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- PDB-3aef: Crystal structure of porcine heart mitochondrial complex II with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3aef
タイトルCrystal structure of porcine heart mitochondrial complex II with an empty quinone-binding pocket
要素
  • (Succinate dehydrogenase [ubiquinone] ...) x 3
  • Succinate dehydrogenase cytochrome b560 subunit, mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE / respiratory complex II / inhibitors / Electron transport / Iron / Iron-sulfur / Metal-binding / Mitochondrion / Mitochondrion inner membrane / Transit peptide / Transport / Tricarboxylic acid cycle / Heme / Transmembrane / FAD-binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


Maturation of TCA enzymes and regulation of TCA cycle / Citric acid cycle (TCA cycle) / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; キノンあるいはその類似化合物を用いる / respiratory chain complex II (succinate dehydrogenase) / : / mitochondrial electron transport, succinate to ubiquinone / succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / ubiquinone binding ...Maturation of TCA enzymes and regulation of TCA cycle / Citric acid cycle (TCA cycle) / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; キノンあるいはその類似化合物を用いる / respiratory chain complex II (succinate dehydrogenase) / : / mitochondrial electron transport, succinate to ubiquinone / succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / ubiquinone binding / tricarboxylic acid cycle / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / mitochondrial membrane / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / flavin adenine dinucleotide binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / mitochondrial inner membrane / electron transfer activity / heme binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Single helix bin / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b small subunit, CybS / CybS, succinate dehydrogenase cytochrome B small subunit / succinate dehydrogenase protein domain / Succinate dehydrogenase, cytochrome b subunit, conserved site / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 1. / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 2. / Succinate dehydrogenase, cytochrome b556 subunit / Succinate dehydrogenase, flavoprotein subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit ...Single helix bin / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b small subunit, CybS / CybS, succinate dehydrogenase cytochrome B small subunit / succinate dehydrogenase protein domain / Succinate dehydrogenase, cytochrome b subunit, conserved site / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 1. / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 2. / Succinate dehydrogenase, cytochrome b556 subunit / Succinate dehydrogenase, flavoprotein subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase type B, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/Fumarate reductase transmembrane subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain / Alpha-helical ferredoxin / Fumarate Reductase Iron-sulfur Protein; Chain B, domain 2 / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / : / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase, flavoprotein subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, FAD-binding site / Fumarate reductase / succinate dehydrogenase FAD-binding site. / FAD-dependent oxidoreductase SdhA/FrdA/AprA / 3 helical TM bundles of succinate and fumarate reductases / 4Fe-4S dicluster domain / Flavocytochrome C3; Chain A, domain 1 / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase iron-sulphur protein / Succinate dehydogenase/fumarate reductase N-terminal / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal / Fumarate reductase flavoprotein C-term / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain superfamily / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain superfamily / FAD-dependent oxidoreductase 2, FAD binding domain / Alpha-helical ferredoxin / FAD binding domain / Rhinovirus 14, subunit 4 / 2Fe-2S ferredoxin, iron-sulphur binding site / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / Beta-grasp domain / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / 3-Layer(bba) Sandwich / Ubiquitin-like (UB roll) / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular / Roll / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-EPH / FE3-S4 CLUSTER / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / IRON/SULFUR CLUSTER / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b small subunit, mitochondrial / Succinate dehydrogenase cytochrome b560 subunit, mitochondrial / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur subunit, mitochondrial / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein subunit, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Harada, S. / Sasaki, T. / Shindo, M. / Kido, Y. / Inaoka, D.K. / Omori, J. / Osanai, A. / Sakamoto, K. / Mao, J. / Matsuoka, S. ...Harada, S. / Sasaki, T. / Shindo, M. / Kido, Y. / Inaoka, D.K. / Omori, J. / Osanai, A. / Sakamoto, K. / Mao, J. / Matsuoka, S. / Inoue, M. / Honma, T. / Tanaka, A. / Kita, K.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of porcine heart mitochondrial complex II with an empty quinone-binding pocket
著者: Harada, S. / Sasaki, T. / Shindo, M. / Kido, Y. / Inaoka, D.K. / Omori, J. / Osanai, A. / Sakamoto, K. / Mao, J. / Matsuoka, S. / Inoue, M. / Honma, T. / Tanaka, A. / Kita, K.
履歴
登録2010年2月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Succinate dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein subunit, mitochondrial
B: Succinate dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur subunit, mitochondrial
C: Succinate dehydrogenase cytochrome b560 subunit, mitochondrial
D: Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b small subunit, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,25310
ポリマ－123,3184
非ポリマー2,9356
水543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12640 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area41950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.222, 84.209, 293.319
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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Succinate dehydrogenase [ubiquinone] ... , 3種, 3分子 ABD

