[日本語] English
万見
- PDB-2zu0: Crystal structure of SufC-SufD complex involved in the iron-sulfu... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zu0
タイトルCrystal structure of SufC-SufD complex involved in the iron-sulfur cluster biosynthesis
要素
  • Probable ATP-dependent transporter sufC
  • Protein sufD
キーワードBiosynthetic Protein/Protein Binding / Iron-sulfur cluster / ABC-ATPase / ATP-binding / Cytoplasm / Nucleotide-binding / Transport / Biosynthetic Protein-Protein Binding COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


iron-sulfur cluster assembly complex / iron-sulfur cluster assembly / response to radiation / response to oxidative stress / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Monooxygenase / Monooxygenase - #10 / SUF system FeS cluster assembly, SufD / SUF system FeS cluster assembly, SufBD / SUF system FeS cluster assembly, SufBD superfamily / SUF system FeS cluster assembly, SufBD / FeS cluster assembly SUF system, ATPase SufC / Helix non-globular / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. ...Monooxygenase / Monooxygenase - #10 / SUF system FeS cluster assembly, SufD / SUF system FeS cluster assembly, SufBD / SUF system FeS cluster assembly, SufBD superfamily / SUF system FeS cluster assembly, SufBD / FeS cluster assembly SUF system, ATPase SufC / Helix non-globular / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / Special / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable ATP-dependent transporter SufC / Iron-sulfur cluster assembly protein SufD
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Wada, K.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Molecular dynamism of Fe-S cluster biosynthesis implicated by the structure of SufC(2)-SufD(2) complex
著者: Wada, K. / Sumi, N. / Nagai, R. / Iwasaki, K. / Sato, T. / Suzuki, K. / Hasegawa, Y. / Kitaoka, S. / Minami, Y. / Outten, F.W. / Takahashi, Y. / Fukuyama, K.
履歴
登録2008年10月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年3月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein sufD
B: Protein sufD
C: Probable ATP-dependent transporter sufC
D: Probable ATP-dependent transporter sufC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,2585
ポリマ－153,0624
非ポリマー1951
水5,206289
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6190 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area44160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.110, 106.150, 171.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Protein sufD


分子量: 46884.641 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: SufC and SufD / プラスミド: pMW219 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5alpha / 参照: UniProt: P77689
#2: タンパク質 Probable ATP-dependent transporter sufC


分子量: 29646.555 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: SufC and SufD / プラスミド: pMW219 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5alpha / 参照: UniProt: P77499
#3: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 289 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法
詳細: 5%(w/v) PEG 6000, 0.1M MES (pH 8.0-8.5), EVAPORATION, temperature 293K
PH範囲: 8.0-8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月14日
放射モノクロメーター: SI(111) DOUBLE MONOCHROMATER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 89901 / Num. obs: 89901 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 12.2 % / Biso Wilson estimate: 22 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 12.3 % / Rmerge(I) obs: 0.291 / Num. unique all: 8867 / Rsym value: 0.291 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
BSSデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1VH4

1vh4


解像度: 2.2→45.14 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 68526.82 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 8712 10 %RANDOM
Rwork0.234 ---
obs0.234 87226 97.2 %-
all-87226 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 40.7925 Å2 / ksol: 0.367394 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 34.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.67 Å20 Å20 Å2
2--1.11 Å20 Å2
3----4.79 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→45.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8742 0 12 289 9043
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 1365 10 %
Rwork0.248 12218 -
obs--92.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5PNP.paramPNP.top

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る