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- PDB-2ykp: Structure of the human LINE-1 ORF1p trimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ykp
タイトルStructure of the human LINE-1 ORF1p trimer
要素LINE-1 ORF1P
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RNA-BINDING PROTEIN / GENOME EVOLUTION / NUCLEIC ACID CHAPERONE / RNP / COILED-COIL
機能・相同性
機能・相同性情報


retrotransposition / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / cytoplasmic stress granule / single-stranded DNA binding / single-stranded RNA binding / ribonucleoprotein complex / nucleotide binding / nucleolus / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
L1 transposable element, RRM domain / L1 transposable element, C-terminal domain / L1 transposable element, trimerization domain / L1 transposable element trimerization domain / Transposase, L1 / L1 transposable element, dsRBD-like domain / L1 transposable element, C-terminal domain / L1 transposable element, RRM domain / L1 transposable element RBD-like domain / L1 transposable element dsRBD-like domain ...L1 transposable element, RRM domain / L1 transposable element, C-terminal domain / L1 transposable element, trimerization domain / L1 transposable element trimerization domain / Transposase, L1 / L1 transposable element, dsRBD-like domain / L1 transposable element, C-terminal domain / L1 transposable element, RRM domain / L1 transposable element RBD-like domain / L1 transposable element dsRBD-like domain / L1 transposable element, trimerization domain / Rec A Protein; domain 2 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Alpha-Beta Plaits / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
LINE-1 retrotransposable element ORF1 protein / LINE-1 retrotransposable element ORF1 protein
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Khazina, E. / Weichenrieder, O.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Trimeric Structure and Flexibility of the L1Orf1P Protein in Human L1 Retrotransposition
著者: Khazina, E. / Truffault, V. / Buettner, R. / Schmidt, S. / Coles, M. / Weichenrieder, O.
履歴
登録2011年5月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年9月14日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LINE-1 ORF1P
B: LINE-1 ORF1P
C: LINE-1 ORF1P
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,7505
ポリマ－81,6793
非ポリマー712
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7250 Å2
ΔGint-51.1 kcal/mol
Surface area35600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.730, 89.920, 111.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 LINE-1 ORF1P / ORF1 CODES FOR A 40 KDA PRODUCT


分子量: 27226.332 Da / 分子数: 3 / 断片: RESIDUES 104-326 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA2 / 参照: UniProt: Q15605, UniProt: Q9UN81*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 104 TO MET ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 105 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 104 TO MET ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 105 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, MET 121 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, MET 125 TO ILE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, MET 128 TO ILE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 104 TO MET ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ARG 105 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, MET 121 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, MET 125 TO ILE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, MET 128 TO ILE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, CYS 104 TO MET ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, ARG 105 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, MET 121 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, MET 125 TO ILE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, MET 128 TO ILE
配列の詳細THE FOLLOWING RESIDUES HAVE BEEN MUTATED, C104M, R105A, M121A, M125I, M128I. THE LAST 6 AMINO ACIDS ...THE FOLLOWING RESIDUES HAVE BEEN MUTATED, C104M, R105A, M121A, M125I, M128I. THE LAST 6 AMINO ACIDS ARE A HEXAHISTIDINE PURIFICATION TAG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 200 MM K-CITRATE, 20 % PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.00745
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月19日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00745 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→61.5 Å / Num. obs: 13700 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 64 Å2 / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 3.1→3.18 Å / 冗長度: 2.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Rsym value: 0.6 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 2YKO AND 2W7A

