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- PDB-4clz: Crystal structure of human soluble Adenylyl Cyclase with Inhibito... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4clz
タイトルCrystal structure of human soluble Adenylyl Cyclase with Inhibitor 4, 4'-Diisothiocyano-2,2'-stilbenedisulfonic acid
要素ADENYLATE CYCLASE TYPE 10
キーワードLYASE / NUCLEOTIDE-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cardiac muscle cell contraction / astrocyte end-foot / mitochondrial ATP transmembrane transport / bicarbonate binding / epithelial cilium movement involved in extracellular fluid movement / neuron projection retraction / positive regulation of glycogen catabolic process / : / central region of growth cone / glucose catabolic process ...negative regulation of cardiac muscle cell contraction / astrocyte end-foot / mitochondrial ATP transmembrane transport / bicarbonate binding / epithelial cilium movement involved in extracellular fluid movement / neuron projection retraction / positive regulation of glycogen catabolic process / : / central region of growth cone / glucose catabolic process / regulation of mitophagy / regulation of membrane repolarization / adenylate cyclase / basal part of cell / positive regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / cAMP biosynthetic process / positive regulation of ossification / adenylate cyclase activity / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / neuron projection extension / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / positive regulation of mitochondrial depolarization / positive regulation of ATP biosynthetic process / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / negative regulation of mitochondrial membrane potential / spermatid development / positive regulation of axon extension / Hedgehog 'off' state / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / neuron projection maintenance / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / cilium / manganese ion binding / ATPase binding / cytoskeleton / intracellular signal transduction / apical plasma membrane / neuronal cell body / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / magnesium ion binding / mitochondrion / extracellular region / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenylate cyclase, type 10 / Nucleotide cyclase, GGDEF domain / Adenylyl cyclase class-3/4/guanylyl cyclase / Adenylate and Guanylate cyclase catalytic domain / Guanylate cyclase domain profile. / Nucleotide cyclase / Alpha-Beta Plaits / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4,4'-Diisothiocyano-2,2'-stilbenedisulfonic acid / ACETATE ION / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Adenylate cyclase type 10
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Kleinboelting, S. / Weyand, M. / Steegborn, C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: Crystal Structures of Human Soluble Adenylyl Cyclase Reveal Mechanisms of Catalysis and of its Activation Through Bicarbonate.
著者: Kleinboelting, S. / Diaz, A. / Moniot, S. / Van Den Heuvel, J. / Weyand, M. / Levin, L.R. / Buck, J. / Steegborn, C.
履歴
登録2014年1月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年3月26日Group: Database references
改定 1.22019年4月3日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_proc ...entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADENYLATE CYCLASE TYPE 10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,53016
ポリマ－54,2701
非ポリマー2,26115
水5,098283
1
A: ADENYLATE CYCLASE TYPE 10
ヘテロ分子

A: ADENYLATE CYCLASE TYPE 10
ヘテロ分子

A: ADENYLATE CYCLASE TYPE 10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,59148
ポリマ－162,8093
非ポリマー6,78245
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_545-x+y,-x-1,z1
crystal symmetry operation2_445-y-1,x-y-1,z1
Buried area16270 Å2
ΔGint28.9 kcal/mol
Surface area54170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.510, 100.510, 97.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 ADENYLATE CYCLASE TYPE 10 / AH-RELATED PROTEIN / ADENYLATE CYCLASE HOMOLOG / GERM CELL SOLUBLE ADENYLYL CYCLASE / HSAC / SAC / ...AH-RELATED PROTEIN / ADENYLATE CYCLASE HOMOLOG / GERM CELL SOLUBLE ADENYLYL CYCLASE / HSAC / SAC / TESTICULAR SOLUBLE ADENYLYL CYCLASE / SOLUBLE ADENYLYL CYCLASE


分子量: 54269.664 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 1-469 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PVL1392 / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q96PN6, adenylate cyclase

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非ポリマー , 6種, 298分子

#2: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物 ChemComp-4DS / 4,4'-Diisothiocyano-2,2'-stilbenedisulfonic acid / 2,2′-[(E)-エテン-1,2-ジイル]ビス(5-イソチオシアナトベンゼンスルホン酸)


分子量: 454.520 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H10N2O6S4 / コメント: 阻害剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 283 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6
詳細: 0.1 M SODIUM ACETATE PH 4.8, 0.2 M TRI-SODIUM-CITRATE, 15% (W/V) PEG 4000, 10% (V/V) GLYCEROL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 1.600013
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月5日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: SI111-DCM WITH SAGITTAL BENDER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.600013 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→87.04 Å / Num. obs: 85010 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.64 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4CLF

4clf


解像度: 1.9→87.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 5.38 / SU ML: 0.082 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.126 / ESU R Free: 0.121 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19948 2210 5 %RANDOM
Rwork0.16108 ---
obs0.16301 41806 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.842 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.11 Å20.06 Å20 Å2
2--0.11 Å20 Å2
3----0.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→87.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3629 0 141 283 4053
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0193927
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023721
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0611.9895326
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9393.0018553
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6325486
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.72224.583168
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.85615661
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8051513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.2587
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0214390
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02873
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.6412.2361864
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.5632.2321859
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.8993.3292329
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.6382.7442063
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 156 -
Rwork0.27 3073 -
obs--99.88 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -10.8617 Å / Origin y: -31.6857 Å / Origin z: -0.6468 Å
111213212223313233
T0.0385 Å20.0262 Å20.0297 Å2-0.0252 Å20.0216 Å2--0.0454 Å2
L0.5677 °2-0.0059 °2-0.1975 °2-0.6081 °20.1452 °2--0.7787 °2
S0.0614 Å °0.0635 Å °0.1126 Å °0.0277 Å °-0.0222 Å °0.0663 Å °-0.1361 Å °-0.1016 Å °-0.0392 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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