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- PDB-3agx: Crystal structure of human Hsp40 Hdj1 peptide-binding domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3agx
タイトルCrystal structure of human Hsp40 Hdj1 peptide-binding domain
要素DnaJ homolog subfamily B member 1
キーワードCHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


: / sperm head / negative regulation of inclusion body assembly / forebrain development / ATPase activator activity / : / HSF1-dependent transactivation / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / response to unfolded protein / Attenuation phase ...: / sperm head / negative regulation of inclusion body assembly / forebrain development / ATPase activator activity / : / HSF1-dependent transactivation / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / response to unfolded protein / Attenuation phase / transcription regulator inhibitor activity / regulation of cellular response to heat / Hsp70 protein binding / protein folding chaperone / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MAPK6/MAPK4 signaling / transcription corepressor activity / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / cellular response to heat / ATPase binding / dendritic spine / postsynaptic density / cadherin binding / neuronal cell body / nucleolus / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Urease metallochaperone UreE, N-terminal domain / : / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / HSP40/DNAj peptide-binding domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain ...Urease metallochaperone UreE, N-terminal domain / : / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / HSP40/DNAj peptide-binding domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DnaJ homolog subfamily B member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Suzuki, H. / Noguchi, S. / Satow, Y.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010
タイトル: Peptide-binding sites as revealed by the crystal structures of the human Hsp40 Hdj1 C-terminal domain in complex with the octapeptide from human Hsp70
著者: Suzuki, H. / Noguchi, S. / Arakawa, H. / Tokida, T. / Hashimoto, M. / Satow, Y.
履歴
登録2010年4月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DnaJ homolog subfamily B member 1
B: DnaJ homolog subfamily B member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,9642
ポリマ－40,9642
非ポリマー00
水3,873215
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2520 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area18580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.252, 40.921, 62.650
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.620, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 DnaJ homolog subfamily B member 1 / Heat shock 40 kDa protein 1 / Heat shock protein 40 / HSP40 / DnaJ protein homolog 1 / Human DnaJ ...Heat shock 40 kDa protein 1 / Heat shock protein 40 / HSP40 / DnaJ protein homolog 1 / Human DnaJ protein 1 / hDj-1


分子量: 20481.914 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 161-340 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNAJB1, DNAJ1, HDJ1, HSPF1 / プラスミド: pET23a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P25685
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 215 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 13% PEG 3350, 0.1M Na citrate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 2008年5月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→102.6 Å / Num. obs: 42368 / % possible obs: 94.3 % / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.101
反射 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.693 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 64.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0089精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MLPHARE位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.85→42.03 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU B: 3.785 / SU ML: 0.108 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.137 / ESU R Free: 0.126 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 2145 5.1 %RANDOM
Rwork0.228 ---
obs0.229 40223 94.26 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 90.74 Å2 / Biso mean: 43.581 Å2 / Biso min: 15.42 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.33 Å20 Å2-0.67 Å2
2---1.16 Å20 Å2
3----1.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→42.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2579 0 0 215 2794
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0222665
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5322.0063590
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4185320
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.46922.991107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.71815537
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.4691526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2411
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0221928
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9881.51624
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.71722687
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.09231041
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5514.5903
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.366 108 -
Rwork0.332 2006 -
all-2114 -
obs--64.77 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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