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- PDB-2xx2: Macrolactone Inhibitor bound to HSP90 N-term -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xx2
タイトルMacrolactone Inhibitor bound to HSP90 N-term
要素ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82
キーワードCHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


The NLRP3 inflammasome / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / HSF1-dependent transactivation / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1 activation / response to oxygen levels / protein targeting to mitochondrion ...The NLRP3 inflammasome / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / HSF1-dependent transactivation / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1 activation / response to oxygen levels / protein targeting to mitochondrion / box C/D snoRNP assembly / regulation of telomere maintenance / response to osmotic stress / 'de novo' protein folding / protein maturation / proteasome assembly / Neutrophil degranulation / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein folding / cellular response to heat / protein refolding / protein stabilization / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-13C / ATP-dependent molecular chaperone HSP82
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Moody, C.J. / Prodromou, C. / Pearl, L.H. / Roe, S.M.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2011
タイトル: Targeting the Hsp90 Molecular Chaperone with Novel Macrolactams. Synthesis, Structural, Binding, and Cellular Studies.
著者: Day, J.E. / Sharp, S.Y. / Rowlands, M.G. / Aherne, W. / Hayes, A. / Raynaud, F.I. / Lewis, W. / Roe, S.M. / Prodromou, C. / Pearl, L.H. / Workman, P. / Moody, C.J.
履歴
登録2010年11月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月28日Group: Other
改定 2.02023年12月20日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82
B: ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82
C: ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82
D: ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,55412
ポリマ－96,8344
非ポリマー1,7208
水12,899716
1
A: ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82
D: ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3697
ポリマ－48,4172
非ポリマー9525
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2620 Å2
ΔGint-8.5 kcal/mol
Surface area18680 Å2
手法PISA
2
B: ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82
C: ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,1855
ポリマ－48,4172
非ポリマー7683
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2650 Å2
ΔGint-6.9 kcal/mol
Surface area18740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.500, 104.500, 109.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質
ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82 / 82 KDA HEAT SHOCK PROTEIN / HEAT SHOCK PROTEIN HSP90 HEAT-INDUCIBLE ISOFORM / HSP90


分子量: 24208.582 Da / 分子数: 4 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 1-214 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P02829
#2: 化合物
ChemComp-13C / (5E)-13-CHLORO-14,16-DIHYDROXY-3,4,7,8,9,10-HEXAHYDRO-2-BENZAZACYCLOTETRADECINE-1,11(2H,12H)-DIONE


分子量: 337.798 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H20ClNO4
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 716 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.8 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9763
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年8月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→48.52 Å / Num. obs: 100128 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.97 % / Biso Wilson estimate: 25.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 6.01
反射 シェル解像度: 1.85→1.95 Å / 冗長度: 3.96 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AH6

1ah6


解像度: 1.85→46.734 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 0 / 位相誤差: 24.09 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2294 4998 5 %
Rwork0.2057 --
obs0.2069 100004 99.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.446 Å2 / ksol: 0.382 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.3616 Å20 Å20 Å2
2---4.3616 Å20 Å2
3---8.7232 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→46.734 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6762 0 116 716 7594
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076974
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0579400
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.4342628
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0691076
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041202
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.85-1.91610.31244860.26439550X-RAY DIFFRACTION100
1.9161-1.99280.26894750.23329479X-RAY DIFFRACTION100
1.9928-2.08350.25154750.21399521X-RAY DIFFRACTION100
2.0835-2.19340.25695050.21149465X-RAY DIFFRACTION100
2.1934-2.33080.2435630.20329468X-RAY DIFFRACTION100
2.3308-2.51080.23984770.20449479X-RAY DIFFRACTION100
2.5108-2.76340.23484820.20729528X-RAY DIFFRACTION100
2.7634-3.16320.23985060.20289524X-RAY DIFFRACTION100
3.1632-3.9850.19675230.18969528X-RAY DIFFRACTION100
3.985-46.74870.21735060.20589464X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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