[日本語] English
万見
- PDB-3al0: Crystal structure of the glutamine transamidosome from Thermotoga... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3al0
タイトルCrystal structure of the glutamine transamidosome from Thermotoga maritima in the glutamylation state.
要素
  • (Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit ...) x 2
  • Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
  • tRNAGln
キーワードLIGASE/RNA / Protein-rna complex / LIGASE-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


asparaginyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / glutaminyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolysing) / glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase complex / 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの / glutaminyl-tRNAGln biosynthesis via transamidation / glutaminyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / glutamate-tRNA ligase / glutamate-tRNA ligase activity / glutamyl-tRNA aminoacylation / regulation of translational fidelity ...asparaginyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / glutaminyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolysing) / glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase complex / 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの / glutaminyl-tRNAGln biosynthesis via transamidation / glutaminyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / glutamate-tRNA ligase / glutamate-tRNA ligase activity / glutamyl-tRNA aminoacylation / regulation of translational fidelity / tRNA binding / translation / zinc ion binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Arc Repressor Mutant, subunit A - #410 / Glu-tRNAGln amidotransferase C subunit / Glu-tRNAGln amidotransferase superfamily, subunit C / Glu-tRNAGln amidotransferase C subunit / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, C-terminal, domain 1 / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, B subunit / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase A subunit / Aspartyl/Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase, subunit B/E, catalytic / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase, subunit B, conserved site / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, subunit B /E ...Arc Repressor Mutant, subunit A - #410 / Glu-tRNAGln amidotransferase C subunit / Glu-tRNAGln amidotransferase superfamily, subunit C / Glu-tRNAGln amidotransferase C subunit / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, C-terminal, domain 1 / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, B subunit / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase A subunit / Aspartyl/Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase, subunit B/E, catalytic / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase, subunit B, conserved site / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, subunit B /E / GatB/GatE catalytic domain / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit B signature. / Asn/Gln amidotransferase / GatB domain / GatB domain / Aspartyl/glutamyl-tRNA amidotransferase subunit B-like / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, C-terminal, domain 2 / Glutamate-tRNA synthetase, class I, anticodon-binding domain 1 / Glutamate-tRNA synthetase, class I, anticodon-binding domain, subdomain 1 / Arc Repressor Mutant, subunit A - #350 / Glutamate-tRNA ligase, bacterial/mitochondrial / Glutamyl-tRNA synthetase / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, anticodon-binding superfamily / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, anticodon-binding domain, subdomain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, anticodon-binding / Anticodon binding domain / : / Glutamine-tRNA ligase, alpha-bundle domain superfamily / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 2 / Glutamyl-trna Synthetase; Domain 2 / Amidase / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 3 / Glutamyl-tRNA Synthetase; Domain 3 / Amidase, conserved site / Amidases signature. / Amidase signature (AS) enzymes / Amidase signature (AS) domain / Amidase signature domain / Amidase signature (AS) superfamily / Amidase / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, catalytic domain / tRNA synthetases class I (E and Q), catalytic domain / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / HUPs / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Arc Repressor Mutant, subunit A / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
O5'-(L-GLUTAMYL-SULFAMOYL)-ADENOSINE / RNA / RNA (> 10) / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B / Glutamate--tRNA ligase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.368 Å
データ登録者Ito, T. / Yokoyama, S.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2010
タイトル: Two enzymes bound to one transfer RNA assume alternative conformations for consecutive reactions.
著者: Ito, T. / Yokoyama, S.
履歴
登録2010年7月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年6月28日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.details / _entity.pdbx_description ..._entity.details / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity_name_com.name / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_beg_seq_num / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_end_seq_num / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A
B: Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
C: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C,Linker,Glutamate--tRNA ligase 2
E: tRNAGln
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)201,9196
ポリマ－201,3784
非ポリマー5412
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19180 Å2
ΔGint-127 kcal/mol
Surface area73660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.954, 125.661, 313.386
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number17
Space group name H-MP2221

-
要素

-
Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit ... , 2種, 2分子 AC

#1: タンパク質 Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A / Glu-ADT subunit A


分子量: 52594.395 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
株: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099 / 遺伝子: gatA, TM_1272 / プラスミド: pET-Duet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3)
参照: UniProt: Q9X0Z9, glutaminyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolysing)
#3: タンパク質 Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C,Linker,Glutamate--tRNA ligase 2 / Glu-ADT subunit C / Glutamyl-tRNA synthetase 2 / GluRS 2


分子量: 69411.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The fused-protein of GatC and GluRS. THE FUSION PROTEIN COMPRISES RESIDUES 2-96 OF GATC, LINKER (GSGSGSGS) AND RESIDUES 1-487 OF GLURS
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア), (組換発現) synthetic construct (人工物)
株: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099 / 遺伝子: gatC, TM_0252, gltX2, TM_1875 / プラスミド: pET-Duet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3)
参照: UniProt: Q9WY94, UniProt: Q9X2I8, 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの, glutamate-tRNA ligase

-
タンパク質 / RNA鎖 , 2種, 2分子 BE

#2: タンパク質 Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B / Asp/Glu-ADT subunit B


