[日本語] English
万見
- PDB-2y8o: Crystal structure of human p38alpha complexed with a MAPK docking... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y8o
タイトルCrystal structure of human p38alpha complexed with a MAPK docking peptide
要素
  • DUAL SPECIFICITY MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE 6
  • MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE 14
キーワードTRANSFERASE / SIGNALLING / MAP KINASE PATHWAY / PROTEIN-PROTEIN INTERACTION
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to sorbitol / ovulation cycle process / nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / positive regulation of prostaglandin secretion / mitogen-activated protein kinase kinase / positive regulation of cyclase activity / stress-activated protein kinase signaling cascade / negative regulation of cold-induced thermogenesis / Activation of PPARGC1A (PGC-1alpha) by phosphorylation / CD163 mediating an anti-inflammatory response ...cellular response to sorbitol / ovulation cycle process / nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / positive regulation of prostaglandin secretion / mitogen-activated protein kinase kinase / positive regulation of cyclase activity / stress-activated protein kinase signaling cascade / negative regulation of cold-induced thermogenesis / Activation of PPARGC1A (PGC-1alpha) by phosphorylation / CD163 mediating an anti-inflammatory response / regulation of synaptic membrane adhesion / stress-induced premature senescence / cell surface receptor protein serine/threonine kinase signaling pathway / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / cartilage condensation / positive regulation of myoblast fusion / cellular response to UV-B / Platelet sensitization by LDL / mitogen-activated protein kinase p38 binding / positive regulation of muscle cell differentiation / positive regulation of myotube differentiation / NFAT protein binding / Myogenesis / glucose import / Activation of the AP-1 family of transcription factors / negative regulation of hippo signaling / ERK/MAPK targets / positive regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process / regulation of cytokine production involved in inflammatory response / PI5P Regulates TP53 Acetylation / p38MAPK cascade / fatty acid oxidation / cellular response to lipoteichoic acid / MAP kinase kinase activity / response to muramyl dipeptide / response to dietary excess / Uptake and function of anthrax toxins / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / MAP kinase activity / regulation of ossification / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / mitogen-activated protein kinase / signal transduction in response to DNA damage / positive regulation of myoblast differentiation / chondrocyte differentiation / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / cardiac muscle contraction / stress-activated MAPK cascade / skeletal muscle tissue development / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / p38MAPK events / striated muscle cell differentiation / response to muscle stretch / positive regulation of interleukin-12 production / positive regulation of brown fat cell differentiation / osteoclast differentiation / positive regulation of erythrocyte differentiation / regulation of signal transduction by p53 class mediator / DNA damage checkpoint signaling / response to ischemia / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / positive regulation of glucose import / stem cell differentiation / cellular response to ionizing radiation / NOD1/2 Signaling Pathway / response to insulin / bone development / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / cell morphogenesis / PKR-mediated signaling / placenta development / platelet activation / cellular response to virus / spindle pole / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Interleukin-1 signaling / positive regulation of protein import into nucleus / osteoblast differentiation / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / glucose metabolic process / chemotaxis / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / MAPK cascade / cellular senescence / cellular response to tumor necrosis factor / peptidyl-serine phosphorylation / cellular response to lipopolysaccharide / protein phosphatase binding / protein tyrosine kinase activity / angiogenesis / secretory granule lumen / Oxidative Stress Induced Senescence / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / ficolin-1-rich granule lumen / transcription by RNA polymerase II / positive regulation of MAPK cascade / cell surface receptor signaling pathway
類似検索 - 分子機能
Mitogen-activated protein kinase 14 / Mitogen-activated protein (MAP) kinase p38-like / : / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site ...Mitogen-activated protein kinase 14 / Mitogen-activated protein (MAP) kinase p38-like / : / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dual specificity mitogen-activated protein kinase kinase 6 / Mitogen-activated protein kinase 14
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Barkai, T. / Garai, A. / Toeroe, I. / Remenyi, A.
引用ジャーナル: Sci. Signal / 年: 2012
タイトル: Specificity of Linear Motifs that Bind to a Common Mitogen-Activated Protein Kinase Docking Groove.
著者: Garai, A. / Zeke, A. / Gogl, G. / Toro, I. / Fordos, F. / Blankenburg, H. / Barkai, T. / Varga, J. / Alexa, A. / Emig, D. / Albrecht, M. / Remenyi, A.
履歴
登録2011年2月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月24日Group: Database references
改定 1.22018年3月7日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id ..._entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE 14
B: DUAL SPECIFICITY MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,0282
ポリマ－43,0282
非ポリマー00
水5,278293
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area980 Å2
ΔGint-7.2 kcal/mol
Surface area17010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.920, 81.920, 122.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2215-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE 14 / CYTOKINE SUPPRESSIVE ANTI-INFLAMMATORY DRUG-BINDING PROTEIN / MAP KINASE MXI2 / MAX-INTERACTING ...CYTOKINE SUPPRESSIVE ANTI-INFLAMMATORY DRUG-BINDING PROTEIN / MAP KINASE MXI2 / MAX-INTERACTING PROTEIN 2 / MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE P38 ALPHA


