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- PDB-2xtj: The crystal structure of PCSK9 in complex with 1D05 Fab -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xtj
タイトルThe crystal structure of PCSK9 in complex with 1D05 Fab
要素
  • (FAB FROM A HUMAN MONOCLONAL ANTIBODY, ...) x 4
  • (PROPROTEIN CONVERTASE ...) x 2
キーワードHYDROLASE/ANTIBODY / HYDROLASE-ANTIBODY COMPLEX / SERINE PROTEASE / LDL-C / LDLR / EGF-A / HYPERCHOLESTEROLEMIA
機能・相同性
機能・相同性情報


low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / negative regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / extrinsic component of external side of plasma membrane / negative regulation of sodium ion import across plasma membrane / PCSK9-LDLR complex / PCSK9-AnxA2 complex / negative regulation of receptor recycling / apolipoprotein receptor binding / very-low-density lipoprotein particle binding / low-density lipoprotein particle binding ...low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / negative regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / extrinsic component of external side of plasma membrane / negative regulation of sodium ion import across plasma membrane / PCSK9-LDLR complex / PCSK9-AnxA2 complex / negative regulation of receptor recycling / apolipoprotein receptor binding / very-low-density lipoprotein particle binding / low-density lipoprotein particle binding / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / LDL clearance / lipoprotein metabolic process / very-low-density lipoprotein particle receptor binding / negative regulation of receptor internalization / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / endolysosome membrane / sodium channel inhibitor activity / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / signaling receptor inhibitor activity / lysosomal transport / triglyceride metabolic process / low-density lipoprotein particle receptor binding / protein autoprocessing / regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of receptor internalization / apolipoprotein binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / cholesterol metabolic process / VLDLR internalisation and degradation / phospholipid metabolic process / neurogenesis / cholesterol homeostasis / cellular response to starvation / Post-translational protein phosphorylation / kidney development / liver development / cellular response to insulin stimulus / neuron differentiation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / late endosome / positive regulation of neuron apoptotic process / early endosome / lysosome / endoplasmic reticulum lumen / lysosomal membrane / serine-type endopeptidase activity / apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / extracellular space / RNA binding / extracellular region / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 3 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 2 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 1 / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proteinase K-like catalytic domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Peptidase inhibitor I9 ...Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 3 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 2 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 1 / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proteinase K-like catalytic domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Peptidase inhibitor I9 / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 superfamily / : / Peptidase S8, subtilisin-related / Serine proteases, subtilase domain profile. / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Peptidase S8/S53 domain / Peptidase S8/S53 domain / Subtilase family / Alpha-Beta Plaits / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Di Marco, S. / Volpari, C. / Carfi, A.
引用ジャーナル: J.Lipid Res. / 年: 2011
タイトル: A Pcsk9-Binding Antibody that Structurally Mimics the Egf(A) Domain of Ldl-Receptor Reduces Ldl Cholesterol in Vivo.
著者: Ni, Y.G. / Di Marco, S. / Condra, J.H. / Peterson, L.B. / Wang, W. / Wang, F. / Pandit, S. / Hammond, H.A. / Rosa, R. / Cummings, R.T. / Wood, D.D. / Liu, X. / Bottomley, M.J. / Shen, X. / ...著者: Ni, Y.G. / Di Marco, S. / Condra, J.H. / Peterson, L.B. / Wang, W. / Wang, F. / Pandit, S. / Hammond, H.A. / Rosa, R. / Cummings, R.T. / Wood, D.D. / Liu, X. / Bottomley, M.J. / Shen, X. / Cubbon, R.M. / Wang, S.P. / Johns, D.G. / Volpari, C. / Hamuro, L. / Chin, J. / Huang, L. / Zhao, J.Z. / Vitelli, S. / Haytko, P. / Wisniewski, D. / Mitnaul, L.J. / Sparrow, C.P. / Hubbard, B. / Carfi, A. / Sitlani, A.
履歴
登録2010年10月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROPROTEIN CONVERTASE SUBTILISIN/KEXIN TYPE 9
B: FAB FROM A HUMAN MONOCLONAL ANTIBODY, 1D05
C: FAB FROM A HUMAN MONOCLONAL ANTIBODY, 1D05
D: FAB FROM A HUMAN MONOCLONAL ANTIBODY, 1D05
E: FAB FROM A HUMAN MONOCLONAL ANTIBODY, 1D05
P: PROPROTEIN CONVERTASE SUBTILISIN-KEXIN TYPE 9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,4337
ポリマ－96,3936
非ポリマー401
水3,585199
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10210 Å2
ΔGint-60.9 kcal/mol
Surface area40980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.589, 67.834, 250.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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PROPROTEIN CONVERTASE ... , 2種, 2分子 AP

