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- PDB-2zvm: Crystal structure of PCNA in complex with DNA polymerase iota fragment -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zvm
タイトルCrystal structure of PCNA in complex with DNA polymerase iota fragment
要素
  • DNA polymerase iota
  • Proliferating cell nuclear antigen
キーワードTRANSFERASE / DNA replication / PCNA / clamp / translesion synthesis / TLS / DNA polymerase / complex / PIP-box / DNA polymerase iota
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / MutLalpha complex binding / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / nuclear lamina / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis ...positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / MutLalpha complex binding / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / nuclear lamina / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / Processive synthesis on the lagging strand / PCNA complex / Removal of the Flap Intermediate / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / replisome / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / response to L-glutamate / histone acetyltransferase binding / leading strand elongation / DNA polymerase processivity factor activity / G1/S-Specific Transcription / response to dexamethasone / replication fork processing / nuclear replication fork / SUMOylation of DNA replication proteins / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / estrous cycle / mismatch repair / translesion synthesis / response to cadmium ion / DNA polymerase binding / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / epithelial cell differentiation / base-excision repair, gap-filling / positive regulation of DNA repair / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / positive regulation of DNA replication / male germ cell nucleus / replication fork / nuclear estrogen receptor binding / liver regeneration / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Termination of translesion DNA synthesis / Translesion Synthesis by POLH / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / receptor tyrosine kinase binding / cellular response to hydrogen peroxide / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to UV / cellular response to xenobiotic stimulus / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / response to estradiol / heart development / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / centrosome / chromatin binding / protein-containing complex binding / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain ...Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proliferating cell nuclear antigen
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Hishiki, A. / Hashimoto, H. / Hanafusa, T. / Kamei, K. / Ohashi, E. / Shimizu, T. / Ohmori, H. / Sato, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Structural Basis for Novel Interactions between Human Translesion Synthesis Polymerases and Proliferating Cell Nuclear Antigen
著者: Hishiki, A. / Hashimoto, H. / Hanafusa, T. / Kamei, K. / Ohashi, E. / Shimizu, T. / Ohmori, H. / Sato, M.
履歴
登録2008年11月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proliferating cell nuclear antigen
U: DNA polymerase iota
B: Proliferating cell nuclear antigen
V: DNA polymerase iota
C: Proliferating cell nuclear antigen
W: DNA polymerase iota


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,0286
ポリマ－94,0286
非ポリマー00
水4,053225
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7470 Å2
ΔGint-44.3 kcal/mol
Surface area35080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)167.620, 68.820, 90.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.05, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Proliferating cell nuclear antigen / PCNA / Cyclin


分子量: 28795.752 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCNA / プラスミド: pT7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P12004
#2: タンパク質・ペプチド DNA polymerase iota


分子量: 2546.958 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemically synthesized peptide / 参照: DNA-directed DNA polymerase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 225 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.36 %
結晶化温度: 293 K / 手法: hanging drop vapor diffusion / pH: 6.4
詳細: pH6.4, HANGING DROP VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月4日 / 詳細: Rhodium coated silicon single crystal mirrors
放射モノクロメーター: Numerical link type Si(111) double crystal monochromator, liquid nitrogen cooling
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 44815 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.338 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 4440 / % possible all: 86.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
ADSCQuantumデータ収集
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1VYM

1vym


解像度: 2.3→19.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 13.736 / SU ML: 0.171 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.261 / ESU R Free: 0.222 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2512 2249 5 %RANDOM
Rwork0.19335 ---
obs0.19627 42715 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.506 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.53 Å20 Å20.43 Å2
2--0.4 Å20 Å2
3---0.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5985 0 0 225 6210
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0225948
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.023961
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.791.9868027
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg4.4239729
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3855765
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg44.16725.265226
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.58151079
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.8531522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2955
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.026526
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0090.021093
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.21050
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2410.23711
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1770.22728
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1180.23101
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1730.2229
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.240.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3850.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2420.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5331.54907
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0271.51565
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.7826151
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.84132410
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2414.51876
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 143 -
Rwork0.225 2700 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7060.2747-0.18030.43470.28431.01030.0133-0.07570.1231-0.0079-0.02170.088-0.17050.03450.0084-0.0962-0.03190.0776-0.042-0.0326-0.018524.79915.9743.885
217.4356-12.3148-6.816813.079110.2039.2921-0.338-1.15850.32780.86560.4714-0.24470.42110.8108-0.13340.0035-0.05720.07310.2116-0.0166-0.033634.42216.20662.417
31.1325-0.3301-1.11420.86340.86771.9414-0.06120.0679-0.0196-0.12530.03810.0065-0.0464-0.07860.0232-0.1232-0.06790.0655-0.0003-0.06630.003810.268-14.1415.305
418.86456.35443.01199.3994-0.46118.5497-0.46310.1496-0.9224-0.23270.27-0.16161.0366-0.28670.1931-0.103-0.09710.11520.0355-0.0361-0.0038-1.153-25.93926.82
51.44010.81420.01181.35260.66180.9559-0.038-0.0442-0.1366-0.0635-0.0079-0.06730.00170.09690.046-0.1386-0.04420.07080.0190.0235-0.053552.473-2.47215.532
618.6812.99024.01959.03764.91824.330.03980.2651-0.31360.681-0.1068-0.20540.74530.96690.06690.03780.15190.08980.01290.0529-0.003462.297-19.27414.14
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 255
2X-RAY DIFFRACTION2U420 - 432
3X-RAY DIFFRACTION3B1 - 255
4X-RAY DIFFRACTION4V420 - 429
5X-RAY DIFFRACTION5C1 - 256
6X-RAY DIFFRACTION6W421 - 429

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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