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- PDB-2y92: Crystal structure of MAL adaptor protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y92
タイトルCrystal structure of MAL adaptor protein
要素TOLL/INTERLEUKIN-1 RECEPTOR DOMAIN-CONTAINING ADAPTER PROTEIN,
キーワードIMMUNE SYSTEM / TOLL-LIKE RECEPTOR SIGNALING / INNATE IMMUNITY
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of interleukin-15 production / TIRAP-dependent toll-like receptor 4 signaling pathway / cellular response to bacterial lipopeptide / regulation of interferon-beta production / positive regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / positive regulation of toll-like receptor 2 signaling pathway / Toll-like receptor 4 binding / Toll-like receptor 2 binding / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 1 production ...positive regulation of interleukin-15 production / TIRAP-dependent toll-like receptor 4 signaling pathway / cellular response to bacterial lipopeptide / regulation of interferon-beta production / positive regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / positive regulation of toll-like receptor 2 signaling pathway / Toll-like receptor 4 binding / Toll-like receptor 2 binding / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 1 production / myeloid cell differentiation / MyD88 deficiency (TLR2/4) / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of neutrophil chemotaxis / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / toll-like receptor 4 signaling pathway / regulation of innate immune response / cellular response to lipoteichoic acid / endocytic vesicle / signaling adaptor activity / positive regulation of B cell proliferation / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / positive regulation of interleukin-12 production / protein kinase C binding / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of JNK cascade / positive regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of interleukin-6 production / ruffle membrane / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of tumor necrosis factor production / ER-Phagosome pathway / protein-macromolecule adaptor activity / molecular adaptor activity / response to lipopolysaccharide / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / defense response to Gram-positive bacterium / inflammatory response / innate immune response / cell surface / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Toll-interleukin 1 receptor domain-containing adaptor protein, Tirap / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / TIR domain / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / Toll/interleukin-1 receptor domain-containing adapter protein
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.01 Å
データ登録者Valkov, E. / Stamp, A. / Martin, J.L. / Kobe, B.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Crystal Structure of Toll-Like Receptor Adaptor Mal/Tirap Reveals the Molecular Basis for Signal Transduction and Disease Protection.
著者: Valkov, E. / Stamp, A. / Dimaio, F. / Baker, D. / Verstak, B. / Roversi, P. / Kellie, S. / Sweet, M.J. / Mansell, A. / Gay, N.J. / Martin, J.L. / Kobe, B.
履歴
登録2011年2月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年10月19日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TOLL/INTERLEUKIN-1 RECEPTOR DOMAIN-CONTAINING ADAPTER PROTEIN,
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0672
ポリマ－15,9131
非ポリマー1541
水00
1
A: TOLL/INTERLEUKIN-1 RECEPTOR DOMAIN-CONTAINING ADAPTER PROTEIN,
ヘテロ分子

A: TOLL/INTERLEUKIN-1 RECEPTOR DOMAIN-CONTAINING ADAPTER PROTEIN,
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,1354
ポリマ－31,8262
非ポリマー3092
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_554-y,-x,-z-1/21
Buried area2190 Å2
ΔGint-24.1 kcal/mol
Surface area13840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.146, 88.146, 78.793
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 TOLL/INTERLEUKIN-1 RECEPTOR DOMAIN-CONTAINING ADAPTER PROTEIN, / TIR DOMAIN-CONTAINING ADAPTER PROTEIN / ADAPTOR PROTEIN WYATT / MYD88 ADAPTER-LIKE PROTEIN / MAL


分子量: 15913.106 Da / 分子数: 1 / 断片: TIR DOMAIN, RESIDUES 79-221 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: C91 AND C157 MODIFIED BY DITHIOTHREITOL (DTT) / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P58753
#2: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 77 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 1.0722
検出器タイプ: ADSC
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0722 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 6390 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 13.7 % / Biso Wilson estimate: 112.82 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 15.5
反射 シェル解像度: 3.01→3.37 Å / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 97.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.8.0精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2Z5V

2z5v


解像度: 3.01→48.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9201 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8969 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2506 306 4.79 %RANDOM
Rwork0.23 ---
obs0.231 6390 --
原子変位パラメータBiso mean: 94.99 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.9298 Å20 Å20 Å2
2--0.9298 Å20 Å2
3----1.8596 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.753 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.01→48.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数981 0 8 0 989
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0071012HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.891371HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d345SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes22HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes145HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1005HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.56
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.86
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion126SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1050SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.01→3.37 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2857 80 4.6 %
Rwork0.2712 1661 -
all0.2718 1741 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
111.885-3.86770.411110.12443.2658.1053-0.0241-0.18320.12230.12770.08540.0859-0.2805-0.1634-0.0613-0.06740.0077-0.0255-0.159-0.0495-0.1965-14.030935.7406-5.5216
20-0.29112.17630.17951.94970.3409-0.0158-0.0887-0.28720.0051-0.0317-0.15810.17720.07010.0474-0.05220.00070.0457-0.21050.0982-0.0398-10.443321.9789-11.2419
34.54475.8116-2.54694.79345.33161.9491-0.03950.08560.0552-0.1347-0.01710.2516-0.0455-0.14480.05660.0627-0.24050.0993-0.10150.01990.0124-18.235724.2582-14.3409
46.2769-1.1967-0.6560.06572.88227.4493-0.05260.06760.1264-0.0260.30320.05-0.35810.0513-0.2506-0.0341-0.14420.1384-0.12310.06840.0853-7.889831.4151-18.6201
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(A79 - A142 )
2X-RAY DIFFRACTION2(A143 - A153 )
3X-RAY DIFFRACTION3(A154 - A179 )
4X-RAY DIFFRACTION4(A180 - A220 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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