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万見
- PDB-2xrc: Human complement factor I -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xrc
タイトルHuman complement factor I
要素HUMAN COMPLEMENT FACTOR I
キーワードIMMUNE SYSTEM / HYDROLASE / CONGLUTINOGEN ACTIVATING FACTOR / SERINE PROTEASE / COMPLEMENT SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


complement factor I / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / serine-type endopeptidase activity / innate immune response / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / : / Complement factor I, FIMAC N-terminal domain / Complement factor I, KAZAL domain / Mac-2 Binding Protein / SRCR-like domain / Scavenger receptor cysteine-rich domain / Factor I / membrane attack complex / factor I membrane attack complex / SRCR domain ...: / : / Complement factor I, FIMAC N-terminal domain / Complement factor I, KAZAL domain / Mac-2 Binding Protein / SRCR-like domain / Scavenger receptor cysteine-rich domain / Factor I / membrane attack complex / factor I membrane attack complex / SRCR domain / SRCR domain profile. / SRCR-like domain / SRCR-like domain superfamily / Scavenger receptor Cys-rich / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #30 / Kazal domain superfamily / Kazal domain / Kazal domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Roll / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement factor I
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.69 Å
データ登録者Roversi, P. / Johnson, S. / Lea, S.M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Structural Basis for Complement Factor I Control and its Disease-Associated Sequence Polymorphisms.
著者: Roversi, P. / Johnson, S. / Caesar, J.J. / Mclean, F. / Leath, K.J. / Tsiftsoglou, S.A. / Morgan, B.P. / Harris, C.L. / Sim, R.B. / Lea, S.M.
履歴
登録2010年9月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月17日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_PDB_caveat ...chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_sheet
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_sheet.number_strands
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AI" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AI" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BG" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BH" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CI" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "DI" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "DJ" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN -2-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A -1-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HUMAN COMPLEMENT FACTOR I
B: HUMAN COMPLEMENT FACTOR I
C: HUMAN COMPLEMENT FACTOR I
D: HUMAN COMPLEMENT FACTOR I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)259,33734
ポリマ－254,1494
非ポリマー5,18730
水00
1
A: HUMAN COMPLEMENT FACTOR I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,9459
ポリマ－63,5371
非ポリマー1,4078
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: HUMAN COMPLEMENT FACTOR I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,9459
ポリマ－63,5371
非ポリマー1,4078
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: HUMAN COMPLEMENT FACTOR I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,7248
ポリマ－63,5371
非ポリマー1,1867
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: HUMAN COMPLEMENT FACTOR I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,7248
ポリマ－63,5371
非ポリマー1,1867
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.317, 234.721, 40.300
Angle α, β, γ (deg.)89.98, 90.18, 90.03
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.999323, 0.011615, -0.034902), (-0.011806, -0.999916, 0.00526), (-0.034838, 0.005669, 0.999377)104.7023, 211.2446, 6.7382
2given(0.999688, -0.009196, 0.023227), (-0.009214, -0.999957, 0.000657), (0.02322, -0.000871, -0.99973)-34.1096, 93.7187, -6.7457
3given(-0.999998, 0.000797, 0.002081), (0.000797, 1, -0.000346), (-0.002081, -0.000344, -0.999998)70.5601, -117.3152, 0.1191

-
要素

#1: タンパク質
HUMAN COMPLEMENT FACTOR I / C3B/C4B INACTIVATOR / COMPLEMENT FACTOR I HEAVY CHAIN / COMPLEMENT FACTOR I LIGHT CHAIN / KAF


分子量: 63537.355 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: SERUM / 参照: UniProt: P05156, complement factor I
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 糖...
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
非ポリマーの詳細N-ACETYLGLUCOSAMINE (NAG): N-LINKED GLYCOSYLATION
配列の詳細THE PROTEIN IN THIS ENTRY IS THE MATURE FORM OF FACTOR I. THEREFORE THE SIGNAL PEPTIDE (FIRST 18 ...THE PROTEIN IN THIS ENTRY IS THE MATURE FORM OF FACTOR I. THEREFORE THE SIGNAL PEPTIDE (FIRST 18 RESIDUES) OF THE UNIPROT ENTRY IS MISSING FROM THE SAMPLE, AND SO IS THE SEQUENCE RRKR AT RESIDUE NUMBERS 336-339.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 % / 解説: THE CRYSTAL AND DATA WERE TETARTOHEDRALLY TWINNED.
結晶化pH: 4
詳細: 20.0-23.5% PEG 1500, 0.1M SODIUM SUCCINATE PH 4.0, 1MM CACL2

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月30日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.334
11-H, K, -L20.359
11-h,-k,l30.187
11h,-k,-l40.119
反射解像度: 2.65→79 Å / Num. obs: 68978 / % possible obs: 90.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 53.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 2.65→2.79 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 90.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0079精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1EKB, 1BY2, 1J8E AND 3B4V

1ekb

1by2

1j8e

3b4v


解像度: 2.69→79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.911 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.876 / SU B: 16.144 / SU ML: 0.318 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.302 / ESU R Free: 0.07 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. HYDROGENS HAVE BEEN USED BUT NOT DEPOSITED. TETARTOHEDRAL TWINNING
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23821 3252 5 %RANDOM
Rwork0.19959 ---
obs0.20151 61930 90 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.172 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-40.54 Å2-11.14 Å25.73 Å2
2---24.97 Å2-8.07 Å2
3----15.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.69→79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14581 0 316 0 14897
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.02215290
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.0210328
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.91.96120687
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.765325170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.51851827
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.75624.474675
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.637152552
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.8481570
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0540.22248
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0216707
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023039
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.691→2.761 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 236 -
Rwork0.232 3877 -
obs--78.18 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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