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- PDB-2y3w: N-terminal head domain and beginning of coiled coil domain of Dan... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y3w
タイトルN-terminal head domain and beginning of coiled coil domain of Danio rerio SAS-6
要素SPINDLE ASSEMBLY ABNORMAL PROTEIN 6 HOMOLOG
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / CYTOSKELETON / BASAL BODY / CENTRIOLE / CARTWHEEL / CARTWHEEL HUB
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of mitotic spindle organization / deuterosome / procentriole replication complex / positive regulation of centriole replication / nuclear division / positive regulation of spindle assembly / embryonic cleavage / centriole replication / centrosome duplication / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle ...positive regulation of mitotic spindle organization / deuterosome / procentriole replication complex / positive regulation of centriole replication / nuclear division / positive regulation of spindle assembly / embryonic cleavage / centriole replication / centrosome duplication / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / centriole / mitotic spindle organization / spermatogenesis / centrosome / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SAS-6 coiled-coil domain / Sas6/XLF/XRCC4 coiled-coil domain / Spindle assembly abnormal protein 6, N-terminal domain / Dna Repair Protein Xrcc4; Chain: A, domain 1 / Spindle assembly abnormal protein 6, N-terminal / SAS-6, N-terminal domain superfamily / Centriolar protein SAS N-terminal domain / Beta Complex / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Spindle assembly abnormal protein 6 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種DANIO RERIO (ゼブラフィッシュ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者van Breugel, M.
引用ジャーナル: Science / 年: 2011
タイトル: Structures of SAS-6 suggest its organization in centrioles.
著者: van Breugel, M. / Hirono, M. / Andreeva, A. / Yanagisawa, H.A. / Yamaguchi, S. / Nakazawa, Y. / Morgner, N. / Petrovich, M. / Ebong, I.O. / Robinson, C.V. / Johnson, C.M. / Veprintsev, D. / Zuber, B.
履歴
登録2010年12月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SPINDLE ASSEMBLY ABNORMAL PROTEIN 6 HOMOLOG
B: SPINDLE ASSEMBLY ABNORMAL PROTEIN 6 HOMOLOG
C: SPINDLE ASSEMBLY ABNORMAL PROTEIN 6 HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,9643
ポリマ－62,9643
非ポリマー00
水2,630146
1
A: SPINDLE ASSEMBLY ABNORMAL PROTEIN 6 HOMOLOG
B: SPINDLE ASSEMBLY ABNORMAL PROTEIN 6 HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9762
ポリマ－41,9762
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2210 Å2
ΔGint-18.4 kcal/mol
Surface area20190 Å2
手法PISA
2
C: SPINDLE ASSEMBLY ABNORMAL PROTEIN 6 HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,9881
ポリマ－20,9881
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.360, 79.360, 79.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.9826, -0.1455, 0.1153), (0.1272, -0.9801, -0.1525), (0.1352, -0.1352, 0.9816)
ベクター: -41.47, -13.51, 0.8596)

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要素

#1: タンパク質 SPINDLE ASSEMBLY ABNORMAL PROTEIN 6 HOMOLOG / SAS6


分子量: 20987.885 Da / 分子数: 3
断片: HEAD DOMAIN AND START OF COILED-COIL DOMAIN, RESIDUES 1-179
変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DANIO RERIO (ゼブラフィッシュ)
解説: CDNA FROM ZEBRAFISH / プラスミド: PET28 DERIVATIVE / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA / 参照: UniProt: Q7ZVT3
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 146 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PHE 131 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, PHE 131 TO ASP ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PHE 131 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, PHE 131 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, PHE 131 TO ASP
配列の詳細THE N-TERMINAL THREE AMINO ACIDS (GPH) STEM FROM THE EXPRESSION VECTOR. THE F131D MUTATION WAS ...THE N-TERMINAL THREE AMINO ACIDS (GPH) STEM FROM THE EXPRESSION VECTOR. THE F131D MUTATION WAS ENGINEERED INTO THE CONSTRUCT TO PREVENT THE HEAD-HEAD INTERACTION OF THE N-TERMINAL DOMAINS OF SAS-6. THE S102N MUTATION PROBABLY STEMS FROM STRAIN VARIATION. IT WAS FOUND IN ALL INDEPENDENT PCR REACTION MADE WITH THE CDNA. S102 IS NON- CONSERVED EVOLUTIONARY AND STRUCTURALLY IS SITUATED IN A LOOP REGION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.54 % / 解説: NONE
結晶化pH: 9.2 / 詳細: 0.1 M CHES PH 9.2, 36% PEG 600, 1MM DTT.

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.9184
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→35.49 Å / Num. obs: 38948 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.5 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 1.98→2.09 Å / 冗長度: 11.4 % / Rmerge(I) obs: 1.5 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2Y3V

2y3v


解像度: 1.98→35.492 Å / SU ML: 0.32 / σ(F): 2.05 / 位相誤差: 26.47 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: RESIDUES A-2, A36 TO A41, AND A177 TO A179, RESIDUES B-2 TO B0, B16 TO B20, B112 TO B117, B178 TO B179, RESIDUES C-2 TO C1, C15 TO C21, C34 TO C43, C63 TO C64, C73 TO C78, C112 TO C118, C129 ...詳細: RESIDUES A-2, A36 TO A41, AND A177 TO A179, RESIDUES B-2 TO B0, B16 TO B20, B112 TO B117, B178 TO B179, RESIDUES C-2 TO C1, C15 TO C21, C34 TO C43, C63 TO C64, C73 TO C78, C112 TO C118, C129 TO C136, AND C145 TO C179 ARE DISORDERED. CHAIN C SHOWED GOOD DENSITY MAINLY IN THE REGIONS CONTACTING CHAIN A AND B.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.244 1953 5 %
Rwork0.2205 --
obs0.2218 38923 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.61 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60 Å2 / ksol: 0.352 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 58.72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.8344 Å20 Å20 Å2
2--3.8344 Å20 Å2
3---4.1692 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→35.492 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3603 0 0 146 3749
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043658
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7594924
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.2461423
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049591
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002623
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9801-2.02960.35651310.31832689X-RAY DIFFRACTION100
2.0296-2.08450.27621250.2972669X-RAY DIFFRACTION100
2.0845-2.14580.30921500.26582629X-RAY DIFFRACTION100
2.1458-2.2150.28421430.24852640X-RAY DIFFRACTION100
2.215-2.29420.28711370.24392601X-RAY DIFFRACTION100
2.2942-2.3860.28781440.25012684X-RAY DIFFRACTION100
2.386-2.49460.29351380.24792609X-RAY DIFFRACTION100
2.4946-2.62610.3081280.24332659X-RAY DIFFRACTION100
2.6261-2.79060.28061590.24022631X-RAY DIFFRACTION100
2.7906-3.00590.30051340.23792646X-RAY DIFFRACTION100
3.0059-3.30820.24671410.22832646X-RAY DIFFRACTION100
3.3082-3.78650.23911310.21112623X-RAY DIFFRACTION100
3.7865-4.76870.18631360.17642665X-RAY DIFFRACTION100
4.7687-35.49750.2241560.22182579X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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