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- PDB-2zvf: Crystal structure of Archaeoglobus fulgidus alanyl-tRNA synthetas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zvf
タイトルCrystal structure of Archaeoglobus fulgidus alanyl-tRNA synthetase C-terminal dimerization domain
要素Alanyl-tRNA synthetase
キーワードLIGASE / Alanyl-tRNA synthetase / C-terminal / oligomerization domain / Aminoacyl-tRNA synthetase / ATP-binding / Cytoplasm / Nucleotide-binding / Protein biosynthesis / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


alanine-tRNA ligase / alanine-tRNA ligase activity / alanyl-tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA deacylase activity / tRNA binding / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #550 / Diaminopimelate Epimerase; Chain A, domain 1 - #40 / Alanine-tRNA ligase, archaea / Alanine-tRNA ligase, class IIc / Alanine-tRNA ligase, class IIc, anti-codon-binding domain superfamily / : / Alanyl-tRNA synthetase, class IIc, N-terminal / Alanyl-tRNA synthetase, class IIc, core domain / tRNA synthetases class II (A) / Alanyl-transfer RNA synthetases family profile. ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #550 / Diaminopimelate Epimerase; Chain A, domain 1 - #40 / Alanine-tRNA ligase, archaea / Alanine-tRNA ligase, class IIc / Alanine-tRNA ligase, class IIc, anti-codon-binding domain superfamily / : / Alanyl-tRNA synthetase, class IIc, N-terminal / Alanyl-tRNA synthetase, class IIc, core domain / tRNA synthetases class II (A) / Alanyl-transfer RNA synthetases family profile. / Threonyl and Alanyl tRNA synthetase second additional domain / Threonyl/alanyl tRNA synthetase, SAD / Threonyl and Alanyl tRNA synthetase second additional domain / DHHA1 domain / DHHA1 domain / Diaminopimelate Epimerase; Chain A, domain 1 / Threonyl/alanyl tRNA synthetase, class II-like, putative editing domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Helix non-globular / Special / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alanine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Archaeoglobus fulgidus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Naganuma, M. / Sekine, S. / Fukunaga, R. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Unique protein architecture of alanyl-tRNA synthetase for aminoacylation, editing, and dimerization.
著者: Naganuma, M. / Sekine, S. / Fukunaga, R. / Yokoyama, S.
履歴
登録2008年11月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alanyl-tRNA synthetase
B: Alanyl-tRNA synthetase
C: Alanyl-tRNA synthetase
D: Alanyl-tRNA synthetase
E: Alanyl-tRNA synthetase
F: Alanyl-tRNA synthetase
G: Alanyl-tRNA synthetase
H: Alanyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,59614
ポリマ－157,0208
非ポリマー5766
水18010
1
A: Alanyl-tRNA synthetase
B: Alanyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,4474
ポリマ－39,2552
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3490 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area18350 Å2
手法PISA
2
C: Alanyl-tRNA synthetase
D: Alanyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,4474
ポリマ－39,2552
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3310 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area18560 Å2
手法PISA
3
E: Alanyl-tRNA synthetase
F: Alanyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,3513
ポリマ－39,2552
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3210 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area18570 Å2
手法PISA
4
G: Alanyl-tRNA synthetase
H: Alanyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,3513
ポリマ－39,2552
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3130 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area18570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.109, 131.714, 138.823
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number17
Space group name H-MP2221

-
要素

#1: タンパク質
Alanyl-tRNA synthetase / Alanine-tRNA ligase / AlaRS


分子量: 19627.453 Da / 分子数: 8 / 断片: C-terminal domain (residues 737-906) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Archaeoglobus fulgidus (古細菌) / 遺伝子: AF_2255, alaS / プラスミド: pET26b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): rosseta2 / 参照: UniProt: O28029, alanine-tRNA ligase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: 1.6M ammonium sulfate, 7.5% hexanediol, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月11日 / 詳細: monochrometer
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50.78 Å / Num. all: 39055 / Num. obs: 38548 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): -1 / 冗長度: 9.7 % / Rmerge(I) obs: 0.105 / Rsym value: 0.105 / Net I/σ(I): 18.4
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.386 / Mean I/σ(I) obs: 2.18 / Num. unique all: 3520 / Rsym value: 0.386 / % possible all: 91.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.2→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 89629.02 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.276 1898 5 %RANDOM
Rwork0.205 ---
obs0.205 37899 99.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 69.5292 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 83.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.27 Å20 Å20 Å2
2--0.21 Å20 Å2
3----0.48 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.47 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.71 Å0.61 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10705 0 30 10 10745
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it7.51.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it12.212
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it11.442
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it17.032.5
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.359 172 4.8 %
Rwork0.311 3384 -
obs-3520 94.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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