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- PDB-2zfh: Crystal structure of putative CutA1 from Homo sapiens at 2.05A re... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zfh
タイトルCrystal structure of putative CutA1 from Homo sapiens at 2.05A resolution
要素CutA
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / Human brain / Trimeric structure / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


response to metal ion / intracellular protein localization / copper ion binding / enzyme binding / mitochondrion / extracellular exosome / membrane
類似検索 - 分子機能
Divalent ion tolerance protein, CutA / CutA1 divalent ion tolerance protein / Alpha-Beta Plaits - #120 / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta / Nitrogen regulatory protein PII/ATP phosphoribosyltransferase, C-terminal / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Bagautdinov, B. / Yutani, K. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2008
タイトル: Structure of putative CutA1 from Homo sapiens determined at 2.05 A resolution.
著者: Bagautdinov, B. / Matsuura, Y. / Bagautdinova, S. / Kunishima, N. / Yutani, K.
履歴
登録2008年1月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年4月18日Group: Database references / Derived calculations
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CutA
B: CutA
C: CutA
D: CutA
E: CutA
F: CutA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,7816
ポリマ－114,7816
非ポリマー00
水4,540252
1
A: CutA
B: CutA
C: CutA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,3913
ポリマ－57,3913
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6840 Å2
ΔGint-45.4 kcal/mol
Surface area13210 Å2
手法PISA
2
D: CutA
E: CutA
F: CutA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,3913
ポリマ－57,3913
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6810 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area13370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.693, 88.844, 125.334
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
CutA / Brain acetylcholinesterase putative membrane anchor / Acetylcholinesterase-associated protein


分子量: 19130.230 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CUTA, ACHAP, C6orf82 / プラスミド: pET 11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): (DE3)RIL / 参照: UniProt: O60888
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 252 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 %
結晶化温度: 295 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 4.6
詳細: 25% PEG4000, 0.17M Ammonium Acetate, 0.085M Sodium acetate, 15% glycerol, pH4.6, microbatch, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月22日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→40 Å / Num. all: 48457 / Num. obs: 45947 / % possible obs: 94.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 33.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.374 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 3214 / Rsym value: 0.335 / % possible all: 79.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1XK8

1xk8


解像度: 2.05→37.81 Å / Isotropic thermal model: Overall / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 2291 -RANDOM
Rwork0.221 ---
obs0.221 45947 94.7 %-
all-45947 --
原子変位パラメータBiso mean: 51.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-30.57 Å20 Å20 Å2
2---12.26 Å20 Å2
3----18.3 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.62 Å0.63 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→37.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5027 0 0 252 5279
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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