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- PDB-2zeh: Crystal structure of the human glutaminyl cyclase mutant E201Q at... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zeh
タイトルCrystal structure of the human glutaminyl cyclase mutant E201Q at 1.8 angstrom resolution
要素Glutaminyl-peptide cyclotransferase
キーワードTRANSFERASE / hydrogen bond network / glutaminyl cyclase / pyroglutamate / site-directed mutagenesis / proton transfer / Acyltransferase / Glycoprotein / Metal-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-pyroglutamic acid biosynthetic process, using glutaminyl-peptide cyclotransferase / glutaminyl-peptide cyclotransferase / glutaminyl-peptide cyclotransferase activity / protein modification process / specific granule lumen / tertiary granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
M28 Zn-Peptidase Glutaminyl Cyclase / Glutaminyl-peptide cyclotransferase-like / Peptidase M28 / Peptidase family M28 / Zn peptidases / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutaminyl-peptide cyclotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Huang, K.F. / Wang, Y.R. / Chang, E.C. / Chou, T.L. / Wang, A.H.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2008
タイトル: A conserved hydrogen-bond network in the catalytic centre of animal glutaminyl cyclases is critical for catalysis.
著者: Huang, K.F. / Wang, Y.R. / Chang, E.C. / Chou, T.L. / Wang, A.H.
履歴
登録2007年12月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutaminyl-peptide cyclotransferase
B: Glutaminyl-peptide cyclotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,4366
ポリマ－75,1132
非ポリマー3234
水15,619867
1
A: Glutaminyl-peptide cyclotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7183
ポリマ－37,5561
非ポリマー1612
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA, PQS
2
B: Glutaminyl-peptide cyclotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7183
ポリマ－37,5561
非ポリマー1612
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA, PQS
3
A: Glutaminyl-peptide cyclotransferase
B: Glutaminyl-peptide cyclotransferase
ヘテロ分子

A: Glutaminyl-peptide cyclotransferase
B: Glutaminyl-peptide cyclotransferase
ヘテロ分子

A: Glutaminyl-peptide cyclotransferase
B: Glutaminyl-peptide cyclotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)226,30718
ポリマ－225,3386
非ポリマー96912
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area15300 Å2
ΔGint-430 kcal/mol
Surface area68380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.051, 119.051, 332.652
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-523-

HOH

21A-697-

HOH

31A-903-

HOH

41A-1087-

HOH

51A-1123-

HOH

61A-1136-

HOH

71A-1191-

HOH

81B-769-

HOH

91B-969-

HOH

101B-1154-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Glutaminyl-peptide cyclotransferase / QC / Glutaminyl-tRNA cyclotransferase / Glutaminyl cyclase / Glutamyl cyclase


分子量: 37556.414 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 33-361 / 変異: E201Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: bone marrow / 遺伝子: QPCT / プラスミド: pET32a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q16769, glutaminyl-peptide cyclotransferase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 867 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.27 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 2%-4% dioxane, 1.6-1.8M ammonium sulfate, 100mM Mes, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL12B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月30日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. all: 84578 / Num. obs: 83140 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 26.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 26.5
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.499 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 8141 / Rsym value: 0.499 / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 2AFM

2afm


解像度: 1.8→30 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.207 3907 -RANDOM
Rwork0.181 ---
all0.1823 84257 --
obs0.182 77523 92 %-
原子変位パラメータBiso mean: 26.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5220 0 12 867 6099
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.81
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.013
Rfactor反射数%反射
Rfree0.233 374 -
Rwork0.207 --
obs-7490 92 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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