2yko

2w7a


解像度: 3.1→61.52 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 2 / 位相誤差: 25.39 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: SIDE-CHAINS OF THE FOLLOWING RESIDUES WERE TRUNCATED AT CB ATOMS. CHAIN A, RESIDUE 110. CHAIN B, RESIDUES 108, 110. CHAIN C, RESIDUE 110. THE FOLLOWING RESIDUES ARE DISORDERED. CHAIN A, ...詳細: SIDE-CHAINS OF THE FOLLOWING RESIDUES WERE TRUNCATED AT CB ATOMS. CHAIN A, RESIDUE 110. CHAIN B, RESIDUES 108, 110. CHAIN C, RESIDUE 110. THE FOLLOWING RESIDUES ARE DISORDERED. CHAIN A, RESIDUES 104 TO 109, 190 TO 194, 205 TO 210, 324 TO 326. CHAIN B, RESIDUES 104 TO 106, 187 TO 194, 204 TO 212, 324 TO 332. CHAIN C, RESIDUES 104 TO 108, 166 TO 168, 188 TO 194, 204 TO 211, 324 TO 332.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2736 685 5 %
Rwork0.2251 --
obs0.2275 13698 97.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.333 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 80.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.1904 Å20 Å20 Å2
2--0.494 Å20 Å2
3----8.6844 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→61.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4967 0 2 0 4969
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035032
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4846739
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.1352039
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.031748
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002873
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1001-3.33950.32321480.29272579X-RAY DIFFRACTION100
3.3395-3.67550.28171340.24982596X-RAY DIFFRACTION99
3.6755-4.20720.26691260.21962611X-RAY DIFFRACTION99
4.2072-5.30020.24341290.19352622X-RAY DIFFRACTION98
5.3002-61.53240.27941480.21832605X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.4037-2.65140.27946.27931.00511.5539-0.1239-0.0001-0.08830.03970.1534-0.34690.27740.0946-0.02220.16920.0217-0.08510.2504-0.02420.194361.432185.48920.1489
21.9324-0.76891.11054.4827-1.64464.79430.182-0.14940.32930.4970.06140.6686-1.3114-0.17820.05510.69890.0765-0.09520.33520.11720.483943.1961123.29988.2767
32.4829-0.9044-1.16182.1775-0.63542.4052-0.7632-0.8078-0.31180.51550.59690.2484-0.4522-0.6506-0.03540.47750.27710.10910.82390.07440.746829.1457110.153834.237
43.02590.09560.97212.159-0.34841.6757-0.1493-0.90240.6046-0.10510.00910.24170.3354-0.314-0.00910.53110.0915-0.18670.5072-0.24560.776657.1092125.821336.1221
50.47780.9726-1.13144.2555-3.30163.121-0.448-0.04210.0573-1.51670.5202-1.0710.92420.8661-0.03820.48920.02190.05020.48470.05560.708344.6701101.63916.9166
63.9382-1.27480.70473.3021-1.31160.7672-0.44040.2537-1.5374-1.0534-0.05170.72380.9264-1.9622-0.34360.56790.04520.12530.7522-0.0040.369444.544996.473938.8185
70.4886-0.7681-0.19323.0238-0.43930.38350.04090.0565-1.00540.5481-0.07490.0599-0.77640.31630.03670.276-0.0169-0.07270.4342-0.05380.339868.7239111.171925.3343
82.57050.67510.78531.8553-1.22771.69990.0691-0.3019-0.5329-1.04050.36250.9111.3927-0.50050.04280.9258-0.3387-0.16160.71210.15260.498931.48993.90943.0759
93.28550.13371.01781.473-0.95613.4430.0877-0.6785-0.22610.1935-0.2749-0.33740.0109-0.3720.00320.36440.09130.09370.40260.08880.368849.597497.557253.4883
101.19140.0925-0.35551.18260.06542.67080.18-0.28590.0586-0.5045-0.3142-0.503-0.45791.056800.5825-0.0352-0.0160.70770.18730.562278.5997113.668413.7182
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND (RESSEQ 110:156)) OR (CHAIN B AND (RESSEQ 107:156)) OR (CHAIN C AND (RESSEQ 109:156))
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 157:189 OR RESSEQ 195:204 OR RESSEQ 211:252)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN B AND (RESSEQ 157:186 OR RESSEQ 195:203 OR RESSEQ 213:252)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN C AND (RESSEQ 157:165 OR RESSEQ 169:187 OR RESSEQ 195:203 OR RESSEQ 212:252)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND (RESSEQ 253:265)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND (RESSEQ 253:265)
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN C AND (RESSEQ 253:265)
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN A AND (RESSEQ 266:323)
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN B AND (RESSEQ 266:323)
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN C AND (RESSEQ 266:323)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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