[日本語] English
万見
- PDB-3aji: Structure of Gankyrin-S6ATPase photo-cross-linked site-specifical... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3aji
タイトルStructure of Gankyrin-S6ATPase photo-cross-linked site-specifically, and incoporated by genetic code expansion
要素
  • 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 10
  • Proteasome (Prosome, macropain) 26S subunit, ATPase, 4
キーワードCHAPERONE/PROTEIN BINDING / Gankyrin (ガンキリン) / S6 atpase / p-benzoyl-L-phenylalanine / pbpa / amber suppression / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI / CHAPERONE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 ...: / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Assembly of the pre-replicative complex / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Degradation of AXIN / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / G2/M Checkpoints / Asymmetric localization of PCP proteins / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Regulation of RUNX3 expression and activity / Regulation of RAS by GAPs / Regulation of PTEN stability and activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / Degradation of GLI1 by the proteasome / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Degradation of DVL / UCH proteinases / Orc1 removal from chromatin / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Hedgehog ligand biogenesis / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / cytoplasmic sequestering of NF-kappaB / Hedgehog 'on' state / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Activation of NF-kappaB in B cells / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / FCERI mediated NF-kB activation / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Interleukin-1 signaling / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / proteasome regulatory particle assembly / Separation of Sister Chromatids / Downstream TCR signaling / KEAP1-NFE2L2 pathway / MAPK6/MAPK4 signaling / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / ABC-family proteins mediated transport / proteasome accessory complex / Neddylation / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Ub-specific processing proteases / cytosolic proteasome complex / proteasome-activating activity / proteasome regulatory particle, base subcomplex / intermediate filament cytoskeleton / negative regulation of MAPK cascade / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / blastocyst development / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / 封入体 / cytoskeletal protein binding / proteasome complex / positive regulation of protein ubiquitination / protein localization to plasma membrane / protein catabolic process / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / positive regulation of cell growth / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transmembrane transporter binding / 細胞骨格 / neuron projection / apoptotic process / シナプス / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
26S Proteasome regulatory subunit 6B / 26S proteasome regulatory subunit P45-like / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Ankyrin repeat-containing domain / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. ...26S Proteasome regulatory subunit 6B / 26S proteasome regulatory subunit P45-like / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Ankyrin repeat-containing domain / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ATPase, AAA-type, core / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Αソレノイド / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
26S proteasome regulatory subunit 6B / 26S proteasome regulatory subunit 6B / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 10
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Sato, S. / Mimasu, S. / Sato, A. / Hino, N. / Sakamoto, K. / Umehara, T. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2011
タイトル: Crystallographic study of a site-specifically cross-linked protein complex with a genetically incorporated photoreactive amino acid
著者: Sato, S. / Mimasu, S. / Sato, A. / Hino, N. / Sakamoto, K. / Umehara, T. / Yokoyama, S.
履歴
登録2010年6月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年1月29日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 10
B: Proteasome (Prosome, macropain) 26S subunit, ATPase, 4
C: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 10
D: Proteasome (Prosome, macropain) 26S subunit, ATPase, 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,9504
ポリマ－69,9504
非ポリマー00
水5,891327
1
A: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 10
B: Proteasome (Prosome, macropain) 26S subunit, ATPase, 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9752
ポリマ－34,9752
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2340 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area13260 Å2
手法PISA
2
C: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 10
D: Proteasome (Prosome, macropain) 26S subunit, ATPase, 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9752
ポリマ－34,9752
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2260 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area13390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.164, 103.164, 154.993
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-253-

HOH

21C-263-

HOH

31C-266-

HOH

41D-238-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 10 / 26S proteasome regulatory subunit p28 / Gankyrin


分子量: 25181.635 Da / 分子数: 2 / 変異: R85F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Psmd10 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Z2X2
#2: タンパク質 Proteasome (Prosome, macropain) 26S subunit, ATPase, 4 / S6C


分子量: 9793.156 Da / 分子数: 2 / Fragment: C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Psmc4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6ZWN9, UniProt: P54775*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 327 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE 85TH NON-NATURAL RESIDUE IS THE PHOTO REACTED VERSION OF PBPA INCOPORATED BY THE GENETIC CODE ...THE 85TH NON-NATURAL RESIDUE IS THE PHOTO REACTED VERSION OF PBPA INCOPORATED BY THE GENETIC CODE EXPANSION, AND THE 356TH RESIDUE IS THE PHOTO-COVALENT-BONDED PBPA ON GLUTAMIC ACID.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.8 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 31% polyethylene glycol 4000, 0.26M MgCl2, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID
シンクロトロンSPring-8 BL41XU1
シンクロトロンSPring-8 BL26B22
検出器
タイプID検出器日付
RAYONIX MX225HE1CCD2008年12月15日
RAYONIX MX-2252CCD2008年10月24日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. obs: 38604 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 26.5 Å2 / Rsym value: 0.098 / Net I/σ(I): 20.7
反射 シェル解像度: 2.05→2.18 Å / 冗長度: 4.2 % / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 6083 / Rsym value: 0.454 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
CNS1.2精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2DVW

2dvw


解像度: 2.05→42.93 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 2665091.25 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): -3 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 1914 5 %RANDOM
Rwork0.171 ---
obs0.171 38604 100 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 62.4515 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 37.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.13 Å20 Å20 Å2
2--4.13 Å20 Å2
3----8.27 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.24 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→42.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4668 0 0 327 4995
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.032
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.8
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.78
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.18 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.283 347 5.4 %
Rwork0.208 6083 -
obs-6083 99.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2pbpa.parampbpa.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.param

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る