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万見
- PDB-2zv8: Lyn Tyrosine Kinase Domain-AMP-PNP complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zv8
タイトルLyn Tyrosine Kinase Domain-AMP-PNP complex
要素Tyrosine-protein kinase Lyn
キーワードTRANSFERASE / Lyn Kinase AMPPNP / Alternative splicing / ATP-binding / Kinase / Lipoprotein / Myristate / Nucleotide-binding / Palmitate / Phosphoprotein / Proto-oncogene / SH2 domain / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


Growth hormone receptor signaling / negative regulation of myeloid leukocyte differentiation / erythropoietin receptor binding / C-X-C chemokine receptor CXCR4 signaling pathway / regulation of monocyte chemotaxis / Signaling by Erythropoietin / response to sterol depletion / regulation of mast cell activation / Platelet Adhesion to exposed collagen / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling ...Growth hormone receptor signaling / negative regulation of myeloid leukocyte differentiation / erythropoietin receptor binding / C-X-C chemokine receptor CXCR4 signaling pathway / regulation of monocyte chemotaxis / Signaling by Erythropoietin / response to sterol depletion / regulation of mast cell activation / Platelet Adhesion to exposed collagen / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / Dectin-2 family / PECAM1 interactions / CD22 mediated BCR regulation / positive regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / negative regulation of intracellular signal transduction / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Erythropoietin activates RAS / Regulation of KIT signaling / eosinophil differentiation / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Co-inhibition by CTLA4 / EPHA-mediated growth cone collapse / positive regulation of dendritic cell apoptotic process / Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / positive regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / Co-stimulation by CD28 / Fc receptor mediated inhibitory signaling pathway / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / GPVI-mediated activation cascade / regulation of B cell receptor signaling pathway / EPHB-mediated forward signaling / FCERI mediated MAPK activation / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Signaling by SCF-KIT / negative regulation of toll-like receptor 2 signaling pathway / FCGR activation / tolerance induction to self antigen / integrin alpha2-beta1 complex / Cyclin D associated events in G1 / positive regulation of mast cell proliferation / negative regulation of mast cell proliferation / glycosphingolipid binding / immune response-regulating cell surface receptor signaling pathway / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / hemoglobin biosynthetic process / FCERI mediated Ca+2 mobilization / platelet degranulation / regulation of mast cell degranulation / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / FCERI mediated NF-kB activation / Cell surface interactions at the vascular wall / Regulation of signaling by CBL / regulation of platelet aggregation / phosphorylation-dependent protein binding / dendritic cell differentiation / regulation of B cell apoptotic process / neuroinflammatory response / CD209 (DC-SIGN) signaling / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / interleukin-5-mediated signaling pathway / oligodendrocyte development / histamine secretion by mast cell / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / response to carbohydrate / gamma-tubulin binding / platelet-derived growth factor receptor binding / toll-like receptor 4 signaling pathway / postsynaptic specialization, intracellular component / negative regulation of B cell proliferation / mitochondrial crista / regulation of cell adhesion mediated by integrin / hemopoiesis / B cell homeostasis / negative regulation of protein phosphorylation / negative regulation of MAP kinase activity / response to amino acid / response to axon injury / fatty acid transport / hematopoietic progenitor cell differentiation / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of phosphorylation / cellular response to retinoic acid / positive regulation of glial cell proliferation / response to hormone / ephrin receptor binding / regulation of cytokine production / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / erythrocyte differentiation / DNA damage checkpoint signaling / adherens junction / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / B cell receptor signaling pathway / phosphoprotein binding / response to insulin / non-specific protein-tyrosine kinase / regulation of erythrocyte differentiation / : / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell morphogenesis
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase Lyn, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase Lyn, SH2 domain / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains ...Tyrosine-protein kinase Lyn, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase Lyn, SH2 domain / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Tyrosine-protein kinase Lyn
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Williams, N.K. / Rossjohn, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Crystal Structures of the Lyn Protein Tyrosine Kinase Domain in Its Apo- and Inhibitor-bound State
著者: Williams, N.K. / Lucet, I.S. / Klinken, S.P. / Ingley, E. / Rossjohn, J.
履歴
登録2008年11月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase Lyn
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3172
ポリマ－31,8111
非ポリマー5061
水27015
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.239, 127.239, 54.875
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase Lyn


分子量: 31810.639 Da / 分子数: 1 / 断片: Kinase Domain, residues 239-512 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9
参照: UniProt: P25911, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE IS BASED ON REFERENCE 1 IN THE DATABASE, LYN_MOUSE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.23 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 23% polyethylene glycol 3350, 0.1M NaCl, 0.1M Na-Hepes pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→38.9 Å / Num. obs: 9082

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.2.0019 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QPD

1qpd


解像度: 2.7→36.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU B: 27.54 / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.563 / ESU R Free: 0.331 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24493 417 4.6 %RANDOM
Rwork0.19916 ---
obs0.20134 8665 99.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.943 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.38 Å20.19 Å20 Å2
2--0.38 Å20 Å2
3----0.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→36.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2044 0 31 15 2090
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222134
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1531.992891
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4245257
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.98424.02387
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.09115376
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.8681510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2316
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021567
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1960.2987
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.21438
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1120.256
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.140.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0970.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.81531325
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.5152073
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3327948
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.410818
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 30 -
Rwork0.337 641 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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