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万見
- PDB-2xer: Human PatL1 C-terminal domain (loop variant with sulfates) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xer
タイトルHuman PatL1 C-terminal domain (loop variant with sulfates)
要素PAT1 HOMOLOG 1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / MRNA DECAPPING / P-BODIES
機能・相同性
機能・相同性情報


poly(G) binding / mRNA decay by 5' to 3' exoribonuclease / deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / P-body assembly / poly(U) RNA binding / P-body / PML body / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / nuclear speck / RNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
mRNA decay factor PAT1 domain / Pat1-like / Topoisomerase II-associated protein PAT1
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein PAT1 homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Tritschler, F. / Weichenrieder, O.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2010
タイトル: The C-Terminal Alpha-Alpha Superhelix of Pat is Required for Mrna Decapping in Metazoa.
著者: Braun, J.E. / Tritschler, F. / Haas, G. / Igreja, C. / Truffault, V. / Weichenrieder, O. / Izaurralde, E.
履歴
登録2010年5月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月12日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PAT1 HOMOLOG 1
B: PAT1 HOMOLOG 1
C: PAT1 HOMOLOG 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,6817
ポリマ－85,2973
非ポリマー3844
水79344
1
A: PAT1 HOMOLOG 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,4321
ポリマ－28,4321
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: PAT1 HOMOLOG 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5282
ポリマ－28,4321
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: PAT1 HOMOLOG 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7204
ポリマ－28,4321
非ポリマー2883
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.000, 100.100, 141.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 PAT1 HOMOLOG 1 / PAT1-LIKE PROTEIN 1 / PATL1


分子量: 28432.215 Da / 分子数: 3 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 517-767 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HELA / プラスミド: MODIFIED PRSFDUET-1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / 参照: UniProt: Q86TB9
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 664 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLN 664 TO GLY ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 664 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLN 664 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, GLN 664 TO GLY
配列の詳細THE FIRST 5 AMINO ACIDS GPQDP RESULT FROM THE 5' CLONING SITE. RESIDUES 664-673 (QSAATPALSN) HAVE ...THE FIRST 5 AMINO ACIDS GPQDP RESULT FROM THE 5' CLONING SITE. RESIDUES 664-673 (QSAATPALSN) HAVE BEEN REPLACED BY G664 AND S665

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.6 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5
詳細: 0.1 M TRIS, PH 8.5, 1.15 M AMMONIUM SULFATE, 0.15 M LITHIUM SULFATE, 8% GLYCEROL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2009年9月20日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→47.2 Å / Num. obs: 18701 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 42.86 Å2 / Rsym value: 0.12 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 2.95→3.03 Å / 冗長度: 3.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Rsym value: 0.59 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2XES

2xes


解像度: 2.95→47.189 Å / SU ML: 0.42 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 28.8 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: RESIDUES 512-516 AND 573-577 AND 704-708 AND 767 OF CHAIN A ARE DISORDERED. RESIDUES 512- -516 AND 573-577 AND 701-710 AND 767 OF CHAIN B ARE DISORDERED. RESIDUES 512-514 AND 574-577 AND 701- ...詳細: RESIDUES 512-516 AND 573-577 AND 704-708 AND 767 OF CHAIN A ARE DISORDERED. RESIDUES 512- -516 AND 573-577 AND 701-710 AND 767 OF CHAIN B ARE DISORDERED. RESIDUES 512-514 AND 574-577 AND 701-709 AND 765-767 OF CHAIN C ARE DISORDERED.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2888 950 5.1 %
Rwork0.2471 --
obs0.2492 18674 98.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 19.225 Å2 / ksol: 0.311 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 50.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.0384 Å20 Å20 Å2
2--4.6914 Å20 Å2
3----3.6529 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→47.189 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5523 0 20 44 5587
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075622
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7677587
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7232184
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052904
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005946
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9501-3.10560.34911440.31912448X-RAY DIFFRACTION99
3.1056-3.30010.39351230.29962507X-RAY DIFFRACTION99
3.3001-3.55480.32111440.2862520X-RAY DIFFRACTION99
3.5548-3.91240.28651440.24672506X-RAY DIFFRACTION99
3.9124-4.47820.25111230.21292532X-RAY DIFFRACTION99
4.4782-5.64050.26211280.21872578X-RAY DIFFRACTION99
5.6405-47.1950.23671440.21742633X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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