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- PDB-2ymb: Structures of MITD1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ymb
タイトルStructures of MITD1
要素
  • CHARGED MULTIVESICULAR BODY PROTEIN 1A
  • MIT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
キーワードPROTEIN TRANSPORT / MEMBRANE / PLD
機能・相同性
機能・相同性情報


multivesicular body-lysosome fusion / amphisome membrane / vesicle fusion with vacuole / ESCRT III complex disassembly / late endosome to lysosome transport / ESCRT III complex / kinetochore microtubule / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / regulation of centrosome duplication / nuclear membrane reassembly ...multivesicular body-lysosome fusion / amphisome membrane / vesicle fusion with vacuole / ESCRT III complex disassembly / late endosome to lysosome transport / ESCRT III complex / kinetochore microtubule / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / regulation of centrosome duplication / nuclear membrane reassembly / multivesicular body sorting pathway / midbody abscission / membrane fission / plasma membrane repair / late endosome to vacuole transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body assembly / multivesicular body membrane / mitotic chromosome condensation / regulation of mitotic spindle assembly / mitotic metaphase chromosome alignment / nucleus organization / viral budding via host ESCRT complex / microtubule organizing center / mitotic cytokinesis / autophagosome membrane / autophagosome maturation / nuclear pore / negative regulation of protein binding / vesicle-mediated transport / multivesicular body / endomembrane system / phosphatidylinositol binding / viral budding from plasma membrane / condensed nuclear chromosome / HCMV Late Events / kinetochore / autophagy / nuclear matrix / metallopeptidase activity / late endosome membrane / protein transport / midbody / early endosome / protein domain specific binding / negative regulation of gene expression / lysosomal membrane / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / protein homodimerization activity / extracellular exosome / zinc ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
MITD, C-terminal phospholipase D-like domain / MITD1, C-terminal phospholipase D-like domain / MITD1, C-terminal phospholipase D-like domain superfamily / MITD1, N-terminal domain / : / Phospholipase D-like domain at C-terminus of MIT / Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit / MIT (microtubule interacting and transport) domain / Endonuclease; Chain A / MIT domain superfamily ...MITD, C-terminal phospholipase D-like domain / MITD1, C-terminal phospholipase D-like domain / MITD1, C-terminal phospholipase D-like domain superfamily / MITD1, N-terminal domain / : / Phospholipase D-like domain at C-terminus of MIT / Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit / MIT (microtubule interacting and transport) domain / Endonuclease; Chain A / MIT domain superfamily / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / Snf7 family / Snf7 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MIT domain-containing protein 1 / Charged multivesicular body protein 1a
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.404 Å
データ登録者Hadders, M.A. / Agromayor, M. / Obita, T. / Perisic, O. / Caballe, A. / Kloc, M. / Lamers, M.H. / Williams, R.L. / Martin-Serrano, J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Escrt-III Binding Protein Mitd1 is Involved in Cytokinesis and Has an Unanticipated Pld Fold that Binds Membranes.
著者: Hadders, M.A. / Agromayor, M. / Obita, T. / Perisic, O. / Caballe, A. / Kloc, M. / Lamers, M.H. / Williams, R.L. / Martin-Serrano, J.
履歴
登録2012年10月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月7日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MIT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
B: MIT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
C: MIT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
D: MIT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
F: CHARGED MULTIVESICULAR BODY PROTEIN 1A
H: CHARGED MULTIVESICULAR BODY PROTEIN 1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,9266
ポリマ－124,9266
非ポリマー00
水00
1
B: MIT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
D: MIT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
H: CHARGED MULTIVESICULAR BODY PROTEIN 1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,4633
ポリマ－62,4633
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3830 Å2
ΔGint-24.4 kcal/mol
Surface area20250 Å2
手法PISA
2
A: MIT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
C: MIT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
F: CHARGED MULTIVESICULAR BODY PROTEIN 1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,4633
ポリマ－62,4633
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3760 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area20460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)222.046, 222.046, 222.046
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number197
Space group name H-MI23

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要素

#1: タンパク質
MIT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1 / MITD1


分子量: 30393.641 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: Q8WV92
#2: タンパク質・ペプチド CHARGED MULTIVESICULAR BODY PROTEIN 1A / CHMP1A / CHROMATIN-MODIFYING PROTEIN 1A / CHMP1A / VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 46-1 ...CHMP1A / CHROMATIN-MODIFYING PROTEIN 1A / CHMP1A / VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 46-1 / VPS46-1 / HVPS46-1


分子量: 1675.932 Da / 分子数: 2 / Fragment: MIM1, RESIDUES 56-68 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: Q9HD42

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.5 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8
詳細: 8.8% PEG 20000, 8.8% PEG 550 MME, 0.25 M MGCL2 AND 0.1 M TRIS ACETATE PH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→60 Å / Num. obs: 25007 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 72.81 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.21 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 3.4→3.59 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.84 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 98.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 4A5Z AND 4A5X

4a5z

4a5x


解像度: 3.404→59.344 Å / SU ML: 0.86 / σ(F): 1.06 / 位相誤差: 25.24 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2561 1000 2.1 %
Rwork0.2296 --
obs0.2301 25007 98.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 27.795 Å2 / ksol: 0.314 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 96.849 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.404→59.344 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6629 0 0 0 6629
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026756
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5159071
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5182582
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04973
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021161
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.4036-3.58310.35821400.32736521X-RAY DIFFRACTION96
3.5831-3.80750.27591460.29166668X-RAY DIFFRACTION99
3.8075-4.10140.30081540.26266746X-RAY DIFFRACTION99
4.1014-4.5140.23391570.21216684X-RAY DIFFRACTION99
4.514-5.16690.22441460.19636738X-RAY DIFFRACTION99
5.1669-6.50840.26141180.2366751X-RAY DIFFRACTION99
6.5084-59.35330.21221390.18286697X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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