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- PDB-2ywc: Crystal structure of GMP synthetase from Thermus thermophilus in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ywc
タイトルCrystal structure of GMP synthetase from Thermus thermophilus in complex with XMP
要素GMP synthase [glutamine-hydrolyzing]
キーワードLIGASE / GMP synthetase / XMP binding / ATP binding / Purine nucleotide biosynthetic pathway / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


GMP synthase activity / GMP synthase (glutamine-hydrolysing) / glutamine metabolic process / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
GMP synthase / GMP synthase, C-terminal / GMP synthetase ATP pyrophosphatase domain / GMP synthase C terminal domain / GMP synthetase ATP pyrophosphatase (GMPS ATP-PPase) domain profile. / GMP synthase, glutamine amidotransferase / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 - #10 / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. ...GMP synthase / GMP synthase, C-terminal / GMP synthetase ATP pyrophosphatase domain / GMP synthase C terminal domain / GMP synthetase ATP pyrophosphatase (GMPS ATP-PPase) domain profile. / GMP synthase, glutamine amidotransferase / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 - #10 / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / Class I glutamine amidotransferase-like / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
XANTHOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / GMP synthase [glutamine-hydrolyzing]
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Baba, S. / Kanagawa, M. / Kuramitsu, S. / Yokoyama, S. / Sampei, G. / Kawai, G. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of GMP synthetase from Thermus thermophilus
著者: Baba, S. / Kanagawa, M. / Yanai, H. / Ishii, T. / Kuramitsu, S. / Yokoyama, S. / Sampei, G. / Kawai, G.
履歴
登録2007年4月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GMP synthase [glutamine-hydrolyzing]
B: GMP synthase [glutamine-hydrolyzing]
C: GMP synthase [glutamine-hydrolyzing]
D: GMP synthase [glutamine-hydrolyzing]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)225,9758
ポリマ－224,5144
非ポリマー1,4614
水5,513306
1
A: GMP synthase [glutamine-hydrolyzing]
B: GMP synthase [glutamine-hydrolyzing]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,9884
ポリマ－112,2572
非ポリマー7302
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3260 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area40140 Å2
手法PISA
2
C: GMP synthase [glutamine-hydrolyzing]
D: GMP synthase [glutamine-hydrolyzing]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,9884
ポリマ－112,2572
非ポリマー7302
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3410 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area40070 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15960 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area70910 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)142.580, 115.213, 159.348
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.21, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] / Glutamine amidotransferase / GMP synthetase


分子量: 56128.621 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB8 / 遺伝子: guaA / プラスミド: pET-11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q5SI28, GMP synthase (glutamine-hydrolysing)
#2: 化合物
ChemComp-XMP / XANTHOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / 5-MONOPHOSPHATE-9-BETA-D-RIBOFURANOSYL XANTHINE


分子量: 365.213 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N4O9P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 306 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.71 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.4
詳細: 1.2M NaCl, 0.1M Sodium Acetate, 10mM XMP, pH4.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 0.97891 Å
検出器タイプ: RIGAKU JUPITER 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月17日
放射モノクロメーター: Fixed exit Si 111 double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97891 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 126620 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 25.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.102
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.799 / % possible all: 97.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2YWB

2ywb


解像度: 2.2→31.82 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 102105.82 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.278 21549 9.6 %RANDOM
Rwork0.236 ---
obs0.236 125608 87.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 52.4081 Å2 / ksol: 0.349749 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 50.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.32 Å20 Å23.11 Å2
2---2.33 Å20 Å2
3----2.99 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.48 Å0.48 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→31.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14799 0 96 306 15201
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.14
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.511.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it7.252
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it6.972
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it10.582.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.425 2763 9.6 %
Rwork0.407 26125 -
obs--67.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4xmp_xplor.parmxmp_xplor.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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