[日本語] English
万見
- PDB-2y72: Crystal structure of the PKD Domain of Collagenase G from Clostri... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y72
タイトルCrystal structure of the PKD Domain of Collagenase G from Clostridium Histolyticum at 1.18 Angstrom Resolution.
要素COLLAGENASE
キーワードHYDROLASE / POLYCYSTIC KIDNEY DISEASE DOMAIN / BETA BARREL / COLLAGEN RECOGNITION DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


tripeptidase activity / microbial collagenase / collagen metabolic process / collagen binding / metalloendopeptidase activity / endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / zinc ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Collagenase ColG, catalytic helper subdomain / Collagenase G catalytic helper subdomain / Peptidase M9A/M9B, collagenase, bacterial / Peptidase M9, collagenase, N-terminal domain / Collagenase / Peptidase family M9 N-terminal / Peptidase, C-terminal, archaeal/bacterial / Bacterial pre-peptidase C-terminal domain / PKD domain / Polycystic kidney disease (PKD) domain profile. ...Collagenase ColG, catalytic helper subdomain / Collagenase G catalytic helper subdomain / Peptidase M9A/M9B, collagenase, bacterial / Peptidase M9, collagenase, N-terminal domain / Collagenase / Peptidase family M9 N-terminal / Peptidase, C-terminal, archaeal/bacterial / Bacterial pre-peptidase C-terminal domain / PKD domain / Polycystic kidney disease (PKD) domain profile. / PKD domain / PKD domain superfamily / PKD/Chitinase domain / Repeats in polycystic kidney disease 1 (PKD1) and other proteins / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種CLOSTRIDIUM HISTOLYTICUM (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.18 Å
データ登録者Eckhard, U. / Brandstetter, H.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Structure of Collagenase G Reveals a Chew-and -Digest Mechanism of Bacterial Collagenolysis
著者: Eckhard, U. / Schoenauer, E. / Nuess, D. / Brandstetter, H.
#1: ジャーナル: Biol.Chem / 年: 2011
タイトル: Polycystic Kidney Disease-Like Domains of Clostridial Collagenases and Their Role in Collagen Recruitment.
著者: Eckhard, U. / Brandstetter, H.
履歴
登録2011年1月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年10月5日Group: Atomic model / Other
改定 1.22011年10月19日Group: Database references
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: COLLAGENASE
B: COLLAGENASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,8942
ポリマ－17,8942
非ポリマー00
水6,557364
1
A: COLLAGENASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,9471
ポリマ－8,9471
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: COLLAGENASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,9471
ポリマ－8,9471
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.205, 59.300, 55.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 125.61, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 COLLAGENASE / COLLAGENASE G


分子量: 8946.764 Da / 分子数: 2
断片: POLYCYSTIC KIDNEY DISEASE (PKD) DOMAIN, RESIDUES 799-880
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) CLOSTRIDIUM HISTOLYTICUM (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9X721, microbial collagenase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 364 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.74 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7 / 詳細: 2.5M C3H2O4NA2, 10MM CACL2, PH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.98793
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2010年8月12日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.18→40.51 Å / Num. obs: 56646 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(I): 3.2 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 9.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 1.18→1.24 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 78.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2C26

2c26


解像度: 1.18→44.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.975 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.964 / SU B: 1.108 / SU ML: 0.023 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.037 / ESU R Free: 0.039 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.17997 2843 5 %RANDOM
Rwork0.14564 ---
obs0.14734 53797 96.32 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.061 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.48 Å20 Å20.7 Å2
2---0.05 Å20 Å2
3----0.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.18→44.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1249 0 0 364 1613
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0221354
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02910
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8051.9361850
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91932226
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3875193
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.52524.81554
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg9.56315226
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.339156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.2211
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021592
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02276
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1361.5882
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.6551.5378
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.34121431
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.193472
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.8424.5411
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.69532264
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.18→1.211 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.228 150 -
Rwork0.207 2884 -
obs--70.33 %
精密化 TLS

T23: -0.0008 Å2 / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.10610.09980.01070.32550.03820.09970.0025-0.0022-0.0026-0.00650.0015-0.0114-0.00810.0047-0.0040.00120.0010.00020.0120.00413.2486-5.077915.3339
20.1062-0.0012-0.01850.2674-0.06860.021-0.0076-0.0047-0.00540.00370.00760.00280.0002000.0018-0.0004-0.00060.01150.003611.0329-19.11584.3578
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A796 - 880
2X-RAY DIFFRACTION2B796 - 880

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る