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- PDB-2y4l: MANNOSYLGLYCERATE SYNTHASE IN COMPLEX WITH Manganese and GDP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y4l
タイトルMANNOSYLGLYCERATE SYNTHASE IN COMPLEX WITH Manganese and GDP
要素MANNOSYLGLYCERATE SYNTHASE
キーワードTRANSFERASE / GLYCOSYLTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


mannosylglycerate synthase / mannosylglycerate synthase activity / mannosylglycerate biosynthetic process / hexosyltransferase activity / identical protein binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / : / Mannosylglycerate synthase C-terminal domain / Mannosylglycerate synthase, GT domain / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / MALONATE ION / : / Mannosylglycerate synthase / Mannosylglycerate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種RHODOTHERMUS MARINUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Nielsen, M.M. / Suits, M.D.L. / Yang, M. / Barry, C.S. / Martinez-Fleites, C. / Tailford, L.E. / Flint, J.E. / Davis, B.G. / Davies, G.J. / Gilbert, H.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Substrate and Metal Ion Promiscuity in Mannosylglycerate Synthase.
著者: Nielsen, M.M. / Suits, M.D.L. / Yang, M. / Barry, C.S. / Martinez-Fleites, C. / Tailford, L.E. / Flint, J.E. / Dumon, C. / Davis, B.G. / Gilbert, H.J. / Davies, G.J.
履歴
登録2011年1月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2011年2月2日ID: 2XW4
改定 1.02011年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月29日Group: Database references / Version format compliance
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MANNOSYLGLYCERATE SYNTHASE
B: MANNOSYLGLYCERATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,96017
ポリマ－89,2012
非ポリマー1,75915
水1,820101
1
A: MANNOSYLGLYCERATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,3877
ポリマ－44,6011
非ポリマー7866
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: MANNOSYLGLYCERATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,57310
ポリマ－44,6011
非ポリマー9739
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)149.756, 149.756, 154.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 MANNOSYLGLYCERATE SYNTHASE / MANNOSYL-3-PHOSPHOGLYCERATE SYNTHASE


分子量: 44600.688 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-382 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: C-TERMINAL TRUNCATION OF LAST 15 RESIDUES
由来: (組換発現) RHODOTHERMUS MARINUS (バクテリア)
株: DSM 4252 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): TUNER
参照: UniProt: Q9RFR0, UniProt: D0MI02*PLUS, mannosyl-3-phosphoglycerate synthase

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非ポリマー , 5種, 116分子

#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 201 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 202 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 201 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 202 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLN 201 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLN 202 TO ALA
非ポリマーの詳細ETHYLENE GLYCOL (EDO): ETHYLENE GLYCOL WAS THE CRYSTAL CRYOPROTECTANT. MALONATE (MLI): 0.4 M NA ...ETHYLENE GLYCOL (EDO): ETHYLENE GLYCOL WAS THE CRYSTAL CRYOPROTECTANT. MALONATE (MLI): 0.4 M NA MALONATE WAS THE PRECIPITATING AGENT USED DURING CRYSTALLIZATION. GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE (GDP): GDP IS THE NUCLEOTIDE PRODUCT FOLLOWING MGS CATALYZED MANNOSYL TRANSFER. MANGANESE (MN): 0.2 M MNCL2 WAS PRESENT IN THE MOTHER LIQUOR DURING CRYSTALLIZATION.
配列の詳細C-TERMINAL TRUNCATION OF LAST 15 RESIDUES. Q201 AND Q202 WERE BOTH MUTATED TO ALANINES FOR SURFACE ...C-TERMINAL TRUNCATION OF LAST 15 RESIDUES. Q201 AND Q202 WERE BOTH MUTATED TO ALANINES FOR SURFACE ENTROPY MINIMIZATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 78.1 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5
詳細: 4% V/V ETHYLENE GLYCOL, 0.1 M BIS-TRIS PROPANE PH 5.5, 0.2 MNCL2, 0.4 M SODIUM MALONATE.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9789
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年9月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 47314 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 10.9 % / Biso Wilson estimate: 54.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 22.3
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 10.7 % / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0110精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2BO7

2bo7


解像度: 2.8→129.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 8.501 / SU ML: 0.168 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.291 / ESU R Free: 0.231 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22041 2530 5.1 %RANDOM
Rwork0.18762 ---
obs0.1893 47314 99.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 48.073 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.49 Å2-0.25 Å20 Å2
2---0.49 Å20 Å2
3---0.74 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→129.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6179 0 108 101 6388
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0216488
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.671.9498831
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2075762
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.2822.067329
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.61151006
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.6121568
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.2937
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0215044
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8371.53786
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.67626108
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.47132702
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2134.52719
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.797→2.87 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 179 -
Rwork0.3 3400 -
obs--98.3 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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