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万見
- PDB-2xs0: Linear binding motifs for JNK and for calcineurin antagonisticall... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xs0
タイトルLinear binding motifs for JNK and for calcineurin antagonistically control the nuclear shuttling of NFAT4
要素
  • MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE 8
  • NUCLEAR FACTOR OF ACTIVATED T-CELLS, CYTOPLASMIC 3
キーワードTRANSCRIPTION / TRANSFERASE / MAPK SIGNALING PATHWAYS / LINEAR BINDING MOTIFS
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of artery morphogenesis / JUN phosphorylation / positive regulation of cell killing / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation / basal dendrite / Activation of BMF and translocation to mitochondria / Interleukin-38 signaling / positive regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / DN4 thymocyte differentiation / JUN kinase activity ...positive regulation of artery morphogenesis / JUN phosphorylation / positive regulation of cell killing / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation / basal dendrite / Activation of BMF and translocation to mitochondria / Interleukin-38 signaling / positive regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / DN4 thymocyte differentiation / JUN kinase activity / Activation of BIM and translocation to mitochondria / calcineurin-NFAT signaling cascade / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / positive thymic T cell selection / positive regulation of cyclase activity / histone deacetylase regulator activity / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / NRAGE signals death through JNK / Activation of the AP-1 family of transcription factors / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / Fc-epsilon receptor signaling pathway / positive regulation of protein metabolic process / energy homeostasis / Calcineurin activates NFAT / peptidyl-threonine phosphorylation / mitogen-activated protein kinase / regulation of macroautophagy / response to mechanical stimulus / negative regulation of protein binding / response to UV / stress-activated MAPK cascade / NRIF signals cell death from the nucleus / JNK cascade / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / FCERI mediated Ca+2 mobilization / negative regulation of miRNA transcription / cellular response to amino acid starvation / protein serine/threonine kinase binding / cellular response to reactive oxygen species / FCERI mediated MAPK activation / cellular response to mechanical stimulus / regulation of circadian rhythm / peptidyl-serine phosphorylation / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / histone deacetylase binding / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / sequence-specific double-stranded DNA binding / cellular senescence / rhythmic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / MAPK cascade / regulation of protein localization / cellular response to lipopolysaccharide / cellular response to oxidative stress / response to oxidative stress / Oxidative Stress Induced Senescence / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / protein phosphatase binding / transcription regulator complex / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein phosphorylation / positive regulation of apoptotic process / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / inflammatory response / axon / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / synapse / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / chromatin / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nuclear factor of activated T cells (NFAT) / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, JNK / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain ...Nuclear factor of activated T cells (NFAT) / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, JNK / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain / p53-like transcription factor, DNA-binding / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / : / Immunoglobulin E-set / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Mitogen-activated protein kinase 8 / Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 3
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Barkai, T. / Toeoroe, I. / Garai, A. / Remenyi, A.
引用ジャーナル: Sci. Signal / 年: 2012
タイトル: Specificity of Linear Motifs that Bind to a Common Mitogen-Activated Protein Kinase Docking Groove.
著者: Garai, A. / Zeke, A. / Gogl, G. / Toro, I. / Fordos, F. / Blankenburg, H. / Barkai, T. / Varga, J. / Alexa, A. / Emig, D. / Albrecht, M. / Remenyi, A.
履歴
登録2010年9月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月24日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE 8
B: NUCLEAR FACTOR OF ACTIVATED T-CELLS, CYTOPLASMIC 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,4533
ポリマ－45,9472
非ポリマー5061
水32418
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2260 Å2
ΔGint-8.9 kcal/mol
Surface area16420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.530, 106.550, 130.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE 8 / MAP KINASE 8 / MAPK 8 / STRESS-ACTIVATED PROTEIN KINASE JNK1 / JNK1 / C-JUN N-TERMINAL KINASE 1 / ...MAP KINASE 8 / MAPK 8 / STRESS-ACTIVATED PROTEIN KINASE JNK1 / JNK1 / C-JUN N-TERMINAL KINASE 1 / JNK-46 / STRESS-ACTIVATED PROTEIN KINASE 1


分子量: 44206.059 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA PLYSS / 参照: UniProt: P45983, mitogen-activated protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド NUCLEAR FACTOR OF ACTIVATED T-CELLS, CYTOPLASMIC 3 / NF-ATC3 / T-CELL TRANSCRIPTION FACTOR NFAT4 / NFATX


分子量: 1740.977 Da / 分子数: 1 / Fragment: FRAGMENT OF NFAT4, RESIDUES 141-154 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q12968
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, THR 183 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, TYR 185 TO PHE
配列の詳細THE SEQUENCE OF CHAIN A CORRESPONDS TO ISOFORM 3 OF THE UNIPROT ACCESSION ID P45983

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.5 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5 / 詳細: 24-26% PEG1000, 100MM TRIS PH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月18日 / 詳細: BENT MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→49.9 Å / Num. obs: 13792 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 67.47 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.87 / Mean I/σ(I) obs: 2.06 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2XRW

