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万見
- PDB-3a1m: A fusion protein of a beta helix region of gene product 5 and the... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3a1m
タイトルA fusion protein of a beta helix region of gene product 5 and the foldon region of bacteriophage T4
要素chimera of thrombin cleavage site, Tail-associated lysozyme, Fibritin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / bacteriophage T4 / Antimicrobial / Bacteriolytic enzyme / Glycosidase / Hydrolase / Late protein / Chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / virus tail, baseplate / viral tail assembly / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / symbiont entry into host / peptidoglycan catabolic process / virion component / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme ...symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / virus tail, baseplate / viral tail assembly / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / symbiont entry into host / peptidoglycan catabolic process / virion component / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to bacterium / symbiont entry into host cell / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Gp5, C-terminal / Gp5 C-terminal repeat (3 copies) / Protein Gp5, N-terminal OB-fold domain / Pre-baseplate central spike protein Gp5 / Gp5 N-terminal OB domain / Fibritin C-terminal / Fibritin C-terminal region / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 ...Gp5, C-terminal / Gp5 C-terminal repeat (3 copies) / Protein Gp5, N-terminal OB-fold domain / Pre-baseplate central spike protein Gp5 / Gp5 N-terminal OB domain / Fibritin C-terminal / Fibritin C-terminal region / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Lysozyme-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Fibritin / Pre-baseplate central spike protein Gp5
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Yokoi, N. / Suzuki, A. / Hikage, T. / Koshiyama, T. / Terauchi, M. / Yutani, K. / Kanamaru, S. / Arisaka, F. / Yamane, T. / Watanabe, Y. / Ueno, T.
引用ジャーナル: Small / 年: 2010
タイトル: Construction of Robust Bio-nanotubes using the Controlled Self-Assembly of Component Proteins of Bacteriophage T4
著者: Yokoi, N. / Inaba, H. / Terauchi, M. / Stieg, A.Z. / Sanghamitra, N.J. / Koshiyama, T. / Yutani, K. / Kanamaru, S. / Arisaka, F. / Hikage, T. / Suzuki, A. / Yamane, T. / Gimzewski, J.K. / ...著者: Yokoi, N. / Inaba, H. / Terauchi, M. / Stieg, A.Z. / Sanghamitra, N.J. / Koshiyama, T. / Yutani, K. / Kanamaru, S. / Arisaka, F. / Hikage, T. / Suzuki, A. / Yamane, T. / Gimzewski, J.K. / Watanabe, Y. / Kitagawa, S. / Ueno, T.
履歴
登録2009年4月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年6月28日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: chimera of thrombin cleavage site, Tail-associated lysozyme, Fibritin
B: chimera of thrombin cleavage site, Tail-associated lysozyme, Fibritin
C: chimera of thrombin cleavage site, Tail-associated lysozyme, Fibritin
D: chimera of thrombin cleavage site, Tail-associated lysozyme, Fibritin
E: chimera of thrombin cleavage site, Tail-associated lysozyme, Fibritin
F: chimera of thrombin cleavage site, Tail-associated lysozyme, Fibritin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,1808
ポリマ－89,1026
非ポリマー782
水6,792377
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area44470 Å2
ΔGint-163 kcal/mol
Surface area23190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.814, 57.010, 136.594
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.90, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
chimera of thrombin cleavage site, Tail-associated lysozyme, Fibritin / Protein Gp5 / Whisker antigen control protein / Collar protein


分子量: 14850.256 Da / 分子数: 6 / 変異: V16L / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The artificial fusion protein, Gp5 f monomer consists of a thrombin cleavage site (residue 1-15), residues 490-575 of gp5C (16-101), Ser-Val-Glu (102-104), the foldon domain (105-131), Val- ...詳細: The artificial fusion protein, Gp5 f monomer consists of a thrombin cleavage site (residue 1-15), residues 490-575 of gp5C (16-101), Ser-Val-Glu (102-104), the foldon domain (105-131), Val-Glu (132-133), and a 6xHis-tag fragment (134-139).
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P16009, UniProt: P10104, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 377 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.31 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Ammonium sulfate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS V / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年11月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. obs: 44791 / % possible obs: 85.3 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.034 / Rsym value: 0.031 / Net I/σ(I): 24.9
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Mean I/σ(I) obs: 729 / Rsym value: 0.103 / % possible all: 85.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0063精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1K28

1k28


解像度: 2→29.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.921 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.893 / SU B: 6.125 / SU ML: 0.096 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.216 / ESU R Free: 0.192 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26827 2253 5.1 %RANDOM
Rwork0.22264 ---
obs0.22492 42281 88.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.134 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å2-0 Å2
2---0 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4350 0 2 377 4729
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0224520
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.11.9266186
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7045628
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.04826.907194
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.0315737
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8651512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1720.2727
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.023419
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2761.52929
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.16724742
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.94431591
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.1274.51422
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.002→2.054 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 161 -
Rwork0.231 3282 -
obs--92.68 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5104-0.0205-0.01550.4525-0.03211.37530.00520.0613-0.0009-0.0588-0.0182-0.0067-0.00430.01390.0131-0.0657-0.0016-0.0025-0.0755-0.00040.00116.5130.01853.757
20.37450.05780.03180.4532-0.03992.0629-0.0290.03040.0286-0.0488-0.0493-0.0268-0.0297-0.00050.0782-0.03380.0043-0.0037-0.0315-0.0002-0.116916.4840.0559.056
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A20 - 90
2X-RAY DIFFRACTION1B20 - 90
3X-RAY DIFFRACTION1C20 - 90
4X-RAY DIFFRACTION2D20 - 90
5X-RAY DIFFRACTION2E20 - 90
6X-RAY DIFFRACTION2F20 - 90

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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