[日本語] English
万見
- PDB-2yd1: Crystal structure of the N-terminal Ig1-2 module of Drosophila Re... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yd1
タイトルCrystal structure of the N-terminal Ig1-2 module of Drosophila Receptor Protein Tyrosine Phosphatase DLAR
要素TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE LAR
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


centripetally migrating follicle cell migration / negative regulation of homophilic cell adhesion / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / positive regulation of plasma membrane bounded cell projection assembly / Insulin receptor recycling / R7 cell development / Other semaphorin interactions / Synaptic adhesion-like molecules / NCAM signaling for neurite out-growth / RAF/MAP kinase cascade ...centripetally migrating follicle cell migration / negative regulation of homophilic cell adhesion / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / positive regulation of plasma membrane bounded cell projection assembly / Insulin receptor recycling / R7 cell development / Other semaphorin interactions / Synaptic adhesion-like molecules / NCAM signaling for neurite out-growth / RAF/MAP kinase cascade / photoreceptor cell morphogenesis / regulation of axon extension involved in axon guidance / SAM domain binding / axon target recognition / hematopoietic stem cell homeostasis / Neutrophil degranulation / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / motor neuron axon guidance / axon extension / synaptic assembly at neuromuscular junction / positive regulation of filopodium assembly / retinal ganglion cell axon guidance / oogenesis / cell leading edge / protein tyrosine phosphatase activity / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / axon guidance / basal plasma membrane / insulin receptor binding / nervous system development / heparin binding / spermatogenesis / cell adhesion / axon / focal adhesion / cell surface / signal transduction
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...: / Immunoglobulin domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYCINE / Tyrosine-protein phosphatase Lar
類似検索 - 構成要素
生物種DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Coles, C.H. / Shen, Y. / Tenney, A.P. / Siebold, C. / Sutton, G.C. / Lu, W. / Gallagher, J.T. / Jones, E.Y. / Flanagan, J.G. / Aricescu, A.R.
引用ジャーナル: Science / 年: 2011
タイトル: Proteoglycan-Specific Molecular Switch for Rptp Sigma Clustering and Neuronal Extension.
著者: Coles, C.H. / Shen, Y. / Tenney, A.P. / Siebold, C. / Sutton, G.C. / Lu, W. / Gallagher, J.T. / Jones, E.Y. / Flanagan, J.G. / Aricescu, A.R.
履歴
登録2011年3月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE LAR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,3222
ポリマ－23,2471
非ポリマー751
水2,090116
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.201, 29.074, 49.408
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.29, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE LAR / RECEPTOR PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE DLAR / PROTEIN-TYROSINE-PHOSPHATE PHOSPHOHYDROLASE / DLAR / RPTP


分子量: 23247.146 Da / 分子数: 1 / 断片: IG1-2, RESIDUES 33-232 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P16621, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE N-TERMINAL THREE AMINO ACID RESIDUES (ETG) AND THE C- TERMINAL NINE AMINO ACID RESIDUES ...THE N-TERMINAL THREE AMINO ACID RESIDUES (ETG) AND THE C- TERMINAL NINE AMINO ACID RESIDUES (GTKHHHHHH) ARE DERIVED FROM THE PHLSEC VECTOR

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 34 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5
詳細: 25% W/V PEG 1500, 0.1M SPG SYSTEM, 35MM AMMONIUM SULPHATE, PH 5.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 16271 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 20.29 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 19.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.53 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2YD4

2yd4


解像度: 1.8→47.175 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 0 / 位相誤差: 25.46 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2233 720 4.7 %
Rwork0.1798 --
obs0.1819 15362 95.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40 Å2 / ksol: 0.376 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.6194 Å20 Å2-1.8064 Å2
2--15.7053 Å20 Å2
3----8.652 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→47.175 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1498 0 5 116 1619
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061545
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1232098
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.143586
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079230
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005280
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.9390.28121350.22052695X-RAY DIFFRACTION89
1.939-2.13410.27241340.17552846X-RAY DIFFRACTION94
2.1341-2.4430.23821350.18512959X-RAY DIFFRACTION97
2.443-3.07780.24191370.19143019X-RAY DIFFRACTION99
3.0778-47.19110.1961790.16723123X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.27420.19690.00130.13480.03050.4815-0.04430.1892-0.0921-0.0234-0.07270.0151-0.0265-0.1236-0.05880.190.03480.00910.1657-0.02610.158550.19866.44335.8559
20.3056-0.1741-0.00790.3082-0.20620.17070.0629-0.1587-0.0819-0.0353-0.01380.08280.0201-0.20470.00320.1290.0264-0.00910.1786-0.00470.158431.819613.254517.9859
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 34:129)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 130:229)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る