#1: タンパク質 Succinate dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein subunit, mitochondrial / Flavoprotein subunit of complex II / Fp


分子量: 68313.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: heart / 組織: muscle / 参照: UniProt: Q0QF01, succinate dehydrogenase
#2: タンパク質 Succinate dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur subunit, mitochondrial / Iron-sulfur subunit of complex II / Ip


分子量: 28764.217 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: heart / 組織: muscle / 参照: UniProt: Q007T0, succinate dehydrogenase
#4: タンパク質 Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b small subunit, mitochondrial / Succinate-ubiquinone oxidoreductase cytochrome b small subunit / CybS / Succinate-ubiquinone ...Succinate-ubiquinone oxidoreductase cytochrome b small subunit / CybS / Succinate-ubiquinone reductase membrane anchor subunit / QPs3 / CII-4 / Succinate dehydrogenase complex subunit D


分子量: 10936.758 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 57-159 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: heart / 組織: muscle / 参照: UniProt: A5GZW8

-
タンパク質 , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質 Succinate dehydrogenase cytochrome b560 subunit, mitochondrial / Succinate-ubiquinone oxidoreductase cytochrome B large subunit / CYBL


分子量: 15304.081 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: heart / 組織: muscle / 参照: UniProt: D0VWV4

-
非ポリマー , 7種, 9分子

#5: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#6: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#7: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#8: 化合物 ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER


分子量: 295.795 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe3S4
#9: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#10: 化合物 ChemComp-EPH / L-ALPHA-PHOSPHATIDYL-BETA-OLEOYL-GAMMA-PALMITOYL-PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE


分子量: 709.933 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C39H68NO8P / コメント: リン脂質*YM
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細THESE COMPLEX FORMS MITOCHONDRIAL RESPIRATORY COMPLEX II.
配列の詳細THE SEQUENCE OF CHAIN D IS REFERRED IN REF 2 IN A5GZW8, UNIPROT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.51 % / Mosaicity: 0.87 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 25mM HEPES-NAOH, 5% PEG 4000, 200mM Sucrose, 100mM NaCl, 10mM CaCl2, 0.5mM EDTA, 3% 1,6-haxanediol, 0.5% n-decyl-beta-D-maltoside, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 34729 / % possible obs: 75.4 % / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rrim(I) all: 0.076 / Χ2: 0.941 / Net I/av σ(I): 16.667 / Net I/σ(I): 10 / Num. measured all: 179094
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.8-2.95.30.42931410.72869.5
2.9-3.025.20.35834410.76375.5
3.02-3.155.10.27334750.79376.9
3.15-3.325.10.18534600.84176.9
3.32-3.535.20.1335080.94576.7
3.53-3.85.20.08534650.99775.8
3.8-4.185.20.05934951.0275.8
4.18-4.795.20.04534921.13375.8
4.79-6.035.20.04235391.06475.4
6.03-5050.03337131.09475.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation4 Å39.88 Å
Translation4 Å39.88 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ZOY

