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万見
- PDB-2yfh: Structure of a Chimeric Glutamate Dehydrogenase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yfh
タイトルStructure of a Chimeric Glutamate Dehydrogenase
要素GLUTAMATE DEHYDROGENASE, NAD-SPECIFIC GLUTAMATE DEHYDROGENASE, GLUTAMATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / CHIMERA
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate dehydrogenase complex / glutamate dehydrogenase (NADP+) / glutamate metabolic process / glutamate biosynthetic process / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / guanosine tetraphosphate binding / nucleotide binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutamate Dehydrogenase, chain A, domain 3 / Glutamate Dehydrogenase; Chain A, domain 3 / : / Glutamate dehydrogenase / Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1 / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain ...Glutamate Dehydrogenase, chain A, domain 3 / Glutamate Dehydrogenase; Chain A, domain 3 / : / Glutamate dehydrogenase / Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1 / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate dehydrogenase / NADP-specific glutamate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種CLOSTRIDIUM SYMBIOSUM (バクテリア)
ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.695 Å
データ登録者Oliveira, T. / Panjikar, S. / Sharkey, M.A. / Carrigan, J.B. / Hamza, M. / Engel, P.C. / Khan, A.R.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2016
タイトル: Crystal Structure of a Chimaeric Bacterial Glutamate Dehydrogenase.
著者: Oliveira, T. / Sharkey, M.A. / Engel, P.C. / Khan, A.R.
履歴
登録2011年4月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月8日Group: Database references
改定 1.22016年6月29日Group: Database references
改定 1.32017年3月15日Group: Source and taxonomy
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMATE DEHYDROGENASE, NAD-SPECIFIC GLUTAMATE DEHYDROGENASE, GLUTAMATE DEHYDROGENASE
B: GLUTAMATE DEHYDROGENASE, NAD-SPECIFIC GLUTAMATE DEHYDROGENASE, GLUTAMATE DEHYDROGENASE
C: GLUTAMATE DEHYDROGENASE, NAD-SPECIFIC GLUTAMATE DEHYDROGENASE, GLUTAMATE DEHYDROGENASE
D: GLUTAMATE DEHYDROGENASE, NAD-SPECIFIC GLUTAMATE DEHYDROGENASE, GLUTAMATE DEHYDROGENASE
E: GLUTAMATE DEHYDROGENASE, NAD-SPECIFIC GLUTAMATE DEHYDROGENASE, GLUTAMATE DEHYDROGENASE
F: GLUTAMATE DEHYDROGENASE, NAD-SPECIFIC GLUTAMATE DEHYDROGENASE, GLUTAMATE DEHYDROGENASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)290,5796
ポリマ－290,5796
非ポリマー00
水5,639313
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area24680 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area87360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.102, 113.859, 109.581
Angle α, β, γ (deg.)116.54, 101.54, 104.09
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
GLUTAMATE DEHYDROGENASE, NAD-SPECIFIC GLUTAMATE DEHYDROGENASE, GLUTAMATE DEHYDROGENASE


分子量: 48429.789 Da / 分子数: 6 / 断片: RESIDUES 1-200,202-405,407-450 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) CLOSTRIDIUM SYMBIOSUM (バクテリア), (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): DELTA GDHA
参照: UniProt: E7GGS1, UniProt: P00370, glutamate dehydrogenase (NADP+), glutamate dehydrogenase [NAD(P)+], glutamate dehydrogenase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 313 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 63 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7
詳細: 1.4 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M TRIS-HCL PH 6.5-8, 10% DIOXANE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→36.5 Å / Num. obs: 108370 / % possible obs: 94.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 55.84 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 2.7→2.79 Å / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 93.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BGV

1bgv


解像度: 2.695→36.524 Å / SU ML: 0.41 / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 32.21 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2823 5045 5 %
Rwork0.215 --
obs0.2184 101418 93.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.177 Å2 / ksol: 0.314 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 72.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.1209 Å2-17.4733 Å2-6.4074 Å2
2---0.1842 Å28.0269 Å2
3---2.3051 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.695→36.524 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20327 0 0 313 20640
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00820733
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.29528022
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.1767524
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0883016
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0053710
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6951-2.79130.39164610.30439213X-RAY DIFFRACTION89
2.7913-2.90310.36715010.29679957X-RAY DIFFRACTION97
2.9031-3.03510.35775400.268710073X-RAY DIFFRACTION98
3.0351-3.19510.33415510.253710050X-RAY DIFFRACTION98
3.1951-3.39510.29185300.232910049X-RAY DIFFRACTION98
3.3951-3.6570.27935410.22069879X-RAY DIFFRACTION96
3.657-4.02460.29324950.19979691X-RAY DIFFRACTION94
4.0246-4.6060.2344490.17779084X-RAY DIFFRACTION88
4.606-5.79930.26155180.18889359X-RAY DIFFRACTION91
5.7993-36.52720.24874590.20139018X-RAY DIFFRACTION87

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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