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万見
- PDB-2yze: Crystal structure of uricase from Arthrobacter globiformis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yze
タイトルCrystal structure of uricase from Arthrobacter globiformis
要素Uricase
キーワードOXIDOREDUCTASE / uricase
機能・相同性
機能・相同性情報


purine nucleobase catabolic process / factor-independent urate hydroxylase / urate oxidase activity / urate catabolic process / peroxisome
類似検索 - 分子機能
Urate Oxidase / Urate Oxidase; / Uricase, conserved site / Uricase signature. / Uricase / Uricase / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(dihydroxyboranyloxy-hydroxy-boranyl)oxylithium / Uricase
類似検索 - 構成要素
生物種Arthrobacter globiformis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Juan, E.C.M. / Hossain, M.T. / Hoque, M.M. / Suzuki, K. / Sekiguchi, T. / Takenaka, A.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Trapping of the uric acid substrate in the crystal structure of urate oxidase from Arthrobacter globiformis
著者: Juan, E.C.M. / Hossain, M.T. / Hoque, M.M. / Yamamoto, T. / Imamura, S. / Suzuki, K. / Sekiguchi, T. / Takenaka, A.
履歴
登録2007年5月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uricase
B: Uricase
C: Uricase
D: Uricase
E: Uricase
F: Uricase
G: Uricase
H: Uricase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)272,09816
ポリマ－271,2058
非ポリマー8938
水33,1301839
1
A: Uricase
B: Uricase
C: Uricase
D: Uricase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,0498
ポリマ－135,6034
非ポリマー4464
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area24910 Å2
ΔGint-84.4 kcal/mol
Surface area39520 Å2
手法PISA
2
E: Uricase
F: Uricase
G: Uricase
H: Uricase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,0498
ポリマ－135,6034
非ポリマー4464
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area24960 Å2
ΔGint-86.5 kcal/mol
Surface area39370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.430, 122.540, 284.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Uricase


分子量: 33900.629 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Arthrobacter globiformis (バクテリア)
参照: UniProt: D0VWQ1*PLUS, factor-independent urate hydroxylase
#2: 化合物
ChemComp-NOB / (dihydroxyboranyloxy-hydroxy-boranyl)oxylithium


分子量: 111.584 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: B2H3LiO5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1839 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE DATABASE FOR THIS PROTEIN DOES NOT CURRENTLY EXIST IN UNP. IT WILL BE SUBMITTED TO UNP ...THE SEQUENCE DATABASE FOR THIS PROTEIN DOES NOT CURRENTLY EXIST IN UNP. IT WILL BE SUBMITTED TO UNP DATABASE SOON.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.18 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: PEG 8000, lithium sulfate, sodium borate buffer, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2003年12月17日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→42.22 Å / Num. obs: 193433 / % possible obs: 91.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.47 % / Rmerge(I) obs: 0.06
反射 シェル解像度: 1.99→2.06 Å / 冗長度: 3.34 % / Rmerge(I) obs: 0.177 / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / % possible all: 87.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1UOX

1uox
PDB 未公開エントリ


解像度: 1.99→10 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2184 18946 -Random
Rwork0.1914 ---
all-202860 --
obs-190430 93.9 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.4 Å20 Å20 Å2
2--1.61 Å20 Å2
3---5.79 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18247 0 64 1839 20150

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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