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万見
- PDB-2xd5: Structural insights into the catalytic mechanism and the role of ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xd5
タイトルStructural insights into the catalytic mechanism and the role of Streptococcus pneumoniae PBP1b
要素PENICILLIN-BINDING PROTEIN 1B
キーワードTRANSFERASE / CELL WALL / PEPTIDOGLYCAN SYNTHESIS / MULTIFUNCTIONAL ENZYME / PSEUDO-SUBSTRATE
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan glycosyltransferase / peptidoglycan glycosyltransferase activity / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / acyltransferase activity / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / outer membrane-bounded periplasmic space ...peptidoglycan glycosyltransferase / peptidoglycan glycosyltransferase activity / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / acyltransferase activity / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / outer membrane-bounded periplasmic space / proteolysis / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #12800 / Penicillin-binding protein 2a (Domain 2) - #40 / Glycosyl transferase, family 51 / Penicillin binding protein transglycosylase domain / : / Transglycosylase / Penicillin-binding protein 2a (Domain 2) / Penicillin-binding protein, transpeptidase / Penicillin binding protein transpeptidase domain / Beta-lactamase ...Rossmann fold - #12800 / Penicillin-binding protein 2a (Domain 2) - #40 / Glycosyl transferase, family 51 / Penicillin binding protein transglycosylase domain / : / Transglycosylase / Penicillin-binding protein 2a (Domain 2) / Penicillin-binding protein, transpeptidase / Penicillin binding protein transpeptidase domain / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Lysozyme-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-BENZOYL-D-ALANINE / Penicillin-binding protein 1b
類似検索 - 構成要素
生物種STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (肺炎レンサ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Macheboeuf, P. / Lemaire, D. / Jamin, M. / Dideberg, O. / Dessen, A.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural Insights Into the Catalytic Mechanism and the Role of Streptococcus Pneumoniae Pbp1B
著者: Macheboeuf, P. / Lemaire, D. / Jamin, M. / Dideberg, O. / Dessen, A.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Trapping of an Acyl-Enzyme Intermediate in a Penicillin-Binding Protein (Pbp)-Catalyzed Reaction.
著者: Macheboeuf, P. / Lemaire, D. / Teller, N. / Martins, A.D.S. / Luxen, A. / Dideberg, O. / Jamin, M. / Dessen, A.
履歴
登録2010年4月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2010年5月26日ID: 2JCI
改定 1.02010年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PENICILLIN-BINDING PROTEIN 1B
B: PENICILLIN-BINDING PROTEIN 1B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,9358
ポリマ－108,2862
非ポリマー6496
水4,504250
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1590 Å2
ΔGint-42.2 kcal/mol
Surface area38730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.800, 101.100, 145.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.999, 0.034, 0.001), (-0.032, -0.939, -0.342), (-0.011, -0.342, 0.94)
ベクター: 0.46948, 0.72849, 0.09179)

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要素

#1: タンパク質 PENICILLIN-BINDING PROTEIN 1B


分子量: 54142.930 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 323-791 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (肺炎レンサ球菌)
株: R6 / プラスミド: PGEX4T1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q7CRA4, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの, peptidoglycan glycosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-S2D / N-BENZOYL-D-ALANINE / N-ベンゾイル-D-アラニン


タイプ: D-peptide linking / 分子量: 193.199 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H11NO3
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 250 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 336 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 686 TO GLN ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 336 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 686 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 687 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ARG 336 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ARG 686 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ARG 687 TO GLN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.07 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7
詳細: 50 MM HEPES, 3.2 M NACL, 0.8 M AMMONIUM SULFATE, pH 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.979
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年4月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→45.91 Å / Num. obs: 49863 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.22 / Net I/σ(I): 11.46
反射 シェル解像度: 2.5→2.7 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2BG1

2bg1


解像度: 2.5→83.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 7.42 / SU ML: 0.165 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.305 / ESU R Free: 0.237 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 2481 5 %RANDOM
Rwork0.181 ---
obs0.184 47382 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.6 Å20 Å20 Å2
2---0.14 Å20 Å2
3---0.74 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→83.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7209 0 30 250 7489
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0250.0227436
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1821.94210106
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.0065944
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.8725.291344
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.701151197
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.3751528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.220.21108
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.025715
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2550.23486
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3190.25105
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1740.2354
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1690.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2350.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1231.54796
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.87927471
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.93733102
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4664.52635
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 152 -
Rwork0.253 3459 -
obs--99.9 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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