分子量: 41471.262 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET DERIVATIVE / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta pLySS / 参照: UniProt: Q16539, mitogen-activated protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド DUAL SPECIFICITY MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE 6 / MAPK/ERK KINASE 6 / SAPKK3


分子量: 1556.937 Da / 分子数: 1 / Fragment: N-TERMINAL DOCKING PEPTIDE OF MKK6, RESIDUES 4-17 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト)
参照: UniProt: P52564, mitogen-activated protein kinase kinase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 293 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 85 TO SER

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 %
解説: FOUR WEDGES OF DATA WERE COLLECTED FROM A SINGLE CRYSTAL WITH MICRO-CRYSTAL DIFFRACTOMETER.
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 22% PEG3350 100MM HEPES 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月25日 / 詳細: BENT MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→70.95 Å / Num. obs: 35294 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.86 % / Biso Wilson estimate: 27.36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 13.18
反射 シェル解像度: 1.95→2 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.8 / Mean I/σ(I) obs: 2.04 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3GC7

3gc7


解像度: 1.95→46.38 Å / SU ML: 0.24 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.209 1766 5 %
Rwork0.176 --
obs0.177 35282 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.77 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 22.93 Å2 / ksol: 0.39 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.5244 Å20 Å20 Å2
2--12.5244 Å20 Å2
3---14.6599 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→46.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2796 0 0 293 3089
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012885
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1453921
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.5851086
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072441
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006503
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-2.00280.29091460.27012509X-RAY DIFFRACTION100
2.0028-2.06170.26621350.24152537X-RAY DIFFRACTION100
2.0617-2.12820.29361050.2152570X-RAY DIFFRACTION100
2.1282-2.20430.21261340.19292569X-RAY DIFFRACTION100
2.2043-2.29260.22511430.18122520X-RAY DIFFRACTION100
2.2926-2.39690.22581250.18112574X-RAY DIFFRACTION100
2.3969-2.52320.2331290.18582543X-RAY DIFFRACTION100
2.5232-2.68130.25181420.17532596X-RAY DIFFRACTION100
2.6813-2.88830.20181340.17472569X-RAY DIFFRACTION100
2.8883-3.17890.2231380.17732565X-RAY DIFFRACTION100
3.1789-3.63880.22671550.17042590X-RAY DIFFRACTION100
3.6388-4.58380.15511470.14092632X-RAY DIFFRACTION100
4.5838-46.39460.18481330.17092742X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1-0.0002-0.00070.00160.0015-0.00170.00050.0482-0.0080.00240.01750.0348-0.0330.0134-0.0155-00.0432-0.0174-0.0002-0.0349-0.10620.0107-17.270721.4763-8.6328
20.001-0.0004-0.0030.0003-0.00130.0050.0401-0.0082-0.0265-0.00860.03340.004-0.01280.002500.01850.00720.04450.044-0.00690.0349-37.096431.4511-2.1798
3-0.0046-0.00540.00210.00760.0034-00.0690.0349-0.1002-0.07250.10410.00940.0064-0.01540-0.07230.07340.0182-0.06560.1209-0.0493-45.626427.9024-4.8224
40.00010.0001-0.00010.00010.00010.0001-0.0006-0.0012-0.0001-0.0007-0.00050.0005-0.00090.0007-00.08430.00390.01050.077-0.00880.0761-27.396243.48056.7631
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 6:104)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 105:203)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESSEQ 204:355)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る