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- PDB-3agk: Crystal structure of archaeal translation termination factor, aRF1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3agk
タイトルCrystal structure of archaeal translation termination factor, aRF1
要素Peptide chain release factor subunit 1
キーワードTRANSLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


translation release factor activity, codon specific / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptide chain release factor aRF1 / Translation, Eukaryotic Peptide Chain Release Factor Subunit 1; Chain A / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 2 / Peptide chain release factor eRF1/aRF1 / eRF1, domain 1 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 ...Peptide chain release factor aRF1 / Translation, Eukaryotic Peptide Chain Release Factor Subunit 1; Chain A / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 2 / Peptide chain release factor eRF1/aRF1 / eRF1, domain 1 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 3 / eRF1_1 / Ribosomal protein L30/S12 / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / 50S ribosomal protein L30e-like / Nucleotidyltransferase; domain 5 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptide chain release factor subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Aeropyrum pernix (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Kobayashi, K. / Kikuno, I. / Ishitani, R. / Ito, K. / Nureki, O.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Omnipotent role of archaeal elongation factor 1 alpha (EF1{alpha}) in translational elongation and termination, and quality control of protein synthesis
著者: Saito, K. / Kobayashi, K. / Wada, M. / Kikuno, I. / Takusagawa, A. / Mochizuki, M. / Uchiumi, T. / Ishitani, R. / Nureki, O. / Ito, K.
履歴
登録2010年4月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptide chain release factor subunit 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,0061
ポリマ－42,0061
非ポリマー00
水1,40578
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.443, 80.430, 87.873
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Peptide chain release factor subunit 1 / Translation termination factor aRF1


分子量: 42005.902 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aeropyrum pernix (古細菌) / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) CodonPlus / 参照: UniProt: Q9YAF1
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.32 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: 200mM Ammonium citrate tribasic, 12% PEG MME 2000, 10mM ATP, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月9日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 27344 / Num. obs: 27344 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 45.03 Å2 / Rsym value: 0.052 / Net I/σ(I): 40.6
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 1309 / Rsym value: 0.359 / % possible all: 95.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHARP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6_289)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.1→38.558 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.34 / Isotropic thermal model: Restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 0.07 / 位相誤差: 28.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 1366 5.01 %Random
Rwork0.2099 ---
obs0.2125 27280 98.39 %-
all-27280 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 80.555 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 143.99 Å2 / Biso mean: 65.97 Å2 / Biso min: 30.25 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.1197 Å20 Å20 Å2
2---11.4901 Å20 Å2
3---3.3704 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→38.558 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2733 0 0 78 2811
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082778
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1163739
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074427
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004475
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.4661056
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1-2.1750.3991320.3322501263397
2.175-2.2620.3431360.3032563269998
2.262-2.3650.3021330.2622538267198
2.365-2.490.3161360.2472571270799
2.49-2.6460.2921350.2372573270899
2.646-2.850.3361370.2252609274699
2.85-3.1370.3061390.22226232762100
3.137-3.590.2491380.19726342772100
3.59-4.5220.2361410.17126692810100
4.522-38.5650.21390.1832633277294
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.37-1.11720.29656.0635-0.92732.28880.09630.4169-0.06570.5780.05531.219-0.0202-0.0169-0.13080.4031-0.06440.13590.36180.01970.632918.4453-2.449622.1557
24.947-0.23460.12066.04330.06422.95920.14-0.0692-0.33420.0445-0.21690.10580.04420.10920.06870.30510.04730.070.3372-0.00180.3-18.567-11.006225.5526
32.65820.0538-1.13823.0842-1.2643.46650.16670.00750.1177-0.1382-0.02260.04570.00470.2654-0.06410.45760.04560.19420.36970.00560.3872-13.867615.64587.8149
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 1:138A1 - 138
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 139:274A139 - 274
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resid 275:368A275 - 368

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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