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- PDB-2zej: Structure of the ROC domain from the Parkinson's disease-associat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zej
タイトルStructure of the ROC domain from the Parkinson's disease-associated leucine-rich repeat kinase 2 reveals a dimeric GTPase
要素Leucine-rich repeat kinase 2LRRK2
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Parkinson's Disease (パーキンソン病) / LRRK2 (LRRK2) / ROC / GTPase (GTPアーゼ) / ROCO / Kinase (キナーゼ) / ATP-binding / Disease mutation / GTP-binding / GTPase activation / Leucine-rich repeat (ロイシンリッチリピート) / Membrane (生体膜) / Nucleotide-binding / Parkinson disease (パーキンソン病) / Serine/threonine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


細胞小器官 / peroxidase inhibitor activity / caveola neck / negative regulation of thioredoxin peroxidase activity by peptidyl-threonine phosphorylation / negative regulation of protein processing involved in protein targeting to mitochondrion / Wnt signalosome assembly / beta-catenin destruction complex binding / regulation of branching morphogenesis of a nerve / regulation of kidney size / regulation of neuron maturation ...細胞小器官 / peroxidase inhibitor activity / caveola neck / negative regulation of thioredoxin peroxidase activity by peptidyl-threonine phosphorylation / negative regulation of protein processing involved in protein targeting to mitochondrion / Wnt signalosome assembly / beta-catenin destruction complex binding / regulation of branching morphogenesis of a nerve / regulation of kidney size / regulation of neuron maturation / tangential migration from the subventricular zone to the olfactory bulb / protein localization to endoplasmic reticulum exit site / GTP-dependent protein kinase activity / regulation of neuroblast proliferation / regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / regulation of synaptic vesicle transport / negative regulation of late endosome to lysosome transport / regulation of mitochondrial depolarization / negative regulation of protein targeting to mitochondrion / positive regulation of dopamine receptor signaling pathway / regulation of lysosomal lumen pH / regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / amphisome / mitochondrion localization / cytoplasmic side of mitochondrial outer membrane / co-receptor binding / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / negative regulation of excitatory postsynaptic potential / negative regulation of autophagosome assembly / regulation of dopamine receptor signaling pathway / positive regulation of microglial cell activation / neuron projection arborization / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / JUN kinase kinase kinase activity / olfactory bulb development / regulation of protein kinase A signaling / multivesicular body, internal vesicle / striatum development / regulation of dendritic spine morphogenesis / protein localization to mitochondrion / cellular response to dopamine / presynaptic cytosol / positive regulation of protein autoubiquitination / endoplasmic reticulum organization / positive regulation of programmed cell death / regulation of canonical Wnt signaling pathway / Wnt signalosome / GTP metabolic process / negative regulation of protein processing / syntaxin-1 binding / regulation of reactive oxygen species metabolic process / negative regulation of GTPase activity / オートファゴソーム / protein kinase A binding / exploration behavior / regulation of locomotion / regulation of synaptic vesicle exocytosis / Golgi-associated vesicle / negative regulation of macroautophagy / PTK6 promotes HIF1A stabilization / clathrin binding / neuromuscular junction development / lysosome organization / regulation of mitochondrial fission / intracellular distribution of mitochondria / Golgi organization / positive regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process / locomotory exploration behavior / 微絨毛 / endoplasmic reticulum exit site / Rho protein signal transduction / MAP kinase kinase kinase activity / regulation of signal transduction / positive regulation of protein kinase activity / canonical Wnt signaling pathway / cellular response to manganese ion / positive regulation of autophagy / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / JNK cascade / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / cellular response to starvation / excitatory postsynaptic potential / dendrite cytoplasm / mitochondrion organization / tubulin binding / GTPase activator activity / SNARE binding / neuron projection morphogenesis / negative regulation of protein phosphorylation / negative regulation of protein binding / positive regulation of protein ubiquitination / regulation of membrane potential / regulation of autophagy / calcium-mediated signaling / determination of adult lifespan / ミトコンドリア / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of MAP kinase activity / ゴルジ体
類似検索 - 分子機能
ROC domain from the Parkinson's disease-associated leucine-rich repeat kinase 2 / C-terminal of Roc (COR) domain / C-terminal of Roc, COR, domain / Ras of Complex, Roc, domain of DAPkinase / Roc domain profile. / Roc domain / Leucine-rich repeats, bacterial type / small GTPase Rab1 family profile. / ロイシンリッチリピート / Leucine-rich repeat, typical subtype ...ROC domain from the Parkinson's disease-associated leucine-rich repeat kinase 2 / C-terminal of Roc (COR) domain / C-terminal of Roc, COR, domain / Ras of Complex, Roc, domain of DAPkinase / Roc domain profile. / Roc domain / Leucine-rich repeats, bacterial type / small GTPase Rab1 family profile. / ロイシンリッチリピート / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / ロイシンリッチリピート / Rab subfamily of small GTPases / Leucine-rich repeat domain superfamily / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / WD40-repeat-containing domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / non-specific serine/threonine protein kinase / Leucine-rich repeat serine/threonine-protein kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Deng, J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2008
タイトル: Structure of the ROC domain from the Parkinson's disease-associated leucine-rich repeat kinase 2 reveals a dimeric GTPase
著者: Deng, J. / Lewis, P.A. / Greggio, E. / Sluch, E. / Beilina, A. / Cookson, M.R.
履歴
登録2007年12月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月11日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leucine-rich repeat kinase 2
B: Leucine-rich repeat kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,7786
ポリマ－42,8432
非ポリマー9354
水2,018112
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7850 Å2
ΔGint-81.5 kcal/mol
Surface area14510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.438, 44.404, 53.681
Angle α, β, γ (deg.)81.51, 69.00, 78.71
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Leucine-rich repeat kinase 2 / LRRK2 / Dardarin


分子量: 21421.732 Da / 分子数: 2 / 断片: ROC-GTPase domain, UNP residues 1333-1516 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LRRK2 / プラスミド: pSKB3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21goldDE3
参照: UniProt: Q17RV3, UniProt: Q5S007*PLUS, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 112 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.46 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 30% PEG 4000, 100mM MgCl2, 0.1M Tris, 5mM GTP, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97948 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97948 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 23675 / % possible obs: 93.1 % / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 29.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.126 / Net I/σ(I): 16.9
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.398 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 793 / % possible all: 62.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0037精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→38.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 8.66 / SU ML: 0.14 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.198 / ESU R Free: 0.182 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25306 1192 5.1 %RANDOM
Rwork0.19874 ---
obs0.20156 22346 93.09 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.31 Å2-0.16 Å2-0.43 Å2
2---0.59 Å2-0.38 Å2
3---0.76 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→38.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2538 0 58 112 2708
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0222601
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1451.983530
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg15.9085317
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.98724.571105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.04515455
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.3461511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.270.2408
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021876
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2120.21097
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.21725
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1390.2165
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2020.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2220.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2061.51634
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.73622556
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.49731127
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6274.5972
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.32 46 -
Rwork0.222 1191 -
obs--67.34 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.23970.9937-0.69751.6663-0.24840.8813-0.0109-0.2056-0.21760.0711-0.0122-0.05120.1104-0.02940.0231-0.14220.0392-0.0209-0.0961-0.06770.056529.40337.21444.793
22.34020.8869-0.78251.9717-0.56340.83580.0136-0.00480.0275-0.1842-0.0553-0.1414-0.06090.07710.0416-0.14520.0347-0.0028-0.1007-0.08650.036744.67549.96433.221
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1335 - 15073 - 175
2X-RAY DIFFRACTION2BB1336 - 15104 - 178

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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