[日本語] English
万見
- PDB-2z68: Crystal Structure Of An Artificial Metalloprotein: Cr[N-salicylid... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2z68
タイトルCrystal Structure Of An Artificial Metalloprotein: Cr[N-salicylidene-4-amino-3-hydroxyhydrocinnamic acid]/Wild Type Heme oxygenase
要素Heme oxygenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Electron-Transfer / Artificial Metalloprotein / Heme oxygenase / salophen
機能・相同性
機能・相同性情報


heme oxygenase (biliverdin-producing) / heme oxidation / heme oxygenase (decyclizing) activity / heme catabolic process / response to oxidative stress / heme binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Haem oxygenase conserved site / Heme oxygenase signature. / Haem oxygenase / Haem oxygenase-like / Heme oxygenase / Heme oxygenase-like / Heme Oxygenase; Chain A / Haem oxygenase-like, multi-helical / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-TIL / heme oxygenase (biliverdin-producing)
類似検索 - 構成要素
生物種Corynebacterium diphtheriae (ジフテリア菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.58 Å
データ登録者Yokoi, N. / Unno, M. / Ueno, T. / Ikeda-Saito, M. / Watanabe, Y.
引用ジャーナル: Chem.Commun.(Camb.) / 年: 2008
タイトル: Ligand design for the improvement of stability of metal complex.protein hybrids.
著者: Yokoi, N. / Ueno, T. / Unno, M. / Matsui, T. / Ikeda-Saito, M. / Watanabe, Y.
履歴
登録2007年7月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年9月18日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Heme oxygenase
B: Heme oxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3459
ポリマ－48,3402
非ポリマー1,0057
水7,782432
1
A: Heme oxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7215
ポリマ－24,1701
非ポリマー5504
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Heme oxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6244
ポリマ－24,1701
非ポリマー4543
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.656, 63.057, 77.964
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.88, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Heme oxygenase


分子量: 24170.158 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Corynebacterium diphtheriae (ジフテリア菌)
プラスミド: pMW172-A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(de3)
参照: UniProt: Q54AI1, heme oxygenase (biliverdin-producing)
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-TIL / [2-[5-CARBOXYETHYL-2-PHENOLATO(NITRILOMETHYLIDYNE)][PHENOLATO]]CHROMIUM(III)


分子量: 335.275 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H13CrNO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 432 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.07 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M MES pH6.5, 0.2mM Ammonium sulfate, 30% w/w PEG 2000 methyl mono ester, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 180 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年12月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.58→50 Å / Num. obs: 53304 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rsym value: 0.052 / Net I/σ(I): 23.2
反射 シェル解像度: 1.58→1.64 Å / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1WZD

1wzd


解像度: 1.58→29.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 3.974 / SU ML: 0.071 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.13 / ESU R Free: 0.099 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22493 2700 5.1 %RANDOM
Rwork0.17818 ---
obs0.18049 53304 99.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.755 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å20 Å2-0.11 Å2
2---0.41 Å20 Å2
3---0.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.58→29.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3309 0 61 432 3802
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0213437
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4741.9674661
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8065417
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.55723.708178
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.60615561
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7741529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2504
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022665
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.21737
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3020.22373
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1260.2322
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.5360.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1880.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1340.221
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.271.52073
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.03123292
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.17331404
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6654.51368
LS精密化 シェル解像度: 1.583→1.624 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 203 -
Rwork0.231 3667 -
obs--98.7 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る