+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4a5x | ||||||
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Title | Structures of MITD1 | ||||||
Components |
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Keywords | PROTEIN TRANSPORT / ESCRT / CYTOKINESIS / MIDBODY | ||||||
Function / homology | Function and homology information amphisome membrane / multivesicular body-lysosome fusion / vesicle fusion with vacuole / ESCRT III complex disassembly / late endosome to lysosome transport / ESCRT III complex / kinetochore microtubule / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / regulation of centrosome duplication / nuclear membrane reassembly ...amphisome membrane / multivesicular body-lysosome fusion / vesicle fusion with vacuole / ESCRT III complex disassembly / late endosome to lysosome transport / ESCRT III complex / kinetochore microtubule / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / regulation of centrosome duplication / nuclear membrane reassembly / midbody abscission / multivesicular body sorting pathway / plasma membrane repair / membrane fission / late endosome to vacuole transport / multivesicular body membrane / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body assembly / regulation of mitotic spindle assembly / mitotic chromosome condensation / microtubule organizing center / mitotic metaphase chromosome alignment / nucleus organization / viral budding via host ESCRT complex / autophagosome membrane / autophagosome maturation / mitotic cytokinesis / condensed nuclear chromosome / endomembrane system / nuclear pore / vesicle-mediated transport / multivesicular body / phosphatidylinositol binding / HCMV Late Events / viral budding from plasma membrane / negative regulation of protein binding / kinetochore / nuclear matrix / autophagy / metallopeptidase activity / protein transport / late endosome membrane / midbody / early endosome / protein domain specific binding / cell division / lysosomal membrane / negative regulation of gene expression / intracellular membrane-bounded organelle / protein homodimerization activity / zinc ion binding / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | HOMO SAPIENS (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.91 Å | ||||||
Authors | Hadders, M.A. / Agromayor, M. / Caballe, A. / Obita, T. / Perisic, O. / Williams, R.L. / Martin-Serrano, J. | ||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2012 Title: Escrt-III Binding Protein Mitd1 is Involved in Cytokinesis and Has an Unanticipated Pld Fold that Binds Membranes. Authors: Hadders, M.A. / Agromayor, M. / Obita, T. / Perisic, O. / Caballe, A. / Kloc, M. / Lamers, M.H. / Williams, R.L. / Martin-Serrano, J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4a5x.cif.gz | 87.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4a5x.ent.gz | 67.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4a5x.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4a5x_validation.pdf.gz | 687.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4a5x_full_validation.pdf.gz | 688.8 KB | Display | |
Data in XML | 4a5x_validation.xml.gz | 9.5 KB | Display | |
Data in CIF | 4a5x_validation.cif.gz | 12.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a5/4a5x ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a5/4a5x | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 2ymbC 4a5zC 1wfdS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS oper:
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-Components
#1: Protein | Mass: 10053.435 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: MIT, RESIDUES 9-85 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) HOMO SAPIENS (human) / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21 / Variant (production host): C41 / References: UniProt: Q8WV92 #2: Protein/peptide | Mass: 1901.157 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: RESIDUES 184-196 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) HOMO SAPIENS (human) / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21 / Variant (production host): C41 / References: UniProt: Q9HD42 #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-P15 / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2 Å3/Da / Density % sol: 38 % / Description: NONE |
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Crystal grow | Details: 29% PEG2000MME, 160 MM KSCN |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I03 / Wavelength: 0.9763 |
Detector | Type: ADSC CCD / Detector: CCD / Date: Sep 29, 2010 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9763 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.91→30 Å / Num. obs: 17144 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 31.13 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 22.5 |
Reflection shell | Resolution: 1.91→2.02 Å / Redundancy: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.62 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 94.6 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 1WFD Resolution: 1.91→18.34 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9364 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9288 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0
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Displacement parameters | Biso mean: 38.6 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.274 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.91→18.34 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.91→2.03 Å / Total num. of bins used: 9
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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