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万見
- PDB-2y9u: Structural basis of p63a SAM domain mutants involved in AEC syndrome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y9u
タイトルStructural basis of p63a SAM domain mutants involved in AEC syndrome
要素TUMOR PROTEIN 63
キーワードAPOPTOSIS / STERILE ALPHA MOTIF / 5-HELIX BUNDLE / MUTATIONS / AEC SYNDROME
機能・相同性
機能・相同性情報


ectoderm and mesoderm interaction / epidermal cell division / cloacal septation / positive regulation of somatic stem cell population maintenance / negative regulation of mesoderm development / prostatic bud formation / female genitalia morphogenesis / positive regulation of keratinocyte proliferation / establishment of planar polarity / squamous basal epithelial stem cell differentiation involved in prostate gland acinus development ...ectoderm and mesoderm interaction / epidermal cell division / cloacal septation / positive regulation of somatic stem cell population maintenance / negative regulation of mesoderm development / prostatic bud formation / female genitalia morphogenesis / positive regulation of keratinocyte proliferation / establishment of planar polarity / squamous basal epithelial stem cell differentiation involved in prostate gland acinus development / negative regulation of keratinocyte differentiation / polarized epithelial cell differentiation / proximal/distal pattern formation / positive regulation of fibroblast apoptotic process / skin morphogenesis / positive regulation of cell cycle G1/S phase transition / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / sympathetic nervous system development / cranial skeletal system development / post-anal tail morphogenesis / embryonic forelimb morphogenesis / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin / embryonic hindlimb morphogenesis / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / WW domain binding / hair follicle morphogenesis / epithelial cell development / positive regulation of Notch signaling pathway / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / regulation of epidermal cell division / positive regulation of stem cell proliferation / odontogenesis of dentin-containing tooth / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / negative regulation of cellular senescence / keratinocyte proliferation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / Pyroptosis / establishment of skin barrier / positive regulation of osteoblast differentiation / keratinocyte differentiation / Notch signaling pathway / MDM2/MDM4 family protein binding / positive regulation of apoptotic signaling pathway / stem cell proliferation / skeletal system development / determination of adult lifespan / TP53 Regulates Metabolic Genes / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / protein tetramerization / promoter-specific chromatin binding / p53 binding / cellular senescence / neuron apoptotic process / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / spermatogenesis / damaged DNA binding / transcription by RNA polymerase II / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / dendrite / DNA damage response / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tumour protein p63, SAM domain / Transcription Factor, Ets-1 / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily ...Tumour protein p63, SAM domain / Transcription Factor, Ets-1 / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / SAM domain (Sterile alpha motif) / p53-like transcription factor, DNA-binding / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Sathyamurthy, A. / Freund, S.M.V. / Johnson, C.M. / Allen, M.D.
引用ジャーナル: FEBS J. / 年: 2011
タイトル: Structural Basis of P63Alpha Sam Domain Mutants Involved in Aec Syndrome.
著者: Sathyamurthy, A. / Freund, S.M.V. / Johnson, C.M. / Allen, M.D. / Bycroft, M.
履歴
登録2011年2月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TUMOR PROTEIN 63
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,0012
ポリマ－7,9051
非ポリマー961
水1,45981
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.624, 38.309, 44.516
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 TUMOR PROTEIN 63 / CHRONIC ULCERATIVE STOMATITIS PROTEIN / KERATINOCYTE TRANSCRIPTION FACTOR KET / TRANSFORMATION- ...CHRONIC ULCERATIVE STOMATITIS PROTEIN / KERATINOCYTE TRANSCRIPTION FACTOR KET / TRANSFORMATION-RELATED PROTEIN 63 / TUMOR PROTEIN P73-LIKE / P40 / P51 / P63 / CUSP / TP63 / P73L


分子量: 7904.923 Da / 分子数: 1 / 断片: SAM DOMAIN, RESIDUES 545-611 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: Q9H3D4
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 81 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細GLY AND SER AND THE N-TERMINUS ARE FROM THE FUSION TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.13 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.4
詳細: 100 MM SODIUM CITRATE, PH 6.4, 500MM LITHIUM SULPHATE, 500MM AMMONIUM SULPHATE, 5MM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→27.4 Å / Num. obs: 8205 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 15.69 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル最高解像度: 1.6 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / % possible all: 96

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.6→22.249 Å / SU ML: 0.16 / σ(F): 1.32 / 位相誤差: 19.05 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2056 757 5.2 %
Rwork0.1853 --
obs0.1863 8175 97.23 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.799 Å2 / ksol: 0.399 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.5086 Å20 Å20 Å2
2--1.1207 Å20 Å2
3----6.7947 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→22.249 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数544 0 5 81 630
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.009562
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.192761
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.183194
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07384
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00595
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6001-1.72360.2251660.20022782X-RAY DIFFRACTION97
1.7236-1.89690.20171670.18492777X-RAY DIFFRACTION97
1.8969-2.17120.22141500.17682794X-RAY DIFFRACTION97
2.1712-2.73470.23061360.18122793X-RAY DIFFRACTION97
2.7347-22.25090.18171380.18382782X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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