptotic signaling pathway / positive regulation of synoviocyte proliferation / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / leukocyte tethering or rolling / positive regulation of mononuclear cell migration / positive regulation of hepatocyte proliferation / negative regulation of myoblast differentiation / positive regulation of protein-containing complex disassembly / regulation of establishment of endothelial barrier / endothelial cell apoptotic process / negative regulation of oxidative phosphorylation / cellular response to toxic substance / positive regulation of protein localization to cell surface / positive regulation of osteoclast differentiation / macrophage activation involved in immune response / negative regulation of systemic arterial blood pressure / tumor necrosis factor receptor binding / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / regulation of immunoglobulin production / TNFR1-mediated ceramide production / positive regulation of programmed cell death / negative regulation of mitotic cell cycle / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / positive regulation of podosome assembly / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / response to L-glutamate / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / regulation of fat cell differentiation / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / TNFR1-induced proapoptotic signaling / regulation of myelination / negative regulation of bicellular tight junction assembly / regulation of reactive oxygen species metabolic process / regulation of metabolic process / positive regulation of DNA biosynthetic process / negative regulation of heart rate / positive regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of viral genome replication / response to isolation stress / regulation of synapse organization
類似検索 - 分子機能
Tumour necrosis factor receptor 1B / Tumor necrosis factor receptor 1B, N-terminal / : / Tumour necrosis factor alpha / Tumour necrosis factor / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A, domain 2 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A; domain 2 / Tumour necrosis factor, conserved site / Tumor necrosis factor (TNF) homology domain (THD) signature. / Tumour necrosis factor family. ...Tumour necrosis factor receptor 1B / Tumor necrosis factor receptor 1B, N-terminal / : / Tumour necrosis factor alpha / Tumour necrosis factor / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A, domain 2 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A; domain 2 / Tumour necrosis factor, conserved site / Tumor necrosis factor (TNF) homology domain (THD) signature. / Tumour necrosis factor family. / TNF(Tumour Necrosis Factor) family / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / TNFR/NGFR family cysteine-rich region signature. / Tumor necrosis factor receptor / nerve growth factor receptor repeats. / Tumour necrosis factor domain / Tumor necrosis factor (TNF) homology domain (THD) profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / Jelly Rolls - #40 / Tumour necrosis factor-like domain superfamily / Ribbon / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Tumor necrosis factor / Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Mukai, Y. / Nakamura, T. / Yamagata, Y. / Tsutsumi, Y.
引用ジャーナル: Sci.Signal. / 年: 2010
タイトル: Solution of the Structure of the TNF-TNFR2 Complex
著者: Mukai, Y. / Nakamura, T. / Yoshikawa, M. / Yoshioka, Y. / Tsunoda, S.I. / Nakagawa, S. / Yamagata, Y. / Tsutsumi, Y.
履歴
登録2010年8月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor necrosis factor
B: Tumor necrosis factor
C: Tumor necrosis factor
D: Tumor necrosis factor
E: Tumor necrosis factor
F: Tumor necrosis factor
R: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1B
S: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1B
T: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1B
U: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1B
V: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1B
W: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)216,74118
ポリマ－216,38812
非ポリマー3546
水19811
1
A: Tumor necrosis factor
B: Tumor necrosis factor
C: Tumor necrosis factor
R: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1B
S: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1B
T: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,3719
ポリマ－108,1946
非ポリマー1773
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14240 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area41620 Å2
手法PISA
2
D: Tumor necrosis factor
E: Tumor necrosis factor
F: Tumor necrosis factor
U: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1B
V: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1B
W: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,3719
ポリマ－108,1946
非ポリマー1773
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14280 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area41460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.470, 117.356, 246.835
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Tumor necrosis factor / TNF-alpha / Tumor necrosis factor ligand superfamily member 2 / TNF-a / Cachectin


