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- PDB-2ziy: Crystal structure of squid rhodopsin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ziy
タイトルCrystal structure of squid rhodopsin
要素Rhodopsin
キーワードSIGNALING PROTEIN / transmembrane helices / Chromophore / G-protein coupled receptor / Glycoprotein / Lipoprotein / Palmitate / Phosphoprotein / Photoreceptor protein / Receptor / Retinal protein / Sensory transduction / Transducer / Vision
機能・相同性
機能・相同性情報


G protein-coupled photoreceptor activity / cellular response to light stimulus / retinal binding / phototransduction / visual perception / cell projection / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
XYPPX repeat / XYPPX repeat (two copies) / Opsin / Visual pigments (opsins) retinal binding site / Visual pigments (opsins) retinal binding site. / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like ...XYPPX repeat / XYPPX repeat (two copies) / Opsin / Visual pigments (opsins) retinal binding site / Visual pigments (opsins) retinal binding site. / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PALMITIC ACID / RETINAL / Rhodopsin
類似検索 - 構成要素
生物種Todarodes pacificus (イカ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Miyano, M. / Shimamura, T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2008
タイトル: Crystal structure of squid rhodopsin with intracellularly extended cytoplasmic region
著者: Shimamura, T. / Hiraki, K. / Takahashi, N. / Hori, T. / Ago, H. / Masuda, K. / Takio, K. / Ishiguro, M. / Miyano, M.
履歴
登録2008年2月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rhodopsin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,6264
ポリマ-41,8291
非ポリマー7973
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Rhodopsin
ヘテロ分子

A: Rhodopsin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,2528
ポリマ-83,6572
非ポリマー1,5956
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
Buried area5550 Å2
ΔGint-17.2 kcal/mol
Surface area36970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.319, 108.746, 142.165
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Rhodopsin


分子量: 41828.742 Da / 分子数: 1
断片: Truncation of C-terminal polypro by V8-protease, UNP residues 2-373:VAL18ILE confirmed by MS
由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Todarodes pacificus (イカ) / 参照: UniProt: P31356
#2: 化合物 ChemComp-RET / RETINAL / (7Z,9Z,11Z,13Z)-レチナ-ル


分子量: 284.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C20H28O
#3: 化合物 ChemComp-PLM / PALMITIC ACID / パルミチン酸


分子量: 256.424 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C16H32O2
配列の詳細THERE IS CONFLICTS BETWEEN SEQRES(ILE A 17) AND SEQUENCE DATABASE (VAL). THE AUTHORS CONFIRMED ...THERE IS CONFLICTS BETWEEN SEQRES(ILE A 17) AND SEQUENCE DATABASE (VAL). THE AUTHORS CONFIRMED EXPERIMENTALLY BY N-TERMINAL AMINO ACID SEQUENCING, AND THE SEQRES IS CORRECT AND IS THE TRUE IDENTITY OF THIS RESIDUE AND IS NATURAL VARIANT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 28% PEG400, 0.1M HEPES, 8% ethylene glycol, pH7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL45XU / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: RIGAKU JUPITER 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.7→43.2 Å / Num. all: 6680 / Num. obs: 6680 / % possible obs: 93.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル解像度: 3.7→3.83 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.775 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique all: 535 / % possible all: 74.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GZM
解像度: 3.7→43.2 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: The structure was refined also with REFMAC 5.0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.33 725 -RANDOM
Rwork0.302 ---
obs-6647 93.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.7→43.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2926 0 54 0 2980
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.016981
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.67163
LS精密化 シェル解像度: 3.7→3.87 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.432 64 -
Rwork0.4141 --
obs-572 74.3 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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