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万見
- PDB-2yyr: Structural analysis of PHD domain of Pygopus complexed with trime... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yyr
タイトルStructural analysis of PHD domain of Pygopus complexed with trimethylated histone H3 peptide
要素
  • H3K4Me3 peptide
  • Pygopus homolog 1
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / PHD finger / Bcl9/Lgs interactor / histone recognition / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


spermatid nucleus differentiation / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / histone H3K4me3 reader activity / spermatid development / protein localization to nucleus / canonical Wnt signaling pathway / hematopoietic progenitor cell differentiation / kidney development / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger ...: / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Nakamura, Y. / Padmanabhan, B. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural analysis of PHD domain of Pygopus complexed with trimethylated histone H3 peptide
著者: Nakamura, Y. / Umehara, T. / Padmanabhan, B. / Yokoyama, S.
履歴
登録2007年5月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pygopus homolog 1
B: Pygopus homolog 1
P: H3K4Me3 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,8977
ポリマ－15,6363
非ポリマー2624
水1,08160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1960 Å2
ΔGint-32.4 kcal/mol
Surface area7710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.518, 59.518, 95.853
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Pygopus homolog 1


分子量: 7329.780 Da / 分子数: 2 / 断片: PHD Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pCR2.1-TOPO / 発現宿主: cell-free protein synthesis (unknown) / 参照: UniProt: Q9D0P5
#2: タンパク質・ペプチド H3K4Me3 peptide


分子量: 976.155 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthesized histone H3 peptide, tri-methylated at Lys4
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.68 %
結晶化温度: 298 K / 手法: co-crystallization / pH: 9
詳細: 1.0M Na Citrate, 0.1M LiSo4, 0.1mM ZnCl2, 50mM Tris-HCl, pH 9.0, co-crystallization, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 6486 / Num. obs: 6470 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): -3 / 冗長度: 13.9 % / Biso Wilson estimate: 43.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 13.9 % / Rmerge(I) obs: 0.315 / Num. unique all: 630 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2DX8

2dx8


解像度: 2.5→19.43 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 105460.71 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 646 10.6 %RANDOM
Rwork0.213 ---
obs0.213 6106 95.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 11.0377 Å2 / ksol: 0.29875 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.62 Å20 Å20 Å2
2--7.62 Å20 Å2
3----15.25 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.37 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→19.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数951 0 4 60 1015
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.04
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.041 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.382 86 9.7 %
Rwork0.268 805 -
obs--87.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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