[日本語] English
万見
- PDB-2yd7: Crystal structure of the N-terminal Ig1-2 module of Human Recepto... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yd7
タイトルCrystal structure of the N-terminal Ig1-2 module of Human Receptor Protein Tyrosine Phosphatase Delta
要素PTPRD PROTEIN
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex / cell surface receptor protein tyrosine phosphatase signaling pathway / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / presynaptic membrane assembly / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / synaptic membrane adhesion / presynapse assembly / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of postsynaptic density assembly / Synaptic adhesion-like molecules ...trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex / cell surface receptor protein tyrosine phosphatase signaling pathway / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / presynaptic membrane assembly / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / synaptic membrane adhesion / presynapse assembly / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of postsynaptic density assembly / Synaptic adhesion-like molecules / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / phosphate-containing compound metabolic process / positive regulation of synapse assembly / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / regulation of immune response / cell adhesion molecule binding / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / protein tyrosine phosphatase activity / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / neuron differentiation / presynaptic membrane / cellular response to hypoxia / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / signal transduction / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta, PTPase domain, repeat 1 / : / Immunoglobulin domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic ...Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta, PTPase domain, repeat 1 / : / Immunoglobulin domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Coles, C.H. / Shen, Y. / Tenney, A.P. / Siebold, C. / Sutton, G.C. / Lu, W. / Gallagher, J.T. / Jones, E.Y. / Flanagan, J.G. / Aricescu, A.R.
引用ジャーナル: Science / 年: 2011
タイトル: Proteoglycan-Specific Molecular Switch for Rptp Sigma Clustering and Neuronal Extension.
著者: Coles, C.H. / Shen, Y. / Tenney, A.P. / Siebold, C. / Sutton, G.C. / Lu, W. / Gallagher, J.T. / Jones, E.Y. / Flanagan, J.G. / Aricescu, A.R.
履歴
登録2011年3月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PTPRD PROTEIN
B: PTPRD PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,2455
ポリマ－46,9602
非ポリマー2853
水2,522140
1
A: PTPRD PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,5752
ポリマ－23,4801
非ポリマー951
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: PTPRD PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6703
ポリマ－23,4801
非ポリマー1902
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)161.157, 31.724, 92.323
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.97, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.9995, 0.0203, -0.026), (0.0219, 0.9979, -0.0606), (0.0247, -0.0611, -0.9978)
ベクター: 146.6695, -1.0825, 39.0915)

-
要素

#1: タンパク質 PTPRD PROTEIN / RPTPD / RECEPTOR PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE DELTA


分子量: 23480.199 Da / 分子数: 2 / 断片: IG1-2, RESIDUES 21-220 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト)
参照: UniProt: Q3KPJ2, UniProt: P23468*PLUS, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 140 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE N-TERMINAL THREE AMINO ACID RESIDUES (ETG) AND THE C- TERMINAL NINE AMINO ACID RESIDUES ...THE N-TERMINAL THREE AMINO ACID RESIDUES (ETG) AND THE C- TERMINAL NINE AMINO ACID RESIDUES (GTKHHHHHH) DERIVE FROM THE PHLSEC VECTOR.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 20% W/V PEG 3350, 0.2M AMMONIUM DI-HYDROGEN PHOSPHATE .

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 30633 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 29.71 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 2→2.06 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0077精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2YD4

2yd4


解像度: 1.98→85.61 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 9.417 / SU ML: 0.133 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.198 / ESU R Free: 0.168 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. CLEAR ELECTRON DENSITY IS NOT VISIBLE FOR AMINO ACID RESIDUES 170-172 CHAIN A AND 169-173 CHAIN B. THESE RESIDUES ARE NOT INCLUDED IN THIS ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. CLEAR ELECTRON DENSITY IS NOT VISIBLE FOR AMINO ACID RESIDUES 170-172 CHAIN A AND 169-173 CHAIN B. THESE RESIDUES ARE NOT INCLUDED IN THIS CRYSTAL STRUCTURE. ARG 220 SIDECHAINS ARE DISORDERED AND THEREFORE NOT INCLUDED IN THE MODEL.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24881 1546 5 %RANDOM
Rwork0.2188 ---
obs0.22029 29087 99.46 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.258 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.74 Å20 Å2-0.05 Å2
2--2.24 Å20 Å2
3----0.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→85.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3026 0 15 140 3181
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0223158
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022226
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4231.9744299
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7523.0035408
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1355406
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.01123.699146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.43915542
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.6471533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2481
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0213522
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02623
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.982→2.034 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.304 111 -
Rwork0.299 2002 -
obs--95.7 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.04320.8119-2.40631.60090.14536.251-0.03680.2084-0.407-0.0110.03140.03210.39950.32350.00540.08210.05140.01330.0489-0.0080.036660.3736-6.061822.1784
25.8316-0.13272.45242.0222-0.00437.4343-0.18310.06550.6135-0.1583-0.130.1694-0.5597-0.46550.31310.08160.0229-0.02730.0654-0.00750.169942.2996.275622.6002
310.2696-0.7263-3.09380.95670.21185.8835-0.0139-0.0706-0.57640.0623-0.0576-0.20260.3319-0.34680.07150.0897-0.00930.00840.0380.03780.11585.6062-5.655919.4762
47.70691.89752.54382.03261.14235.9257-0.219-0.00960.88420.0348-0.0226-0.0387-0.51220.36340.24170.09130.0058-0.03910.08630.04080.2873104.14686.062218.6971
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A21 - 119
2X-RAY DIFFRACTION2A120 - 220
3X-RAY DIFFRACTION3B21 - 119
4X-RAY DIFFRACTION4B120 - 220

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る