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万見
- PDB-2zjd: Crystal Structure of LC3-p62 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zjd
タイトルCrystal Structure of LC3-p62 complex
要素
  • Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B precursor
  • undecameric peptide from Sequestosome-1
キーワードApoptosis inhibitor/Apoptosis / p62 / autophagy / LC3 / microtubule-associated protein 1 light chain 3 / Cytoplasm / Cytoplasmic vesicle / Lipoprotein / Membrane / Ubl conjugation pathway / Alternative splicing / Apoptosis / Differentiation / Endosome / Immune response / Metal-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Zinc / Zinc-finger / Apoptosis inhibitor-Apoptosis COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / p75NTR recruits signalling complexes / brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / protein targeting to vacuole involved in autophagy / NF-kB is activated and signals survival / response to mitochondrial depolarisation / aggrephagy ...Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / p75NTR recruits signalling complexes / brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / protein targeting to vacuole involved in autophagy / NF-kB is activated and signals survival / response to mitochondrial depolarisation / aggrephagy / SARS-CoV-2 modulates autophagy / Lewy body / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / Interleukin-1 signaling / amphisome / ceramide binding / regulation of protein complex stability / endosome organization / pexophagy / KEAP1-NFE2L2 pathway / phosphatidylethanolamine binding / membraneless organelle assembly / phagophore assembly site / ubiquitin-modified protein reader activity / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / TBC/RABGAPs / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cellular response to nitrogen starvation / aggresome / intracellular membraneless organelle / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / negative regulation of ferroptosis / temperature homeostasis / Receptor Mediated Mitophagy / Macroautophagy / organelle membrane / autolysosome / energy homeostasis / autophagosome membrane / axoneme / autophagosome assembly / autophagosome maturation / Pexophagy / mitophagy / immune system process / sperm midpiece / signaling adaptor activity / ionotropic glutamate receptor binding / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of autophagy / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / endomembrane system / SH2 domain binding / autophagosome / protein kinase C binding / protein sequestering activity / sarcomere / cellular response to starvation / response to ischemia / ubiquitin binding / positive regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of protein localization to plasma membrane / transcription coregulator activity / macroautophagy / P-body / protein catabolic process / molecular condensate scaffold activity / PML body / mitochondrial membrane / autophagy / KEAP1-NFE2L2 pathway / protein import into nucleus / late endosome / signaling receptor activity / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / cytoplasmic vesicle / protein-macromolecule adaptor activity / microtubule binding / microtubule / transcription by RNA polymerase II / cell differentiation / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / : / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like ...Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / : / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / Ubiquitin associated domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Sequestosome-1 / Microtubule-associated protein 1 light chain 3 beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.56 Å
データ登録者Ichimura, Y. / Kumanomidou, T. / Sou, Y. / Mizushima, T. / Ezaki, J. / Ueno, T. / Kominami, E. / Yamane, T. / Tanaka, K. / Komatsu, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Structural Basis for Sorting Mechanism of p62 in Selective Autophagy
著者: Ichimura, Y. / Kumanomidou, T. / Sou, Y.-S. / Mizushima, T. / Ezaki, J. / Ueno, T. / Kominami, E. / Yamane, T. / Tanaka, K. / Komatsu, M.
履歴
登録2008年3月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B precursor
B: undecameric peptide from Sequestosome-1
C: Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B precursor
D: undecameric peptide from Sequestosome-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6234
ポリマ－32,6234
非ポリマー00
水5,098283
1
A: Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B precursor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1211
ポリマ－15,1211
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: undecameric peptide from Sequestosome-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,1901
ポリマ－1,1901
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B precursor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1211
ポリマ－15,1211
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: undecameric peptide from Sequestosome-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,1901
ポリマ－1,1901
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
A: Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B precursor
B: undecameric peptide from Sequestosome-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,3122
ポリマ－16,3122
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1350 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area7650 Å2
手法PISA
6
C: Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B precursor
D: undecameric peptide from Sequestosome-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,3122
ポリマ－16,3122
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1110 Å2
ΔGint-5.2 kcal/mol
Surface area7760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.559, 39.592, 78.011
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.30, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B precursor / Microtubule-associated protein 1 light chain 3 beta / MAP1A/MAP1B LC3 B / MAP1A/1B light chain 3 B ...Microtubule-associated protein 1 light chain 3 beta / MAP1A/MAP1B LC3 B / MAP1A/1B light chain 3 B / MAP1 light chain 3-like protein 2 / Autophagy-related protein LC3 B / Autophagy-related ubiquitin-like modifier LC3 B


分子量: 15121.482 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX-6P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9GZQ8
#2: タンパク質・ペプチド undecameric peptide from Sequestosome-1 / Ubiquitin-binding protein p62 / STONE14


分子量: 1190.156 Da / 分子数: 2
Fragment: LC3 recognition sequence (LRS), UNP residue 334-344
由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in mouse. / 参照: UniProt: Q64337
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 283 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.87 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES pH 7.5, 23% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: Bruker DIP-6040 / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→77.85 Å / Num. obs: 39943 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 23.9
反射 シェル解像度: 1.55→1.61 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / % possible all: 86

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1UGM

1ugm


解像度: 1.56→45.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 1.531 / SU ML: 0.057 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.093 / ESU R Free: 0.095 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23766 2005 5 %RANDOM
Rwork0.201 ---
obs0.20281 37918 99.27 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.107 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.3 Å20 Å20.71 Å2
2---0.85 Å20 Å2
3---0.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.56→45.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2152 0 0 283 2435
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222179
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2981.9592930
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2185254
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.24123.571112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.57415415
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.4291520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2320
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021630
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2090.21035
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.21530
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1250.2218
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1860.262
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1320.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0371.51325
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.67422101
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2833951
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5574.5829
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.556→1.596 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 154 -
Rwork0.23 2597 -
obs--92.81 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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