#1: タンパク質 PROPROTEIN CONVERTASE SUBTILISIN/KEXIN TYPE 9 / PCSK9 / NEURAL APOPTOSIS-REGULATED CONVERTASE 1 / NARC-1 / PROPROTEIN CONVERTASE 9 / PC9 / ...PCSK9 / NEURAL APOPTOSIS-REGULATED CONVERTASE 1 / NARC-1 / PROPROTEIN CONVERTASE 9 / PC9 / SUBTILISIN/KEXIN-LIKE PROTEASE PC9


分子量: 33083.238 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 153-451 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETM-10 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q8NBP7, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#6: タンパク質 PROPROTEIN CONVERTASE SUBTILISIN-KEXIN TYPE 9 / PCSK9 / NEURAL APOPTOSIS-REGULATED CONVERTASE 1 / NARC-1 / PROPROTEIN CONVERTASE 9 / PC9 / ...PCSK9 / NEURAL APOPTOSIS-REGULATED CONVERTASE 1 / NARC-1 / PROPROTEIN CONVERTASE 9 / PC9 / SUBTILISIN/KEXIN-LIKE PROTEASE PC9


分子量: 12679.604 Da / 分子数: 1 / 断片: PRODOMAIN, RESIDUES 53-152 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETM-10 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q8NBP7, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ

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FAB FROM A HUMAN MONOCLONAL ANTIBODY, ... , 2種, 2分子 CE

#3: タンパク質 FAB FROM A HUMAN MONOCLONAL ANTIBODY, 1D05


分子量: 11588.751 Da / 分子数: 1 / 断片: LIGHT CHAIN CONSTANT DOMAIN, RESIDUES 108-213 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: HUMAN COMBINATORIAL ANTIBODY PHAGE DISPLAY LIBRARY / プラスミド: PMORPHX9 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
#5: タンパク質 FAB FROM A HUMAN MONOCLONAL ANTIBODY, 1D05


分子量: 13113.582 Da / 分子数: 1 / 断片: HEAVY CHAIN CONSTANT DOMAIN, RESIDUES 132-233 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: HUMAN COMBINATORIAL ANTIBODY PHAGE DISPLAY LIBRARY / プラスミド: PMORPHX9 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)

-
抗体 , 2種, 2分子 BD

#2: 抗体 FAB FROM A HUMAN MONOCLONAL ANTIBODY, 1D05


分子量: 11568.840 Da / 分子数: 1 / 断片: LIGHT CHAIN VARIABLE DOMAIN, RESIDUES 1-107 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: HUMAN COMBINATORIAL ANTIBODY PHAGE DISPLAY LIBRARY / プラスミド: PMORPHX9 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
#4: 抗体 FAB FROM A HUMAN MONOCLONAL ANTIBODY, 1D05


分子量: 14359.157 Da / 分子数: 1 / 断片: HEAVY CHAIN VARIABLE DOMAIN, RESIDUES 1-131 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: HUMAN COMBINATORIAL ANTIBODY PHAGE DISPLAY LIBRARY / プラスミド: PMORPHX9 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)

