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- PDB-2zut: Crystal structure of Galacto-N-biose/Lacto-N-biose I phosphorylas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zut
タイトルCrystal structure of Galacto-N-biose/Lacto-N-biose I phosphorylase in complex with GalNAc
要素Lacto-N-biose phosphorylase
キーワードTRANSFERASE / beta-alpha-barrel / TIM barrel / Glycosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


1,3-beta-galactosyl-N-acetylhexosamine phosphorylase / 1,3-beta-galactosyl-N-acetylhexosamine phosphorylase activity / 1,4-alpha-oligoglucan phosphorylase activity / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
Lacto-N-biose phosphorylase/D-galactosyl-beta-1->4-L-rhamnose phosphorylase / Lacto-N-biose phosphorylase-like, N-terminal TIM barrel domain / Lacto-N-biose phosphorylase, C-terminal domain / Lacto-N-biose phosphorylase, central domain / Lacto-N-biose phosphorylase N-terminal TIM barrel domain / Lacto-N-biose phosphorylase central domain / Lacto-N-biose phosphorylase C-terminal domain / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / Golgi alpha-mannosidase II ...Lacto-N-biose phosphorylase/D-galactosyl-beta-1->4-L-rhamnose phosphorylase / Lacto-N-biose phosphorylase-like, N-terminal TIM barrel domain / Lacto-N-biose phosphorylase, C-terminal domain / Lacto-N-biose phosphorylase, central domain / Lacto-N-biose phosphorylase N-terminal TIM barrel domain / Lacto-N-biose phosphorylase central domain / Lacto-N-biose phosphorylase C-terminal domain / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Immunoglobulins / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-galactopyranose / NITRATE ION / 1,3-beta-galactosyl-N-acetylhexosamine phosphorylase / 1,3-beta-galactosyl-N-acetylhexosamine phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種Bifidobacterium longum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Hidaka, M. / Nishimoto, M. / Kitaoka, M. / Wakagi, T. / Shoun, H. / Fushinobu, S.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: The crystal structure of galacto-N-biose/lacto-N-biose I phosphorylase: A large deformation of a tim barrel scaffold
著者: Hidaka, M. / Nishimoto, M. / Kitaoka, M. / Wakagi, T. / Shoun, H. / Fushinobu, S.
#1: ジャーナル: Appl.Environ.Microbiol. / 年: 2005
タイトル: Novel putative galactose operon involving lacto-N-biose phosphorylase in Bifidobacterium longum
著者: Kitaoka, M. / Tian, J. / Nishimoto, M.
履歴
登録2008年10月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年10月11日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年3月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lacto-N-biose phosphorylase
B: Lacto-N-biose phosphorylase
C: Lacto-N-biose phosphorylase
D: Lacto-N-biose phosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)343,85824
ポリマ－341,9364
非ポリマー1,92220
水56,0993114
1
A: Lacto-N-biose phosphorylase
B: Lacto-N-biose phosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,00613
ポリマ－170,9682
非ポリマー1,03811
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9180 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area51230 Å2
手法PISA
2
C: Lacto-N-biose phosphorylase
D: Lacto-N-biose phosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,85211
ポリマ－170,9682
非ポリマー8849
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8730 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area51370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.861, 111.658, 118.660
Angle α, β, γ (deg.)105.200, 90.480, 107.270
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 8分子 ABCD

#1: タンパク質
Lacto-N-biose phosphorylase / Galacto-N-biose/lacto-N-biose I phosphorylase


分子量: 85484.062 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bifidobacterium longum (バクテリア)
株: JCM1217 / 遺伝子: lnpA / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q5NU17, UniProt: E8MF13*PLUS, 1,3-beta-galactosyl-N-acetylhexosamine phosphorylase
#2: 糖
ChemComp-A2G / 2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-galactopyranose / N-acetyl-alpha-D-galactosamine / 2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-galactose / 2-acetamido-2-deoxy-D-galactose / 2-acetamido-2-deoxy-galactose / N-ACETYL-2-DEOXY-2-AMINO-GALACTOSE / α-GalNAc


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGalpNAcaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-a-D-galactopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GalpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GalNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 3130分子

#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.01 % / Mosaicity: 0.743 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: Na cacodyrate, Mg(NO3)2, PEG 4000, GalNAc, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 277K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
1951
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンPhoton Factory BL-17A11
シンクロトロンPhoton Factory BL-5A20.97934, 0.97974, 0.96450
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD2007年3月11日
ADSC QUANTUM 3152CCD2006年11月29日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MADMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.979341
30.979741
40.96451
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 640661 / Num. obs: 243435 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 23.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Χ2: 1.273 / Net I/σ(I): 21.066
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.232 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique all: 24136 / Χ2: 0.757 / % possible all: 96

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→44.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / WRfactor Rfree: 0.199 / WRfactor Rwork: 0.158 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.869 / SU R Cruickshank DPI: 0.146 / SU Rfree: 0.136 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.146 / ESU R Free: 0.136 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.204 12254 5 %RANDOM
Rwork0.161 ---
obs0.163 243428 96.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 76.33 Å2 / Biso mean: 28.094 Å2 / Biso min: 12.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20.07 Å20.03 Å2
2--0.08 Å20 Å2
3----0.05 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.179 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→44.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23573 0 124 3114 26811
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.02224351
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3681.93833151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.952954
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.22323.7651235
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.579153678
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.62815164
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.23497
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02119188
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7041.514717
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.24223718
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.99339634
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0834.59433
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 850 -
Rwork0.209 16281 -
all-17131 -
obs--91.91 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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