分子量: 55514.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
株: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099 / 遺伝子: gatB, TM_1273 / プラスミド: pET-Duet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3)
参照: UniProt: Q9X100, 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの
#4: RNA鎖 tRNAGln


分子量: 23858.145 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: T7 Transcription / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 2種, 2分子

#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-GSU / O5'-(L-GLUTAMYL-SULFAMOYL)-ADENOSINE / 5′-O-(α-グルタミルスルファモイル)アデノシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 475.434 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H21N7O9S

-
詳細

配列の詳細THE CHAIN C IS THE FUSION PROTEIN. IT COMPRISES RESIDUES 2-96 OF GATC, LINKER (GSGSGSGS) AND ...THE CHAIN C IS THE FUSION PROTEIN. IT COMPRISES RESIDUES 2-96 OF GATC, LINKER (GSGSGSGS) AND RESIDUES 1-486 OF GLURS

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.31 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 2.0M ammonium sulfate, 0.01M magnesium chloride, 0.05M sodium cacodylate, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月27日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Rotated-inclined Si(111) double-crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.35→50 Å / Num. obs: 40894 / % possible obs: 93.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.7 % / Rsym value: 0.118 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル解像度: 3.35→3.47 Å / 冗長度: 5.5 % / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 3028 / Rsym value: 0.396 / % possible all: 70

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6_289)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.368→48.669 Å / SU ML: 0.4 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2691 2068 5.07 %random
Rwork0.1952 ---
obs0.1989 40810 92.69 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 78.825 Å2 / ksol: 0.31 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--22.9374 Å20 Å2-0 Å2
2--59.6203 Å2-0 Å2
3----36.6829 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.368→48.669 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12255 1581 33 0 13869
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00814303
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.31419646
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.4365674
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0972201
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072263
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.368-3.44640.31171010.23321763X-RAY DIFFRACTION65
3.4464-3.53250.28511160.23852033X-RAY DIFFRACTION74
3.5325-3.6280.34261140.23062250X-RAY DIFFRACTION82
3.628-3.73470.29231350.22792414X-RAY DIFFRACTION88
3.7347-3.85520.3011400.19642483X-RAY DIFFRACTION90
3.8552-3.9930.2521330.1862569X-RAY DIFFRACTION94
3.993-4.15270.23671300.17262715X-RAY DIFFRACTION98
4.1527-4.34160.21751110.15892790X-RAY DIFFRACTION99
4.3416-4.57040.22981380.1492759X-RAY DIFFRACTION100
4.5704-4.85650.2451580.14872783X-RAY DIFFRACTION100
4.8565-5.2310.23091570.16032767X-RAY DIFFRACTION100
5.231-5.75670.27141530.16242781X-RAY DIFFRACTION100
5.7567-6.5880.29191630.17422807X-RAY DIFFRACTION100
6.588-8.29350.23541610.16482851X-RAY DIFFRACTION100
8.2935-48.6740.24551580.18962977X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.07810.00460.05190.21610.09670.36680.0085-0.00870.0135-0.046-0.02480.1721-0.33620.04520.00990.86520.1277-0.04140.07480.24320.61050.99140.36-29.7585
22.1382-0.61240.49241.4665-0.07550.0915-0.13380.5605-0.33380.588-0.1695-0.0908-0.07750.0480.20140.1827-0.0323-0.10660.092-0.05840.2253-25.45685.787911.7804
31.55150.15980.63280.08080.16132.1832-0.3905-0.46770.04690.0017-0.42770.0422-0.04710.42520.73730.2203-0.1579-0.04650.48980.23010.5976-31.2492-7.440.181
40.04510.05410.03960.68390.27070.11890.06540.61240.1129-0.0462-0.0478-0.09930.03540.1359-0.03060.9602-0.16230.1791.3126-0.10210.635217.571-21.06115.133
50.977-0.0562-0.93040.3293-0.26980.9461-0.3229-0.57360.18370.16180.3150.10520.28420.6783-0.0617-0.0767-0.2452-0.12150.2864-0.24320.171220.74825.351228.382
60.59270.55060.06581.2351-0.41720.39110.4812-1.10820.2122-0.0083-0.93320.1024-0.02060.35170.49460.4607-0.0574-0.11881.81380.01470.591819.60712.123980.8525
70.5003-0.1660.15230.2998-0.12890.3068-0.0518-0.22120.07930.13880.3087-0.0192-0.0435-0.0529-0.17940.3081-0.1341-0.10680.5557-0.01960.1847-4.94519.007839.2906
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A or (chain C and resid 3:94) or (chain B and resid 1:300) or (chain B and resid 1001)
2X-RAY DIFFRACTION2chain B and resid 301:417
3X-RAY DIFFRACTION3chain B and resid 418:482
4X-RAY DIFFRACTION4chain C and resid 119:127
5X-RAY DIFFRACTION5(chain C and resid 128:489) or (chain C and resid 1001)
6X-RAY DIFFRACTION6chain C and resid 490:590
7X-RAY DIFFRACTION7chain E

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る