2xrw


解像度: 2.6→30.883 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.67 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: RESIDUES -1,0,1-5, 174-187, 366-384 IN CHAIN A AND 141-142 IN CHAIN B ARE DISORDERED.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2457 1379 10 %
Rwork0.1879 --
obs0.1938 13785 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 1.1 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40 Å2 / ksol: 0.327 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 56.59 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-32.5003 Å20 Å20 Å2
2--17.022 Å20 Å2
3---13.6641 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→30.883 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2903 0 31 18 2952
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043000
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8114063
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.6921175
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057444
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003517
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.69290.37051400.32071227X-RAY DIFFRACTION100
2.6929-2.80060.33551300.2841217X-RAY DIFFRACTION100
2.8006-2.9280.30791360.26281216X-RAY DIFFRACTION100
2.928-3.08230.37261330.23751246X-RAY DIFFRACTION100
3.0823-3.27520.26311410.22211215X-RAY DIFFRACTION100
3.2752-3.52770.28611350.21221231X-RAY DIFFRACTION100
3.5277-3.88210.23111370.18371242X-RAY DIFFRACTION100
3.8821-4.44240.22131450.15791239X-RAY DIFFRACTION100
4.4424-5.59160.21111380.16011258X-RAY DIFFRACTION100
5.5916-30.88490.21641440.16651315X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.1651-4.37511.84236.9771-2.60751.0764-0.02920.3803-0.1910.0236-0.26470.2835-0.3012-0.59340.28670.37160.2171-0.04610.5139-0.2280.5467-52.280119.1703-2.7399
20.19550.1007-0.04680.1587-0.10360.0797-0.07120.0727-0.0515-0.04260.06940.01590.07550.05940.01750.25430.0774-0.0627-0.0029-0.03960.2566-37.144214.4014-3.9582
30.07960.0017-0.01750.0014-0.00230.0955-0.1166-0.05820.04630.0455-0.0862-0.01710.10350.0378-0.04240.1961-0.07330.1510.00840.05520.3439-38.011811.82825.8017
40.0377-0.0228-0.04940.02470.03110.0653-0.02470.0549-0.02720.0133-0.01750.0060.0093-0.0491-0.01870.11810.08430.24410.0158-0.09990.0849-35.861116.400814.7493
50.00680.0042-0.04550.1746-0.03830.3374-0.0409-0.0112-0.0632-0.0766-0.11610.06910.06310.069-0.10950.1473-0.0250.07850.1108-0.04480.1663-32.270912.68134.6885
60.0058-0.0010.01750.12010.01090.0712-0.06820.0076-0.05170.1261-0.04150.03840.11110.106-0.07990.04460.11140.31020.0818-0.0525-0.1224-21.254414.424517.2037
70.97230.3917-0.26062.40410.45050.20760.1550.0746-0.4553-0.4046-0.05010.52940.49630.2053-0.13360.61430.21690.05830.3130.11310.3935-18.7042-1.097212.6987
80.0087-0.0271-0.01450.3234-0.05290.0453-0.0022-0.0337-0.0183-0.005-0.00170.00460.04650.00290.01360.28260.24080.09640.25720.23910.1993-18.35221.778622.9926
90.33690.5862-0.12931.1339-0.51990.7741-0.2762-0.1277-0.3301-0.3895-0.279-0.08260.53060.06020.40870.79330.2120.31590.39820.14940.5296-10.3308-4.966118.5341
102.98530.10330.07870.5161-1.6265.1822-0.330.0001-0.6262-0.3620.02391.02360.99870.12580.25171.15790.1176-0.06660.56510.31981.0983-16.1294-14.939229.2648
110.144-0.02570.00750.12660.06730.0436-0.1066-0.3116-0.11170.13860.0354-0.03640.11060.1154-0.01230.26030.32670.07550.54820.00950.1545-8.784512.175724.3219
120.24670.08310.10130.0541-0.00310.1318-0.0685-0.00160.06590.025-0.0766-0.01070.0881-0.0080.05510.2284-0.1020.14990.2187-0.08150.4008-47.09977.041716.54
130.41740.247-0.45070.7377-1.12392.13330.0080.06230.1421-0.11460.17690.05520.11-0.1228-0.12050.2044-0.05740.00920.21460.01120.1661-13.854327.196410.7789
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 5:9)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 10:39)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 40:71)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 72:93)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 94:123)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN A AND RESID 124:173)
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN A AND RESID 188:191)
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN A AND RESID 192:217)
9X-RAY DIFFRACTION9(CHAIN A AND RESID 218:247)
10X-RAY DIFFRACTION10(CHAIN A AND RESID 248:263)
11X-RAY DIFFRACTION11(CHAIN A AND RESID 264:337)
12X-RAY DIFFRACTION12(CHAIN A AND RESID 338:365)
13X-RAY DIFFRACTION13(CHAIN B)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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