1zoy


解像度: 2.8→39.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.892 / WRfactor Rfree: 0.232 / WRfactor Rwork: 0.183 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.832 / SU B: 24.491 / SU ML: 0.242 / SU R Cruickshank DPI: 0.328 / SU Rfree: 0.406 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.406 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 1691 5 %RANDOM
Rwork0.202 32082 --
obs0.204 33773 75.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 122.53 Å2 / Biso mean: 54.479 Å2 / Biso min: 23.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.3 Å20 Å20 Å2
2--0.29 Å20 Å2
3----0.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→39.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8480 0 159 3 8642
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0228843
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2741.9911990
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.78251088
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.61723.413375
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.325151469
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1691559
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.21304
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0216632
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.291.55409
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.55428672
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.8733434
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.4794.53301
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.872 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.343 108 -
Rwork0.296 2164 -
all-2272 -
obs--70.85 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9517-0.0605-0.27240.8394-0.41062.10770.0216-0.0115-0.0431-0.0505-0.03060.0645-0.1412-0.00560.0090.2001-0.03960.02220.25860.01980.426-19.601-18.49717.702
21.4028-0.6988-0.78652.02140.15741.90040.1644-0.04980.32970.0639-0.0646-0.0757-0.56620.1868-0.09980.263-0.12440.04130.1863-0.00080.4165-12.366-3.83819.824
32.06360.0348-0.141.5157-0.20821.67740.0321-0.11130.1099-0.1377-0.0468-0.2317-0.10090.62960.01460.182-0.10270.0880.31030.01310.2390.663-15.49418.07
41.4859-0.4026-0.09140.9146-0.02782.36530.1490.1540.3026-0.1337-0.1667-0.1156-0.45640.52240.01770.1843-0.16430.0820.27170.06680.3899-3.86-6.8275.719
52.13160.63160.1721.99490.00641.80820.0999-0.42590.23730.2846-0.1294-0.1398-0.35630.96550.02960.2526-0.20280.00930.6048-0.03560.3452-2.41-12.31545.975
61.1184-0.1327-0.72820.5772-0.70042.65220.01980.0995-0.00630.0241-0.02580.21940.1082-0.24290.0060.2663-0.04260.05650.1879-0.03610.438-29.123-24.32939.928
76.5639-2.07651.37929.70542.75426.6871-0.29580.0661-0.1431.6030.2957-0.19641.81131.80420.00010.67250.17970.15520.4150.1210.2689-11.858-30.84247.387
8-0.4501-0.92750.87325.05111.87431.2905-0.216-0.034-0.12350.5022-0.0369-0.3743-0.16030.29080.25290.5136-0.04150.09780.22190.07040.5849-29.834-28.9972.613
90.52168.94392.835519.6088.896911.46650.299-0.5532-0.18761.0932-0.0941-0.3366-0.37230.0364-0.20490.69980.06330.04210.55940.10550.4961-33.666-28.19494.035
100.81881.66570.22283.14912.37923.99540.0082-0.01550.1854-0.05340.006-0.06410.2476-0.3007-0.01410.39050.04310.13780.1632-0.03680.5768-34.611-17.60566.451
113.2044-2.9132-0.74342.53161.391721.3042-0.2231-0.2796-0.06120.2183-0.03810.1834-0.010.44660.26120.595-0.04990.19250.0463-0.09030.5711-34.197-11.07771.603
121.03350.65651.30292.2622-1.52172.7023-0.227-0.1239-0.4883-0.0728-0.0590.4493-0.5377-0.38610.2860.52880.04110.15360.30370.00090.7087-45.037-29.5166.23
1312.98360.3566-4.80181.0507-1.63886.2635-0.65330.0402-0.7118-0.11730.0757-0.07730.59710.29390.57760.5369-0.05740.14140.1181-0.01190.4522-31.861-35.74364.27
142.47561.3609-2.49182.463-0.71857.5773-0.17-0.1994-0.58370.3051-0.18560.06470.2422-0.22170.35560.4107-0.00450.13990.07580.09190.4959-38.577-37.38178.576
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A10 - 198
2X-RAY DIFFRACTION2A199 - 403
3X-RAY DIFFRACTION3A404 - 509
4X-RAY DIFFRACTION4A510 - 622
5X-RAY DIFFRACTION5B9 - 106
6X-RAY DIFFRACTION6B107 - 247
7X-RAY DIFFRACTION7C6 - 36
8X-RAY DIFFRACTION8C37 - 65
9X-RAY DIFFRACTION9C66 - 89
10X-RAY DIFFRACTION10C90 - 120
11X-RAY DIFFRACTION11C121 - 143
12X-RAY DIFFRACTION12D35 - 70
13X-RAY DIFFRACTION13D71 - 96
14X-RAY DIFFRACTION14D97 - 136

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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