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万見
- PDB-2zr8: Crystal Structure of Modified Serine Racemase complexed with Serine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zr8
タイトルCrystal Structure of Modified Serine Racemase complexed with Serine
要素Uncharacterized protein C320.14
キーワードISOMERASE / PLP-dependent / Lyase / Pyridoxal phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


Serine metabolism / serine racemase / threonine racemase activity / serine racemase activity / D-serine ammonia-lyase / L-serine ammonia-lyase / D-serine ammonia-lyase activity / L-serine ammonia-lyase activity / D-serine metabolic process / L-serine metabolic process ...Serine metabolism / serine racemase / threonine racemase activity / serine racemase activity / D-serine ammonia-lyase / L-serine ammonia-lyase / D-serine ammonia-lyase activity / L-serine ammonia-lyase activity / D-serine metabolic process / L-serine metabolic process / pyridoxal phosphate binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-(5'-PHOSPHOPYRIDOXYL)-D-ALANINE / SERINE / Serine racemase
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Goto, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Crystal structure of a homolog of mammalian serine racemase from Schizosaccharomyces pombe
著者: Goto, M. / Yamauchi, T. / Kamiya, N. / Miyahara, I. / Yoshimura, T. / Mihara, H. / Kurihara, T. / Hirotsu, K. / Esaki, N.
履歴
登録2008年8月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein C320.14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5434
ポリマ－35,0931
非ポリマー4503
水1,856103
1
A: Uncharacterized protein C320.14
ヘテロ分子

A: Uncharacterized protein C320.14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,0868
ポリマ－70,1862
非ポリマー8996
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area1850 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area22630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.540, 72.880, 64.810
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.73, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein C320.14 / Serine Racemase


分子量: 35093.184 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
プラスミド: pET21a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: O59791, serine racemase
#2: 化合物 ChemComp-PDD / N-(5'-PHOSPHOPYRIDOXYL)-D-ALANINE / N-[2-メチル-3-ヒドロキシ-5-(ホスホノオキシメチル)ピリジン-4-イルメチル]-D-アラニン


タイプ: D-peptide linking / 分子量: 320.236 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H17N2O7P
#3: 化合物 ChemComp-SER / SERINE / セリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 105.093 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO3
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細SER A 370 WORKS AS SUBSTRATE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 21% PEG 4000, 0.2M Magnesium Acetate, 10% MPD, 0.1M Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→99 Å / Num. all: 13852 / Num. obs: 13720 / % possible obs: 99.2 % / Biso Wilson estimate: 13.6 Å2
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / % possible all: 94.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MAR345データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2ZPU

2zpu


解像度: 2.2→19.57 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1531848.51 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.216 1379 10.1 %RANDOM
Rwork0.171 ---
obs0.171 13645 98.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 54.5468 Å2 / ksol: 0.400967 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.67 Å20 Å21.42 Å2
2---0.18 Å20 Å2
3---5.85 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→19.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2433 0 29 103 2565
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.111.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.642
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it17.212
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it13.922.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.239 207 9.2 %
Rwork0.185 2032 -
obs--97.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramtop.wat
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4plds.paramplds.top
X-RAY DIFFRACTION5int2.paramintshiff2.top
X-RAY DIFFRACTION6seg.paramseg.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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