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万見
- PDB-2zii: Crystal Structure of Yeast Vps74-N-term Truncation Variant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zii
タイトルCrystal Structure of Yeast Vps74-N-term Truncation Variant
要素Vacuolar protein sorting-associated protein 74
キーワードPROTEIN TRANSPORT / beta hairpin / vps / golgi localization / vps74 / tetramer / Golgi apparatus / Phosphoprotein / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of phosphatidylinositol dephosphorylation / Golgi vesicle budding / protein O-linked mannosylation / Golgi cisterna / protein retention in Golgi apparatus / Golgi to plasma membrane protein transport / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / protein N-linked glycosylation / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / Golgi medial cisterna ...regulation of phosphatidylinositol dephosphorylation / Golgi vesicle budding / protein O-linked mannosylation / Golgi cisterna / protein retention in Golgi apparatus / Golgi to plasma membrane protein transport / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / protein N-linked glycosylation / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / Golgi medial cisterna / Golgi cisterna membrane / Golgi organization / endoplasmic reticulum unfolded protein response / trans-Golgi network / Golgi membrane / Golgi apparatus / enzyme binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
yeast vps74-n-term truncation variant fold / yeast vps74-n-term truncation variant domain like / Golgi phosphoprotein 3-like / Golgi phosphoprotein 3-like domain superfamily / Golgi phosphoprotein 3 (GPP34) / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein sorting-associated protein 74
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.05 Å
データ登録者Schmitz, K.R. / Li, S. / Setty, T.G. / Ferguson, K.M.
引用ジャーナル: Dev.Cell / 年: 2008
タイトル: Golgi localization of glycosyltransferases requires a Vps74p oligomer.
著者: Schmitz, K.R. / Liu, J. / Li, S. / Setty, T.G. / Wood, C.S. / Burd, C.G. / Ferguson, K.M.
履歴
登録2008年2月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 74
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 74
C: Vacuolar protein sorting-associated protein 74
D: Vacuolar protein sorting-associated protein 74


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,2044
ポリマ－132,2044
非ポリマー00
水362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9250 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area43410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.081, 104.081, 292.759
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質
Vacuolar protein sorting-associated protein 74


分子量: 33050.961 Da / 分子数: 4 / 変異: deletion of amino acids 1-59 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: VPS74
Plasmid details: vector modified to include TEV cleavage site
プラスミド: pET21 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q06385
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.48 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 15% PEG 3350, 5% glycerol, 10mM citrate, 0.75mM KCl, 50mM EGTA, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.9179 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9179 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.05→50 Å / Num. obs: 35872 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 49.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.142 / Χ2: 1.262 / Net I/σ(I): 5.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
3.05-3.166.20.52935240.874100
3.16-3.296.20.4235000.918100
3.29-3.436.20.3335560.996100
3.43-3.626.20.25535421.13100
3.62-3.846.20.18435411.301100
3.84-4.146.10.13935791.321100
4.14-4.566.20.09835701.38100
4.56-5.216.10.09236231.397100
5.21-6.5760.09736441.244100
6.57-505.40.07537932.13698.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.05 Å49.1 Å
Translation3.05 Å49.1 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2ZIH

2zih


解像度: 3.05→49.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.877 / SU B: 17.324 / SU ML: 0.312 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.439 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.281 1790 5 %RANDOM
Rwork0.22 ---
obs0.223 35793 99.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.122 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.87 Å20.43 Å20 Å2
2--0.87 Å20 Å2
3----1.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.05→49.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8588 0 0 2 8590
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0228713
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6631.97811831
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.88851120
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.41224.263373
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.659151482
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.4731561
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.21422
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.026470
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2440.24416
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.320.26105
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.180.2301
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1930.226
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1530.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.621.55682
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.13428925
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.42633353
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3954.52906
LS精密化 シェル解像度: 3.053→3.132 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.405 133 -
Rwork0.297 2465 -
all-2598 -
obs--99.96 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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