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万見
- PDB-2zkj: Crystal structure of human PDK4-ADP complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zkj
タイトルCrystal structure of human PDK4-ADP complex
要素[Pyruvate dehydrogenase [lipoamide]] kinase isozyme 4
キーワードTRANSFERASE / protein-nucleotide complex / homodimer / GHKL superfamily / Carbohydrate metabolism / Glucose metabolism / Kinase / Mitochondrion / Phosphoprotein / Transit peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


[pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring)] kinase / regulation of fatty acid oxidation / pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) kinase activity / regulation of pyruvate decarboxylation to acetyl-CoA / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / regulation of fatty acid biosynthetic process / regulation of ketone metabolic process / regulation of pH / cellular response to fatty acid / regulation of bone resorption ...[pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring)] kinase / regulation of fatty acid oxidation / pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) kinase activity / regulation of pyruvate decarboxylation to acetyl-CoA / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / regulation of fatty acid biosynthetic process / regulation of ketone metabolic process / regulation of pH / cellular response to fatty acid / regulation of bone resorption / Signaling by Retinoic Acid / response to starvation / negative regulation of anoikis / regulation of glucose metabolic process / reactive oxygen species metabolic process / cellular response to starvation / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / protein kinase activity / mitochondrial matrix / mitochondrion / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Alpha-ketoacid/pyruvate dehydrogenase kinase, N-terminal domain / Branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase kinase/Pyruvate dehydrogenase kinase, N-terminal / Alpha-ketoacid/pyruvate dehydrogenase kinase, N-terminal domain superfamily / PDK/BCKDK protein kinase / Mitochondrial branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase kinase / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 ...Alpha-ketoacid/pyruvate dehydrogenase kinase, N-terminal domain / Branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase kinase/Pyruvate dehydrogenase kinase, N-terminal / Alpha-ketoacid/pyruvate dehydrogenase kinase, N-terminal domain superfamily / PDK/BCKDK protein kinase / Mitochondrial branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase kinase / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / [Pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring)] kinase isozyme 4, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kato, M. / Wynn, R.M. / Chuang, J.L. / Tso, S.-C. / Li, J. / Chuang, D.T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Pyruvate Dehydrogenase Kinase-4 Structures Reveal a Metastable Open Conformation Fostering Robust Core-free Basal Activity
著者: Wynn, R.M. / Kato, M. / Chuang, J.L. / Tso, S.-C. / Li, J. / Chuang, D.T.
履歴
登録2008年3月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: [Pyruvate dehydrogenase [lipoamide]] kinase isozyme 4
B: [Pyruvate dehydrogenase [lipoamide]] kinase isozyme 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,6438
ポリマ－89,5502
非ポリマー1,0936
水4,035224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5750 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area30870 Å2
手法PISA
2
A: [Pyruvate dehydrogenase [lipoamide]] kinase isozyme 4
ヘテロ分子

B: [Pyruvate dehydrogenase [lipoamide]] kinase isozyme 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,6438
ポリマ－89,5502
非ポリマー1,0936
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-x,y-1/2,-z1
Buried area3950 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area32670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.616, 68.743, 81.554
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: VAL / Beg label comp-ID: VAL / End auth comp-ID: TYR / End label comp-ID: TYR / Refine code: 6 / Auth seq-ID: 20 - 386 / Label seq-ID: 3 - 369

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 [Pyruvate dehydrogenase [lipoamide]] kinase isozyme 4 / Pyruvate dehydrogenase kinase isoform 4


分子量: 44774.984 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 20-411 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDK4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q16654, [pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring)] kinase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 224 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.9M ammonium sulfate, 4% polyethylene glycol 400, 100mM potassium phosphate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月15日 / 詳細: mirrrors
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 52354 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 23.4
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.665 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 2631 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-3000データ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1Y8N

1y8n


解像度: 2→49.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 7.783 / SU ML: 0.117 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.184 / ESU R Free: 0.171 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24016 2668 5.1 %RANDOM
Rwork0.18488 ---
obs0.18771 49635 99.37 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.21 Å20 Å2-0.2 Å2
2--1.08 Å20 Å2
3----0.94 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.284 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→49.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5737 0 66 224 6027
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0225937
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8311.9788062
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8515704
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.92324.022271
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.176151010
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.241532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1350.2905
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.024434
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2250.22654
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3170.24067
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1390.2300
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1630.246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2240.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3871.53683
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.84225821
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.16532574
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.524.52241
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 2790 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
loose positional0.695
loose thermal2.1210
LS精密化 シェル解像度: 2.003→2.055 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 167 -
Rwork0.204 3640 -
obs--98.14 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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