ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, MET 114 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, MET 114 TO ARG
配列の詳細
N-TERMINAL CLEAVABLE TAG LEAVES GSH AT N-TERMINUS. M102R MUTANT. PROTEIN CLONED FROM SECOND ...N-TERMINAL CLEAVABLE TAG LEAVES GSH AT N-TERMINUS. M102R MUTANT. PROTEIN CLONED FROM SECOND METHIONINE COMPARED WITH UNIPROT SEQUENCE.
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実験情報
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実験
実験
手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1
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試料調製
結晶
マシュー密度: 3.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 % / 解説: NONE
結晶化
温度: 293 K / pH: 4.5 詳細: 100 MM CITRATE/PHOSPHATE PH 4.5, 1 M AMMONIUM SULFATE AT 20 DEGREES C
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
波長: 0.9806 Å / 相対比: 1
反射
解像度: 2.2→40 Å / Num. obs: 35308 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.8 % / Biso Wilson estimate: 35.95 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 27
反射 シェル
解像度: 2.2→2.27 Å / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 6 / % possible all: 99.5
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解析
ソフトウェア
名称
バージョン
分類
PHENIX
(PHENIX.REFINE)
精密化
HKL-3000
データ削減
HKL-3000
データスケーリング
PHENIX
位相決定
精密化
構造決定の手法: 単波長異常分散 開始モデル: NONE 解像度: 2.2→40.748 Å / SU ML: 0.28 / σ(F): 0 / 位相誤差: 22.33 / 立体化学のターゲット値: ML 詳細: PROTEIN WAS TREATED WITH TRYPSIN PRIOR TO CRYSTALLIZATION. CLIPPING MOST LIKELY AT ARG108.
Rfactor
反射数
%反射
Rfree
0.2222
1768
5 %
Rwork
0.1931
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obs
0.1946
35308
95.99 %
溶媒の処理
減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.017 Å2 / ksol: 0.377 e/Å3