分子量: 17279.377 Da / 分子数: 6 / 断片: soluble form / 変異: K11M, K65S, K90P, K98R, K112N, K128P / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNF, TNFA, TNFSF2 / プラスミド: PYAS (MODIFIED FROM PUC18) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01375
#2: タンパク質
Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1B / Tumor necrosis factor receptor 2 / TNF-R2 / Tumor necrosis factor-binding protein 2 / TBPII / TBP-2


分子量: 18785.223 Da / 分子数: 6 / 断片: residues in UNP 33-205 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNFBR, TNFR2, TNFRSF1B / プラスミド: PYAS (MODIFIED FROM PUC18) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P20333
#3: 化合物
ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.68 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

-
データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→50 Å / Num. obs: 45945 / % possible obs: 98.9 % / Rmerge(I) obs: 0.183 / Net I/σ(I): 10.75
反射 シェル解像度: 2.95→3.06 Å / Rmerge(I) obs: 0.603 / Mean I/σ(I) obs: 1.51 / Num. unique all: 4075 / % possible all: 89.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
AMoRE位相決定
PHENIX1.5_2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2e7a

2e7a


解像度: 3→49.96 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.32 / 位相誤差: 28.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2815 4438 10.09 %RANDOM
Rwork0.2129 ---
obs0.2199 43981 99.45 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 25.479 Å2 / ksol: 0.334 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-23.5824 Å2-0 Å2-0 Å2
2---9.5132 Å2-0 Å2
3----14.0692 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→49.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13910 0 6 11 13927
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00414288
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.75919505
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0785135
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052169
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032562
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0001-3.03420.32721270.27521192X-RAY DIFFRACTION92
3.0342-3.06990.3551460.28841237X-RAY DIFFRACTION95
3.0699-3.10730.34651710.26481294X-RAY DIFFRACTION98
3.1073-3.14660.36751540.26321260X-RAY DIFFRACTION99
3.1466-3.1880.33061320.26061298X-RAY DIFFRACTION100
3.188-3.23170.29981430.25231341X-RAY DIFFRACTION100
3.2317-3.27780.32981410.23411293X-RAY DIFFRACTION100
3.2778-3.32680.32971460.23741282X-RAY DIFFRACTION100
3.3268-3.37870.32571610.23041326X-RAY DIFFRACTION100
3.3787-3.43410.29191260.22711283X-RAY DIFFRACTION100
3.4341-3.49330.28481600.2241313X-RAY DIFFRACTION100
3.4933-3.55680.30331530.21111339X-RAY DIFFRACTION100
3.5568-3.62520.29671350.19881273X-RAY DIFFRACTION100
3.6252-3.69920.25691380.21121344X-RAY DIFFRACTION100
3.6992-3.77960.26931290.19581326X-RAY DIFFRACTION100
3.7796-3.86750.24231460.18791327X-RAY DIFFRACTION100
3.8675-3.96420.25571460.18851331X-RAY DIFFRACTION100
3.9642-4.07130.26461540.18251286X-RAY DIFFRACTION100
4.0713-4.1910.24821360.17611345X-RAY DIFFRACTION100
4.191-4.32630.23231530.17571323X-RAY DIFFRACTION100
4.3263-4.48080.20291330.16551339X-RAY DIFFRACTION100
4.4808-4.66010.23621710.15561317X-RAY DIFFRACTION100
4.6601-4.8720.2271510.15931308X-RAY DIFFRACTION100
4.872-5.12860.25881490.18531340X-RAY DIFFRACTION100
5.1286-5.44960.2591640.19811320X-RAY DIFFRACTION100
5.4496-5.86970.32371750.21191325X-RAY DIFFRACTION100
5.8697-6.45930.25251570.22711331X-RAY DIFFRACTION100
6.4593-7.39140.29121430.22531395X-RAY DIFFRACTION100
7.3914-9.30250.29171470.21691385X-RAY DIFFRACTION100
9.3025-49.96680.29331510.23831470X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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