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万見
- PDB-2z8c: Phosphorylated insulin receptor tyrosine kinase in complex with (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2z8c
タイトルPhosphorylated insulin receptor tyrosine kinase in complex with (4-{[5-carbamoyl-4-(3-methylanilino)pyrimidin-2-yl]amino}phenyl)acetic acid
要素
  • 6-mer peptide from Insulin receptor substrate 1
  • Insulin receptor
キーワードTRANSFERASE / Alternative splicing / ATP-binding / Carbohydrate metabolism / Cleavage on pair of basic residues / Diabetes mellitus / Disease mutation / Glycoprotein / Kinase / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphorylation / Polymorphism / Receptor / Transmembrane / Tyrosine-protein kinase / Transducer
機能・相同性
機能・相同性情報


IRS-related events triggered by IGF1R / regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / IRS-mediated signalling / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / insulin-like growth factor II binding / positive regulation of developmental growth / male sex determination / insulin receptor complex / positive regulation of glucose metabolic process ...IRS-related events triggered by IGF1R / regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / IRS-mediated signalling / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / insulin-like growth factor II binding / positive regulation of developmental growth / male sex determination / insulin receptor complex / positive regulation of glucose metabolic process / insulin-like growth factor I binding / Activated NTRK3 signals through PI3K / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / exocrine pancreas development / positive regulation of protein-containing complex disassembly / Signaling by Leptin / Signaling by LTK / dendritic spine maintenance / PI3K/AKT activation / cargo receptor activity / insulin binding / cellular response to fatty acid / neuronal cell body membrane / Signaling by ALK / adrenal gland development / PTB domain binding / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / positive regulation of respiratory burst / amyloid-beta clearance / regulation of embryonic development / positive regulation of receptor internalization / protein kinase activator activity / insulin receptor substrate binding / PI3K Cascade / SOS-mediated signalling / epidermis development / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Signal attenuation / phosphatidylinositol 3-kinase binding / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / transport across blood-brain barrier / negative regulation of insulin secretion / Growth hormone receptor signaling / heart morphogenesis / activation of protein kinase B activity / Insulin receptor recycling / insulin-like growth factor receptor binding / signaling adaptor activity / dendrite membrane / phosphotyrosine residue binding / neuron projection maintenance / positive regulation of MAP kinase activity / Interleukin-7 signaling / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / receptor-mediated endocytosis / SH2 domain binding / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of glycolytic process / protein kinase C binding / learning / positive regulation of D-glucose import / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / response to insulin / insulin receptor binding / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / cytokine-mediated signaling pathway / insulin-like growth factor receptor activity / receptor protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / caveola / receptor internalization / memory / cellular response to insulin stimulus / male gonad development / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / late endosome / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / PIP3 activates AKT signaling / signaling receptor complex adaptor activity / amyloid-beta binding
類似検索 - 分子機能
Insulin receptor substrate / Phosphotyrosine-binding domain (IRS1-like) / IRS-type PTB domain profile. / Phosphotyrosine-binding domain / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site ...Insulin receptor substrate / Phosphotyrosine-binding domain (IRS1-like) / IRS-type PTB domain profile. / Phosphotyrosine-binding domain / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Pleckstrin homology domain / Fibronectin type III domain / : / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / PH-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-S91 / Insulin receptor / Insulin receptor substrate 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Katayama, N. / Kurihara, H.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2008
タイトル: Identification of a key element for hydrogen-bonding patterns between protein kinases and their inhibitors.
著者: Katayama, N. / Orita, M. / Yamaguchi, T. / Hisamichi, H. / Kuromitsu, S. / Kurihara, H. / Sakashita, H. / Matsumoto, Y. / Fujita, S. / Niimi, T.
履歴
登録2007年9月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin receptor
B: 6-mer peptide from Insulin receptor substrate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8273
ポリマ－35,4492
非ポリマー3771
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1050 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area14970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.540, 71.540, 133.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Insulin receptor / IR / CD220 ANTIGEN


分子量: 34689.320 Da / 分子数: 1 / 断片: TYROSINE KINASE DOMAIN / 変異: C981S, Y984F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INSR / 細胞株 (発現宿主): SF9 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P06213, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質・ペプチド 6-mer peptide from Insulin receptor substrate 1 / IRS-1


分子量: 759.849 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IRS1 / 細胞株 (発現宿主): SF9 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P35568
#3: 化合物 ChemComp-S91 / [4-({5-(AMINOCARBONYL)-4-[(3-METHYLPHENYL)AMINO]PYRIMIDIN-2-YL}AMINO)PHENYL]ACETIC ACID / (4-{[5-CARBAMOYL-4-(3-METHYLANILINO)PYRIMIDIN-2-YL]AMINO}PHENYL)ACETIC ACID


分子量: 377.397 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H19N5O3
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.88 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6B / 波長: 1
検出器タイプ: WEISSENBERG / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 2001年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.25→56.23 Å / Num. obs: 6395 / % possible obs: 98.7 % / Rmerge(I) obs: 0.092

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNX2002精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IR3

1ir3


解像度: 3.25→56.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 1313049.57 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.292 683 10.7 %RANDOM
Rwork0.217 ---
obs-6349 96.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 13.78 Å2 / ksol: 0.24 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 60.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.18 Å213.16 Å20 Å2
2---4.18 Å20 Å2
3---8.37 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.52 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.6 Å0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.25→56.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2438 0 28 0 2466
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.93
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.481.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.622
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.82
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.972.5
LS精密化 シェル解像度: 3.25→3.45 Å / Rfactor Rfree error: 0.036 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.372 106 10.1 %
Rwork0.248 939 -
obs--96.9 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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