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非ポリマー , 2種, 200分子

#7: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 199 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細LEUCINE PRESENT AT A417 IN ORIGINAL CONSTRUCT. POSSIBLE NATURAL VARIANT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.34 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法
詳細: CRYSTALLIZATION EXPERIMENTS WERE PERFORMED AT ROOM TEMPERATURE BY THE HANGING-DROP AND SITTING-DROP METHODS. THIN PLATE-LIKE CRYSTALS WERE OBTAINED IN 100 MM NA CITRATE PH 6.5, 13% PEG 6000. ...詳細: CRYSTALLIZATION EXPERIMENTS WERE PERFORMED AT ROOM TEMPERATURE BY THE HANGING-DROP AND SITTING-DROP METHODS. THIN PLATE-LIKE CRYSTALS WERE OBTAINED IN 100 MM NA CITRATE PH 6.5, 13% PEG 6000. FOR DATA COLLECTION CRYSTALS WERE TRANSFERRED TO A STABILIZING SOLUTION (20 MM TRIS PH 8.0, 50 MM NACITRATE PH 6.5, 100 MM NACL, 5% GLYCEROL, 1 MM TCEP, 1 MICROM CACL2, 25% PEG6000), THEN TRANSFERRED FOR 2 MIN TO A CRYOPROTECTANT SOLUTION (20 MM TRIS PH 8.0, 50 MM NACITRATE PH 6.5, 100 MM NACL, 20% GLYCEROL, 1 MM TCEP, 1 MICROM CACL2, 35% PEG6000) AND FINALLY PLACED DIRECTLY INTO LIQUID NITROGEN.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→40 Å / Num. obs: 32238 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2W2M

2w2m


解像度: 2.7→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.877 / SU B: 11.58 / SU ML: 0.236 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.547 / ESU R Free: 0.319 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE FINAL MODEL CONTAINS RESIDUES 61-152 FROM THE PCSK9 PRODOMAIN (CHAIN P) AND RESIDUES 155-157 AND 178-422 FROM THE PCSK9 CATALYTIC DOMAIN ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE FINAL MODEL CONTAINS RESIDUES 61-152 FROM THE PCSK9 PRODOMAIN (CHAIN P) AND RESIDUES 155-157 AND 178-422 FROM THE PCSK9 CATALYTIC DOMAIN (CHAIN A) THE FINAL MODEL CONTAINS RESIDUES 1-212 FROM THE FAB LIGHT CHAIN (CHAINS B AND C)AND RESIDUES 1-236 FROM THE FAB HEAVY CHAIN (CHAINS D AND E). THERE WAS NO ELECTRON DENSITY PRESENT FOR PCSK9 RESIDUES 53-60, 153-154, 158-177 AND 423-451, NOR FOR 1D05 FAB RESIDUES 237-255 OF THE CONSTANT DOMAIN OF THE HEAVY CHAIN (CHAIN E) AND RESIDUE 213 OF THE CONSTANT DOMAIN OF THE LIGHT CHAIN (CHAIN C). THESE RESIDUES WERE THEREFORE EXCLUDED FROM THE REFINEMENT. ALL OVER THE STRUCTURE, WHEN POOR DENSITY FOR SIDE CHAINS WAS PRESENT, THE CORRESPONDING RESIDUE WAS MODELED AS ALA. ALL OVER THE STRUCTURE, WHEN POOR DENSITY FOR SIDE CHAINS WAS PRESENT, THE CORRESPONDING RESIDUE WAS MODELED AS ALA.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25944 1629 5.1 %RANDOM
Rwork0.19992 ---
obs0.20293 30522 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.7 Å20 Å20 Å2
2---1.15 Å20 Å2
3---0.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5875 0 1 199 6075
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0226019
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4131.9578178
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.4145780
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.9324.059239
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.36515971
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.3781533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2939
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024516
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2220.22633
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.24006
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1340.2286
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1330.22
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2070.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.070.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5811.53969
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.05126253
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.32332300
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3534.51924
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.394 136 -
Rwork0.32 2194 -
obs--99.79 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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