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- PDB-2yu2: Crystal structure of hJHDM1A without a-ketoglutarate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yu2
タイトルCrystal structure of hJHDM1A without a-ketoglutarate
要素JmjC domain-containing histone demethylation protein 1A
キーワードOXIDOREDUCTASE / JmjC-domain-containing histone demethylases
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-dimethyl-L-lysine36 demethylase / histone H3K36me/H3K36me2 demethylase activity / unmethylated CpG binding / histone H3K36 demethylase activity / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / histone demethylase activity / transcription coregulator activity / circadian regulation of gene expression / regulation of circadian rhythm / HDMs demethylate histones ...[histone H3]-dimethyl-L-lysine36 demethylase / histone H3K36me/H3K36me2 demethylase activity / unmethylated CpG binding / histone H3K36 demethylase activity / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / histone demethylase activity / transcription coregulator activity / circadian regulation of gene expression / regulation of circadian rhythm / HDMs demethylate histones / double-strand break repair via nonhomologous end joining / chromosome / regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
PHD-finger / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1360 / Jumonji, helical domain / Jumonji helical domain / : / Leucine-rich repeat, cysteine-containing subtype / Leucine-rich repeat - CC (cysteine-containing) subfamily / F-box-like / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type ...PHD-finger / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1360 / Jumonji, helical domain / Jumonji helical domain / : / Leucine-rich repeat, cysteine-containing subtype / Leucine-rich repeat - CC (cysteine-containing) subfamily / F-box-like / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / F-box domain / Cupin / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger PHD-type signature. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Leucine-rich repeat domain superfamily / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Jelly Rolls / Up-down Bundle / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Lysine-specific demethylase 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Han, Z.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural basis for histone demethylation by JHDM1
著者: Han, Z. / Liu, P. / Gu, L. / Zhang, Y. / Li, H. / Chen, S. / Chai, J.
履歴
登録2007年4月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月9日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: JmjC domain-containing histone demethylation protein 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,9702
ポリマ－52,9141
非ポリマー561
水2,108117
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.150, 81.150, 124.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 JmjC domain-containing histone demethylation protein 1A / [Histone-H3]-lysine-36 demethylase 1A / F-box/LRR- repeat protein 11 / F-box and leucine-rich ...[Histone-H3]-lysine-36 demethylase 1A / F-box/LRR- repeat protein 11 / F-box and leucine-rich repeat protein 11 / F-box protein FBL7 / F-box protein Lilina


分子量: 52913.758 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-383, residues 450-517 / 変異: K252S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: hJHDM1A / プラスミド: Pet28b, pet21b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q9Y2K7, [histone H3]-dimethyl-L-lysine36 demethylase
#2: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 117 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS PROTEIN CONSISTS OF TWO PARTS OF HJHDM1A AND RESIDUES NUMBERING IN THE COORDINATES FOLLOWS ...THIS PROTEIN CONSISTS OF TWO PARTS OF HJHDM1A AND RESIDUES NUMBERING IN THE COORDINATES FOLLOWS DATABASE NUMBERING OF Q9Y2K7, THEREFORE IT IS NON-SEQUENTIAL RESIDUE NUMBERING.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.99 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 25% PEG 3350, 0.1M NaCl, 0.1M Tris, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年5月30日
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→99 Å / Num. all: 13462 / Num. obs: 13281 / % possible obs: 96.77 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.065
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Rmerge(I) obs: 0.097 / % possible all: 97.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ収集
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.7→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.287 669 -RANDOM
Rwork0.248 ---
obs0.248 12845 98.7 %-
all-13274 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3178 0 1 117 3296
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.042

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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